Proteínas: Biopolímeros esenciales de la vida celular

Proteínas

Las proteínas son biopolímeros o macromoléculas de elevado peso molecular formadas por el encadenamiento de 20 monómeros diferentes, los aminoácidos, con características particulares. Fundamentan la organización celular, son muy abundantes y presentan una enorme variedad de funciones. Las múltiples combinaciones posibles con los 20 aminoácidos proteicos permiten la formación de estructuras tridimensionales con funciones distintas.

Aminoácidos proteicos

Forman y no derivan de proteínas. En común tienen un grupo amino y un grupo carboxilo, unidos covalentemente a un carbono central asimétrico que se une a un hidrógeno y a una cadena lateral distinta (R).

• Aminoácidos esenciales: no pueden sintetizarse en el organismo, por lo que deben ingerirse.
• Estereoisomería: son ópticamente activos. Existen los isómeros L y D; los D son propios de la pared bacteriana y de algunos antibióticos.
• Anfoteros: presentan carácter ácido y básico.

Niveles de organización estructural

Estructura primaria

Es la disposición lineal de los aminoácidos, que se unen mediante enlace amídico (peptídico) entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, con pérdida de agua.

• Péptido: cadena con pocos aminoácidos (<10).
• Polipéptido: cadena más larga (>10).
• Proteína: cadena natural de 100 aminoácidos o más, con estructura tridimensional definida.

Estructura secundaria

Es el plegamiento de la estructura primaria debido a la infinidad de puentes de hidrógeno entre los grupos -C=O y -NH. Las cadenas laterales se distribuyen adoptando determinadas posiciones en el espacio. La sucesión de planos planos articulados de la estructura primaria queda estabilizada al adoptar secuencias de estructura secundaria definida.

Conformación hélice α

La sucesión de planos definidos por la estructura primaria se enrolla sobre sí misma y origina una hélice apretada que se estabiliza exclusivamente por los puentes de hidrógeno formados entre los grupos -NH- y -CO- de los enlaces peptídicos. Se enrosca hacia la derecha y da una vuelta cada 3,6 aminoácidos.

Conformación lámina β (hoja plegada)

Cadena polipeptídica extendida y plegada sucesivamente sobre sí misma hacia delante y atrás. Distintos tramos de la cadena (en el mismo sentido o en sentido contrario) quedan enfrentados unos con otros y se unen mediante puentes de hidrógeno intracatenarios entre -NH- y -CO-, en zig-zag.

Giros o codos β

Regiones de la cadena polipeptídica que se ven obligadas a cambiar bruscamente de dirección. Conectan los extremos de dos segmentos adyacentes y antiparalelos de una hoja plegada.

Estructura terciaria

Conformación espacial definitiva que adoptan las distintas regiones de la cadena polipeptídica como consecuencia de las interacciones establecidas entre las cadenas laterales situadas a lo largo de la cadena:

• Puentes de hidrógeno entre cadenas de aminoácidos polares sin carga.
• Enlaces electrostáticos entre grupos carboxilo y amino de aminoácidos ácidos y básicos.
• Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals entre los radicales alifáticos y aromáticos de aminoácidos apolares.
• Enlace covalente disulfuro entre dos regiones de la cadena polipeptídica donde se encuentran dos grupos tiol, correspondientes a dos aminoácidos cisteína.

Proteínas globulares

Nivel que compone los superiores e inferiores. Los aminoácidos hidrofóbicos se disponen en el interior de la estructura y los que poseen restos polares se localizan en la superficie. Son solubles, compactas y esferoidales. Las proteínas de membranas biológicas son la excepción.

Proteínas fibrosas

La estructura secundaria hélice α en la queratina del pelo, la hélice del colágeno y la lámina β en la fibroína de la seda. Las cadenas laterales influyen poco y suelen haber pocos grupos polares. Son alargadas, muy resistentes e insolubles.

Estructura cuaternaria

Solo existe en proteínas fibrosas y globulares formadas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas iguales o diferentes. La asociación entre las distintas cadenas con estructura terciaria se establece mediante uniones débiles: puentes de hidrógeno, electrostáticos, interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals. Son responsables de la actividad biológica; cualquier variación puede afectar a la funcionalidad de la proteína. De todas las secuencias posibles, las actuales son las adecuadas.

Proteínas globulares

Asociación de 2 o más cadenas estructurales terciarias, iguales o distintas, que se representan con letras griegas. Estos protómeros constituyen la estructura cuaternaria y pueden autoensamblarse en el interior de la célula mediante interacciones débiles para formar estructuras mayores.

Proteínas fibrosas

Asociación entre las distintas unidades polipeptídicas que las componen, dando lugar a complejos supramoleculares de gran envergadura. La queratina está presente en el cabello, las uñas y los cuernos de los mamíferos, y forma parte de las plumas de las aves y de las escamas dérmicas de los reptiles.

Propiedades

Clasificación:

Funciones biológicas: