Estructura terciaria de proteínas: plegamiento, interacciones y dominios

Estructura Terciaria: Plegamiento y Conformación de Proteínas

La estructura terciaria se refiere a la disposición tridimensional de una proteína nativa en el espacio. Esta estructura es crucial para la función biológica de la proteína y se mantiene estable gracias a las interacciones entre los radicales de los diferentes aminoácidos, que pueden estar distantes en la estructura primaria.

En esencia, la estructura terciaria es una cuestión energética: una proteína adoptará la conformación más estable, es decir, aquella en la que existan más interacciones favorables. La estructura terciaria proporciona información sobre la conformación global de la proteína.

Interacciones que Estabilizan la Estructura Terciaria

El mantenimiento de la estructura terciaria de una proteína se debe a una serie de interacciones, en su mayor parte no covalentes, que permiten el plegamiento de la estructura secundaria en el espacio. Estas interacciones son:

1. Fuerzas de van der Waals: Son interacciones débiles que surgen entre grupos no cargados, pero que pueden polarizarse en presencia de una carga o como consecuencia de desplazamientos electrónicos temporales.
2. Puentes disulfuro: Interacción covalente que se produce entre dos residuos de cisteína cercanos espacialmente, resultado de la oxidación de los grupos tioles de los aminoácidos (aa).
3. Puentes de hidrógeno intrapeptídicos: Interacción no covalente que se establece entre dos residuos de aminoácidos próximos entre sí. Es el mismo tipo de interacción que mantiene la estructura secundaria.
4. Puentes de hidrógeno entre grupos R: Los residuos de los aminoácidos polares que forman la cadena polipeptídica pueden interaccionar entre sí estableciendo puentes de hidrógeno que ayudan a estabilizar la estructura terciaria de la proteína.
5. Interacciones iónicas: Los residuos de los aminoácidos con carga de la proteína pueden interaccionar, las cargas positivas con las negativas, estableciéndose una atracción electrostática entre ellas.
6. Interacción hidrofóbica: Los residuos de los aa apolares repelen el agua y tienden a reunirse entre sí, creando un entorno apolar más cómodo para ellos.

La fuerza relativa de estas interacciones, de mayor a menor, es aproximadamente: Puentes disulfuro > Interacciones iónicas > Puentes de hidrógeno > Fuerzas de van der Waals > Interacciones hidrofóbicas.

Dominios Proteicos

En la estructura terciaria de las proteínas de elevado peso molecular se establecen dominios, que son estructuras compactas de entre 50 y 300 aminoácidos (aa) con funciones claramente definidas dentro del mecanismo de acción global de la proteína.

Estos dominios se unen entre sí mediante pequeñas porciones proteicas que sirven de bisagra y articulan la disposición de los dominios en el espacio. Muchas veces, estas bisagras son móviles debido a cambios en la configuración espacial de la zona.