Què és la desnaturalització d'una proteïna?

És la pèrdua de l'estructura terciària de la proteïna en trencar-se els ponts, sovint per canvis de temperatura o de pH. La proteïna desnaturalitzada és insoluble en aigua i pot precipitar.

Quins són els nivells d'estructura de les proteïnes?

Són l'estructura primària (seqüència lineal d'aminoàcids), la secundària (disposició en l'espai), la terciària (plegament globular sobre si mateixa) i la quaternària (unió de diverses cadenes polipeptídiques).

Proteïnes i aminoàcids: estructura, classificació i funcions

Resumen

Aquest document explica què són les proteïnes i els aminoàcids, les seves propietats físiques i químiques i com es classifiquen. També descriu l'enllaç peptídic, els quatre nivells d'estructura proteica, les propietats de desnaturalització, solubilitat i especificitat, i les principals funcions biològiques.

Puntos clave

Les proteïnes són polímers formats per la unió d'aminoàcids mitjançant enllaços peptídics, amb C, H, O i N com a elements principals.
Els aminoàcids tenen un grup carboxil (-COOH), un grup amino (-NH2), un hidrogen i un radical R variable.
L'enllaç peptídic és covalent i es forma entre el grup carboxil d'un aminoàcid i el grup amino d'un altre, amb desprendiment d'una molècula d'aigua.
L'estructura primària és la seqüència lineal d'aminoàcids; la secundària, la terciària i la quaternària corresponen a la disposició en l'espai.
La desnaturalització és la pèrdua de l'estructura terciària per canvis de temperatura o de pH, i la proteïna pot renaturalitzar-se si es restableixen les condicions.
Les proteïnes es classifiquen en holoproteïnes i heteroproteïnes, i tenen funcions estructural, transport, enzimàtica, hormonal, defensiva, contràctil i homeostàtica, entre d'altres.

Resumen generado con IA a partir del documento. Ponte a prueba

Proteïnes

Les proteïnes són biomolècules orgàniques formades per carboni (C), hidrogen (H), oxigen (O), nitrogen (N) i, en menor proporció, ferro (Fe), magnesi (Mg), sofre (S) i coure (Cu). Són molècules grans, formades per la unió lineal o polimerització d'aminoàcids. Segons el nombre d'aminoàcids, es classifiquen en: pocs aminoàcids (pèptid), 10 aminoàcids (oligopèptid), més de 10 aminoàcids (polipèptid) i més de 100 aminoàcids (proteïnes).

Aminoàcids

Els aminoàcids són les unitats bàsiques per formar proteïnes, tenen un baix pes molecular i contenen un grup carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH2). Les altres dues valències estan saturades amb un àtom d'hidrogen (H) i un radical R (grup variable).

Propietats Físiques

Són sòlids cristal·lins amb un punt de fusió elevat i solubles en aigua. Presenten un carboni asimètric (enllaçat a quatre grups diferents), i per tant, presenten activitat òptica. Existeixen dues configuracions: D (amino a la dreta quan el carboxil està a dalt) i L (amino a l'esquerra).

Propietats Químiques

Tenen un comportament amfòter (es comporten com a àcid i base en dissolució aquosa). En medi àcid actuen com a base, i en medi bàsic actuen com a àcid. Mantenen constant el pH del medi (efecte tampó o amortidor).

Classificació dels Aminoàcids

Aminoàcids no polars/hidrofòbics: El radical és una cadena hidrocarbonada.
Aminoàcids polars sense càrrega: El radical és una cadena amb radicals que formen enllaços d'hidrogen amb l'aigua.
Aminoàcids polars amb càrrega negativa/àcids: El radical presenta un grup carboxil.
Aminoàcids polars amb càrrega positiva/bàsics: El radical presenta un grup amino.

Enllaç Peptídic

És l'enllaç covalent que s'estableix entre el grup carboxil d'un aminoàcid i el grup amino d'un altre, amb despreniment d'una molècula d'aigua (H2O).

Estructura de les Proteïnes

Estructura Primària: Seqüència lineal d'aminoàcids de la proteïna. Indica quins aminoàcids componen la cadena polipeptídica i l'ordre en què es troben. El primer grup amino lliure correspon a l'extrem N-terminal, i l'últim grup carboxil lliure correspon a l'extrem C-terminal.
Estructura Secundària: Disposició en l'espai (E1).
Estructura Terciària: Disposició en l'espai (E2) quan la proteïna es plega sobre si mateixa i origina una conformació globular. Els radicals apolars es situen a l'interior i els polars a l'exterior.
Estructura Quaternària: Unió mitjançant enllaços no covalents de cadenes polipeptídiques (E3) iguals o diferents. Cada cadena es denomina protòmer.

Propietats de les Proteïnes

Solubilitat: Els radicals permeten la interacció de les proteïnes amb l'aigua. Quan una proteïna es solubilitza, queda recoberta per una capa de molècules d'H2O, impedint la unió a altres proteïnes, cosa que provocaria la seva precipitació o insolubilització. Les proteïnes amb radicals hidròfobs són poc solubles, mentre que les que tenen radicals hidròfils són solubles.
Desnaturalització: Pèrdua de l'estructura terciària (E3) en trencar-se els ponts. Una proteïna desnaturalitzada és insoluble en aigua i precipita. Pot ser causada per canvis de temperatura o variacions de pH. Si les condicions es restableixen, la proteïna pot tornar al seu plegament anterior (renaturalització).
Especificitat: Cada proteïna realitza una funció determinada. Un canvi en l'estructura pot significar la pèrdua de la funció. Cada individu té proteïnes específiques pròpies.
Capacitat Amortidora: Comportament amfòter. Les proteïnes poden actuar com a àcid i alliberar H+ o com a base i alliberar hidròxil (OH-). Les proteïnes dissoltes neutralitzen les variacions de pH en el medi.

Classificació de les Proteïnes

Holoproteïnes: Formades exclusivament per aminoàcids.
- Filamentoses: Insolubles. Exemples en animals: col·lagen, queratina, elastina.
- Globulars: Solubles en dissolucions salines. Exemples: protamines, histones, albúmines, globulines.
Heteroproteïnes: Formades per una fracció proteica i un grup prostètic.
- Cromoproteïnes: El grup prostètic és una substància amb color. Exemples: hemo, mioglobina.
- Glicoproteïnes: El grup prostètic és una molècula de glúcid. Exemples: anticossos, TSH.
- Lipoproteïnes: Formen part de l'estructura de la membrana citoplasmàtica. Exemples: HDL, LDL, quilomicrons.
- Fosfoproteïnes: El grup prostètic és àcid fosfòric. Exemples: caseïna, vitel·lina.
- Nucleoproteïnes: El grup prostètic és àcid nucleic. Exemples: ribosomes, nucleosomes.

Funcions de les Proteïnes

Les proteïnes tenen diverses funcions, incloent: estructural, transport, reserva energètica, enzimàtica, hormonal, defensiva, contràctil i homeostàtica.