Enzimas, vitaminas y cinética enzimática: funcionamiento, inhibición y clasificación

Enzimas

Las enzimas son biocatalizadores que aceleran las reacciones en condiciones suaves de temperatura y pH, e intervienen en concentraciones muy bajas. Se unen a un sustrato y, como resultado, el sustrato se transforma en producto, mientras la enzima actúa como catalizador. Los sustratos se transforman en productos a través de vías metabólicas, que son una serie de reacciones enzimáticas en las que se generan metabolitos.

Vitaminas

Las vitaminas son sustancias orgánicas de naturaleza y composición variable que son indispensables para el normal funcionamiento del metabolismo, pero que el organismo no puede sintetizar. Pueden ser hidrosolubles (B y C) o liposolubles (A, D, E y K). Son muy específicas: cada una contiene una zona activa (centro catalítico) a la que se adopta la molécula del sustrato.

Cinética enzimática

La cinética estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones catalizadas por enzimas y deduce, a partir de parámetros cinéticos, la actividad de la enzima, su afinidad por el sustrato y los mecanismos de catálisis. La actividad enzimática es la cantidad de moléculas de sustrato que una molécula de enzima es capaz de transformar por unidad de tiempo.

La ecuación de Michaelis-Menten describe la variación de la velocidad (V) de una reacción conforme aumenta la concentración de sustrato. La constante de Michaelis depende de cada enzima.

Inhibición enzimática

Inhibición reversible

• Competitiva: el inhibidor es una molécula con una estructura parecida a la del sustrato, por lo que ocupa el centro activo e impide la unión.
• No competitiva: el inhibidor se une a otra región de la enzima y provoca una variación conformacional, lo que produce una disminución de su actividad.
• Acompetitiva: el inhibidor se une al complejo sustrato-enzima e impide la formación del producto.

Inhibición irreversible o venenos

Son compuestos que se unen al centro activo de una enzima y anulan su capacidad catalítica.

Factores que afectan a la actividad enzimática

Temperatura

Al variar la temperatura, las enzimas pierden su función, generalmente entre 50 y 60 ºC. Existe una temperatura óptima en la que la actividad enzimática es máxima.

pH

El pH provoca cambios en la estructura terciaria de la enzima. Al igual que con la temperatura, existe un pH óptimo en el que la actividad es máxima.

Alosterismo

Las enzimas alostéricas son capaces de adoptar dos estructuras diferentes: activa e inactiva. El paso de una a otra se produce mediante la unión de ligandos a la superficie enzimática.

Estrategias para aumentar la actividad enzimática

• Aumento de la concentración de moléculas de sustrato.
• Aumento de la concentración de enzima.
• Compartimentación celular: las reacciones transcurren en el interior de orgánulos específicos.
• Efecto cascada: serie de reacciones que amplifican la respuesta final.
• Complejos multienzimáticos: las enzimas se agrupan de modo que los productos de unas son sustratos de las siguientes.

Nomenclatura y clasificación

Las enzimas suelen nombrarse con el sustrato sobre el que actúan seguido del sufijo -asa. Se clasifican en seis grupos:

• Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción.
• Transferasas: transfieren grupos entre sustratos.
• Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis.
• Liasas: catalizan la adición de grupos.
• Isomerasas: catalizan reacciones de isomerización.
• Ligasas: catalizan la síntesis entre moléculas.