Classificació i funcions de les proteïnes: holoproteïnes i heteroproteïnes
Clasificado en Biología
Escrito el en
catalán con un tamaño de 3,76 KB
Actualizado el
Resumen
El document explica com es classifiquen les proteïnes biològiques segons la seva composició, distingint holoproteïnes (filamentoses i globulars) i heteroproteïnes segons el seu grup prostètic. Inclou exemples de cada tipus, com el col·lagen, la miosina, les histones o les albúmines, amb les seves funcions principals. També enumera els 20 aminoàcids que formen les proteïnes.
Puntos clave
- Les proteïnes es classifiquen en holoproteïnes (només aminoàcids) i heteroproteïnes (amb un grup prostètic no proteic).
- Les holoproteïnes es divideixen en filamentoses (insolubles en aigua, funció estructural o protectora) i globulars (solubles en aigua).
- El col·lagen és la proteïna més abundant dels vertebrats superiors, representant aproximadament 1/3 del total de proteïnes.
- La miosina és responsable de la contracció muscular i forma filaments juntament amb l'actina.
- Les histones són proteïnes globulars al voltant de les quals s'enrotlla l'ADN per formar els cromosomes.
- Les albúmines regulen la pressió osmòtica de la sang i transporten hormones, àcids grassos i cations.
- Les heteroproteïnes es classifiquen segons el grup prostètic: cromoproteïnes, glicoproteïnes, lipoproteïnes, fosfoproteïnes i nucleoproteïnes.
- Les proteïnes estan formades per 20 aminoàcids diferents.
Resumen generado con IA a partir del documento. Ponte a prueba
Classificació de les Proteïnes
Les proteïnes es classifiquen principalment en dos grans grups segons la seva composició: holoproteïnes i heteroproteïnes.
Holoproteïnes: Constituïdes exclusivament d’aminoàcids
Les holoproteïnes es divideixen segons la seva estructura tridimensional en filamentoses i globulars.
Proteïnes Filamentoses
Són insolubles en aigua i en dissolucions salines. Es troben principalment en animals i la seva funció és estructural o protectora.
- Col·lagen: La proteïna més abundant dels vertebrats superiors (representa 1/3 del total de proteïnes). És molt resistent i es troba en els teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis.
- Miosina: Responsable de la contracció muscular. Forma els filaments de miosina i actina.
- Ceratines o Queratines: La α-ceratina es troba a la pell, cabells, escates, ungles, llana i banyes. La β-ceratina forma fibres de seda i les teranyines.
- Elastines: Proteïnes que poden recuperar la seva forma després de ser sotmeses a una força. Es troben en el teixit conjuntiu d’òrgans sotmesos a deformacions reversibles, com la pell, els pulmons o els vasos sanguinis.
- Fibrina: Intervé en la coagulació sanguínia, creant una xarxa insoluble.
Proteïnes Globulars
Són solubles en aigua i en dissolucions salines.
- Histones: Estructures esfèriques al voltant de les quals s’enrotlla el ADN per formar els cromosomes. Són importants també en processos de regulació gènica dins del ADN.
- Albúmines: Proteïnes voluminoses que regulen la pressió osmòtica de la sang i constitueixen la principal font d’aminoàcids de l’organisme. Transporten hormones, àcids grassos i cations. Exemples: Lactoalbúmina (llet), ovoalbúmina (clara d’ou) i seroalbúmina (sang).
- Globulines: Proteïnes globulars de més grandària. Exemples: Seroglobulines (sang), α-globulina (forma l’hemoglobina) i γ-globulines (constitueixen els anticossos).
Heteroproteïnes: Molècules formades per la unió d’un grup proteic amb un altre de no proteic (grup prostètic)
Segons el grup prostètic, es classifiquen en:
- Cromoproteïnes: Tenen una substància de color com a grup prostètic (pigments).
- Glicoproteïnes: El grup prostètic conté molècules de glúcids. Exemples: Hormones (FSH, LH, TSH), immunoglobulines i alguns enzims com les ribonucleases.
- Lipoproteïnes: El grup prostètic és un lípid. Formen l’estructura de les membranes citoplasmàtiques.
- Fosfoproteïnes: El grup prostètic és àcid fosfòric. Exemple: Caseïna de la llet.
- Nucleoproteïnes: El grup prostètic és un àcid nucleic. Són les associacions entre les histones o protamines amb el ADN.
Aminoàcids Essencials
Els 20 aminoàcids que formen les proteïnes són:
Ala (Alanina), Val (Valina), Leu (Leucina), Ile (Isoleucina), Met (Metionina), Phe (Fenilalanina), Pro (Prolina), Trp (Triptòfan), Gly (Glicina), Ser (Serina), Thr (Treonina), Cys (Cisteïna), Asn (Asparagina), Gln (Glutamina), Tyr (Tirosina), Asp (Àcid aspàrtic), Glu (Àcid glutàmic), Lys (Lisina), Arg (Arginina), His (Histidina).
Preguntas frecuentes
Quina és la diferència entre holoproteïnes i heteroproteïnes?
Les holoproteïnes estan constituïdes exclusivament per aminoàcids, mentre que les heteroproteïnes estan formades per un grup proteic unit a un grup no proteic, anomenat grup prostètic.
Quina diferència hi ha entre proteïnes filamentoses i globulars?
Les filamentoses són insolubles en aigua i en dissolucions salines i tenen funció estructural o protectora. Les globulars són solubles en aigua i en dissolucions salines.
Quina funció té l'albúmina?
Regula la pressió osmòtica de la sang, és la principal font d'aminoàcids de l'organisme i transporta hormones, àcids grassos i cations.
Ponte a prueba
Tarjetas de repaso
Pulsa una tarjeta para ver la respuesta.
Test
Preguntas generadas con IA a partir del documento: comprueba las respuestas con el texto.