Proteinak: Egitura, Propietateak eta Funtzioak

Proteinak

Aminoazidoak: Egitura Molekularra

Aminoazido proteiko guztiek amino (-NH2) talde basikoa eta karboxilo (-COOH) taldea ere alfa karbonoari lotuta daukate; horregatik, alfa-aminoazidoak dira. Alfa karbono horri hidrogeno (H) bat eta erradikal (R) bat lotzen zaizkio, konplexutasun handiagoa edo txikiagoa emanez.

Aminoazidoen Sailkapena

1. Aminoazido neutro apolarrak
2. Aminoazido neutro polarrak
3. Aminoazido azidoak: pH 7 denean, karga negatiboa dute, alboko katean ionizaturiko karboxilo taldea dutelako.
4. Aminoazido basikoak

Aminoazidoen Propietateak

Aminoazidoak konposatu organiko bakunak dira, masa molekular baxukoak, uretan disolbagarriak, kristalgarriak eta kolore gabeak. Urtze-tenperatura altua dute (200 ºC-tik gora), solidoak dira, eta propietate hauek dituzte:

1. Esteroisomeria: Aminoazido guztiek, glizina ezik (ez duelako karbono asimetrikorik), alfa karbonoagatik isomeria dute.
2. Jarduera optikoa: Argi-izpi polarizatua disoluzio batetik igarotakoan, aminoazidoek planoa desbideratzen dute.
3. Jokabide anfoteroa: Aminoazidoak substantzia anfoteroak dira; ur-disoluzioan daudenean, azido edo base gisa jardun dezakete. Ur-disoluzio neutroetan, aminoazidoak ionizatuak daude, ioi dipolarrak eratuz. Karboxilo taldeek protoi bat galdu eta karga negatiboa irabazten dute; amino taldeek protoi bat irabazi eta karga positiboa hartzen dute. Ingurua azido egiten bada, aminoazidoak base gisa jarduten du: protoi bat askatu eta karga positiboa galtzen du. Ioi dipolarra neutroa den pH-ari puntu isoelektrikoa deritzo.

Proteinen Eraketa eta Egitura

Lotura Peptidikoa

Aminoazidoak elkarrekin lotzen dituen lotura, peptidoak eta proteinak eratzeko balio duena, lotura peptidikoa da. Lotura horiek hidrolisi bidez apurtu daitezke, eta lotura peptidikoak eta proteinak aminoazidotan desegiten dira. Amida motako lotura kobalentea da.

Peptidoak

Peptidoak aminoazidoak lotura peptidikoen bidez lotuta eratzen diren konposatuak dira. Bi talde bereizten dira:

1. Oligopeptidoak: Bi eta hamar aminoazido artean dituzte.
2. Polipeptidoak: Hamar aminoazido baino gehiago dituzte. Proteinek 5000 uma-tik gorako masa molekularra dute, eta kate polipeptidikoz osatuta daude.

Proteinak eta Proteinen Egitura

Proteinek eraketa espazial jakina hartzen dute, eta euren funtzioa eraketa horren araberakoa da. Lau egitura-maila bereizten dira:

1. Egitura primarioa: Proteinak eratzen duten aminoazidoen sekuentzia lineala da. Proteina osatzen duten aminoazidoak eta horien ordena adierazten ditu.
2. Egitura sekundarioa: Aminoazido-kateak espazioan hartzen duen antolamendua da. Ohikoenak alfa-helizea eta beta-orri tolestua dira.
   • Alfa-helize egitura: Kate peptidikoa bere buruaren inguruan modu helikoidalean biribilkatzean sortzen da. Aminoazidoen arteko hidrogeno-zubien bidezko loturei esker mantentzen da.
   • Beta-orri tolestuaren egitura: Kate polipeptidikoaren zati batzuk kate bereko edo beste kate batzuetako zatiekin paralelo edo antiparalelo eran kokatzen dira. Egitura hau elkarren ondoan dauden segmentuen arteko hidrogeno-zubiei esker mantentzen da, horiek lotura peptidikoen NH taldeen eta CO taldeen artean eratzen baitira. Ondorioz, sigi-sagako orri edo orri tolestua eratzen da.
3. Egitura tertziarioa: Egitura sekundarioak espazioan hartzen duen antolamendua da, eraketa tridimentsionala adieraziz. Eraketa horri konformazioa deritzo.
   • Konformazio globularra: Egitura sekundarioa tolestu egiten da, eta forma tridimentsional trinkoa hartzen du. Proteina globularrak disolbagarriak dira eta funtzio dinamikoa dute.
   • Zuntz-konformazioa: Egitura sekundarioa ez da tolesten, eta proteinak forma luzeagoa hartzen du. Horiek ez dira disolbagarriak, eta egitura-funtzioa dute.
4. Egitura kuaternarioa: Zenbait kate polipeptidikorekin eraturiko proteinetan baino ez dago. Kate horiei azpiunitate edo protomero esaten zaie, eta berdinak edo desberdinak izan daitezke. Azpiunitateak egitura tertziarioko loturen antzeko loturekin lotzen dira elkarrekin (adibidez, hemoglobina). Euskarritzen duten loturak hauek dira: elkarreragin elektrostatikoa, Van der Waals-en indarrak, elkarreragin hidrofobikoak eta disulfuro-zubiak (zisteinen artean).

Proteinen Propietateak

Jokabide Kimikoa eta Disolbagarritasuna

Proteinak substantzia anfoteroak dira, azido eta base gisa jardun dezakete, eta, ondorioz, pH-aren aldaketak jasaten dituzte (tanpoi-ekintza). Konformazioaren arabera, zuntz-proteinak ez dira disolbagarriak uretan, eta globularrak, berriz, disolbagarriak dira.

Espezifikotasuna

Proteinak desberdinak dira espezie bakoitzean, eta espezie beraren barruan ere, zenbait kasutan, aldakorrak dira indibiduo batetik bestera. Propietate hori da transfusioetan eta transplanteetan gertatzen diren errefusen eragilea. Proteinak molekula arrotz gisa jarduten du, eta hori jasotzen duen organismoak proteina horren aurkako erreakzioa garatzen du.

Desnaturalizazioa

Desnaturalizazio-prozesuaren bidez, proteinak ohiko eraketa espaziala galtzen du; ondorioz, propietateak galdu eta ez du bere jarduera biologikoa betetzen.

Proteinen Funtzioak

1. Egitura-funtzioa: Egitura zelularretan (glukoproteinak, histonak, aktina) eta organikoetan (kolagenoa, elastina, keratina) parte hartzen dute.
2. Erreserbakoa: Aminoazidoak gordetzen dituzte (oboalbumina arrautzan, kaseina esnean).
3. Homeostatikoa: Barne-ingurunearen baldintzak egonkor mantentzen laguntzen dute. Oreka osmotikoaren mantenimenduan esku hartzen dute, eta pH-aren sistema indargetzaile gisa jarduten dute.
4. Garraiokoa: Proteina batzuek molekula espezifikoak garraiatzen dituzte organismotik zehar (hemoglobina eta hemozianina oxigenoa garraiatzen dute odolean; mioglobina oxigenoa muskuluetara; lipoproteinak lipido disolbaezinak garraiatzen dituzte, hala nola kolesterola).
5. Defentsa- eta babes-funtzioa: Defentsa eta babesa eskaintzen dituzte (immunoglobulinak eta muzinak, funtzio bakterizida digestio-aparatuan eta arnasbideetan).
6. Funtzio hormonala: Prozesu fisiologiko garrantzitsuak erregulatzen dituzten hormonak dira (intsulina eta glukogenoa glukosaren metabolismoa erregulatzen dute).
7. Funtzio uzkurkorra: Aktinak eta miosinak muskuluen uzkurdura eragiten dute.
8. Funtzio katalizatzailea: Organismoko erreakzio kimikoak errazten eta bizkortzen dituzte entzimek.