¿Qué función tienen los chaperones en las proteínas?

Los chaperones se unen a regiones hidrofóbicas de otras proteínas y promueven su plegamiento apropiado hacia las conformaciones más estables. Para realizar esta función necesitan ATP.

¿Qué aminoácidos se fosforilan con más frecuencia en células animales?

En células animales, la serina es el residuo de aminoácido fosforilado más común. La treonina es el siguiente residuo fosforilado más frecuente.

¿Dónde ocurre la glicosilación de proteínas?

La glicosilación de las proteínas ocurre en el retículo endoplasmático (RE) y en el aparato de Golgi. El dolicol fosfato participa en la síntesis de los oligosacáridos N-unidos.

Modificaciones postraduccionales de proteínas: plegamiento, procesamiento, acilación, fosforilación y glicosilación

Resumen

El documento describe las modificaciones postraduccionales de las proteínas, incluyendo el plegamiento con chaperones y la prolil isomerasa, el procesamiento proteolítico de la insulina y las enzimas implicadas. También trata las modificaciones covalentes como acilación, metilación, fosforilación y sulfatación, y la glicosilación de tipo O y N-unido. El estudiante aprenderá cómo estas modificaciones participan en la maduración y regulación de las proteínas.

Puntos clave

Los chaperones se unen a regiones hidrofóbicas de otras proteínas y promueven su plegamiento hacia conformaciones termodinámicamente más estables, necesitando ATP.
La insulina se sintetiza en las células β del páncreas a partir de preproinsulina, que se convierte en proinsulina y después en insulina mediante proteólisis específica.
Las enzimas PC2 y PC3/1 (prohormona convertasas) participan en el procesamiento de la proinsulina y requieren calcio para su actividad.
La fosforilación de proteínas es catalizada por proteincinasas; en células animales, la serina es el residuo fosforilado más común, seguido de la treonina.
Los oligosacáridos O-unidos se unen a serina o treonina, mientras que los N-unidos se unen a la asparagina y se clasifican en alta manosa, complejos e híbridos.
El PAPS es el donador universal de sulfato y la sulfatación de proteínas ocurre en el aparato de Golgi.

Ponte a prueba

Modificaciones Postraduccionales de Proteínas: Un Vistazo Detallado

Plegamiento Proteico y Chaperones

La prolil isomerasa cataliza la interconversión isoergónica cis-trans de prolinas polipeptídicas. La prolina se encuentra principalmente en las proteínas como isómero trans, pero ocurre como el isómero cis en posiciones seleccionadas. Los chaperones son proteínas que se unen a regiones hidrofóbicas de otras proteínas y promueven el plegamiento apropiado hacia las conformaciones termodinámicamente más estables de la proteína, necesitando ATP para su actividad.

Biosíntesis y Procesamiento de la Insulina

La insulina es una hormona sintetizada en las células β del páncreas. Necesita procesamiento proteolítico durante la producción de la hormona funcional. (Consta de dos cadenas polipeptídicas, llamadas A y B, unidas por dos enlaces disulfuro). La preproinsulina es el producto de la traducción de un solo ARNm. Los residuos de cisteína sufren reacciones catalizadas por la proteína disulfuro isomerasa para formar los enlaces disulfuro de la proinsulina. La proinsulina es convertida a insulina por reacciones proteolíticas específicas. Las enzimas que participan en el procesamiento de la proinsulina incluyen a la prohormona convertasa 2 (PC2) y a la prohormona convertasa 3/1 (PC3/1).

Enzimas Clave en el Procesamiento Proteico

La carboxipeptidasa H cataliza la eliminación de residuos básicos del carboxilo terminal de la prohormona (Las prohormonas convertasas requieren calcio para su actividad y son expresadas solo en células neuroendocrinas) para formar la hormona proteínica madura y el péptido conector. La furina es una enzima procesadora que participa en vías secretoras constitutivas o no reguladas, y se expresa en el hígado y riñón, así como en bajos niveles en células neuroendocrinas. Una familia de aproximadamente una docena de proteínas G relacionadas, llamadas Rab, participan en la dirección y control del transporte vesicular.

Modificaciones Covalentes Específicas

Acilación

La terminal amino de muchas proteínas humanas está bloqueada por un grupo acetilo, y el acetil-CoA es el donador rico en energía en estas reacciones.

Metilación

Lisinas específicas en varias proteínas aceptoras sufren N-metilación. La reacción de metilación procede con la pérdida de un enlace de alta energía y es exergónica.

Fosforilación

Las enzimas que catalizan la fosforilación proteínica son llamadas proteincinasas.

En las células animales, la serina es el residuo de aminoácido de las proteínas fosforilado más comúnmente, y la treonina es el siguiente residuo fosforilado más a menudo.

Sulfatación

El sulfato, que está unido de forma covalente a grupos tirosil hidroxilo, se encuentra en unas pocas proteínas de mamíferos, como el fibrinógeno. El sulfato se encuentra en proteínas que son secretadas de las células. El donador universal de sulfato (sulfato activo) es el 3´-fosfoadenosil-5´-fosfosulfato, o PAPS. Una sulfotransferasa cataliza la reacción del PAPS y la proteína aceptora. El sulfato es necesario para la actividad biológica de la hormona gástrica, y la reacción de sulfatación ocurre en el aparato de Golgi.

Glicosilación Proteica: O-unidos y N-unidos

Los oligosacáridos O-unidos consisten en carbohidratos ligados por la vía de un enlace alfa a un oxígeno derivado de una serina o treonina polipeptídica. Los oligosacáridos N-unidos consisten en carbohidratos unidos al grupo amida de la asparagina polipeptídica por la vía de un enlace beta. Los oligosacáridos N-unidos están compuestos de tres clases: alta manosa, complejos e híbridos.

El dolicol fosfato es un portador glucósido asociado a membrana, soluble en lípidos, que participa en la síntesis de los oligosacáridos N-unidos. La glicosilación de las proteínas ocurre en el RE y en el aparato de Golgi.

Síntesis de Monosacáridos Precursores

El UDP-glucuronato y la UDP-xilosa son formados a partir de la UDP-glucosa. La fructosa-6-fosfato es el precursor de los aminoazúcares comunes. La glutamina-fructosa-6-fosfato amidotransferasa cataliza la síntesis de glucosamina 6-fosfato.