Factores de la Actividad Enzimática y Modelos de Interacción Molecular

Factores que Influyen en la Actividad Enzimática

Concentración de Sustrato

En general, el aumento de la concentración del sustrato acelera la reacción enzimática al facilitar la formación del complejo enzima-sustrato, pero llega un momento en que la velocidad se estabiliza, debido a que toda la enzima está en forma de complejo enzima-sustrato.

Activadores e Inhibidores

Activadores

Algunas sustancias e incluso diversos iones metálicos favorecen la unión de la enzima con el sustrato, con lo que se agiliza la acción. Por ejemplo, la fosforilasa, que regula la formación de ATP, se activa con iones magnesio.

Inhibidores

Son sustancias que disminuyen o anulan la actividad enzimática. Los inhibidores pueden ser de dos tipos:

• Inhibidores reversibles: Su unión con la enzima es temporal. En este caso, las regiones funcionales de la enzima no cambian y sus efectos se pueden eliminar. Pueden ser de dos tipos:
  • Competitivos: Son moléculas con una configuración espacial muy parecida a la del sustrato, compitiendo por el centro activo.
  • No competitivos: En este caso pueden actuar de dos modos:
    • Uniéndose al complejo enzima-sustrato, haciéndolo fijo e impidiendo la separación del producto.
    • Uniéndose a la enzima de modo que impide el acceso del sustrato al centro activo.
• Inhibidores no reversibles (venenos): Se unen fuertemente a la enzima. En este caso, las regiones funcionales de la enzima sufren cambios permanentes. Son compuestos que se unen irreversiblemente a determinados grupos funcionales del centro activo y anulan su capacidad catalítica.

La Interacción Sustrato-Enzima

El Modelo de Llave-Cerradura

Este modelo justifica que la interacción entre el sustrato (llave) y la enzima (cerradura) se da si, y solo si, estos son complementarios.

Modelo Inducido o de Encaje Inducido

Este modelo propone que la enzima y el sustrato no son complementarios antes de que se produzca la interacción o unión del sustrato al centro activo, sino una vez formado el complejo enzima-sustrato (ES). La complementariedad solo se produce en la formación del complejo ES, ni antes ni después.