Fundamentos Bioquímicos: Propiedades de Aminoácidos, Enlace Peptídico y Estructura Proteica

Propiedades Fundamentales de los Aminoácidos

Actividad Óptica y Quiralidad

Todos los aminoácidos, excepto la glicina (o glicocola), poseen un carbono (C) asimétrico (o quiral), ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes:

• Un grupo amino (–NH₂)
• Un grupo carboxilo (–COOH)
• Un átomo de hidrógeno (H)
• Un radical variable (R)

Debido a esta asimetría, presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.

• Si un aminoácido desvía la luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro (+).
• Si la desvía hacia la izquierda, se denomina levógiro (–).

La configuración espacial se define como D o L. Un aminoácido tendrá una configuración D si, al disponerlo en el espacio de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo amino queda hacia la derecha. Será L si el grupo amino queda a la izquierda. Es importante destacar que la disposición D o L es independiente de la actividad óptica (dextrógiro o levógiro).

Comportamiento Químico Anfótero

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento químico anfótero, lo que significa que pueden actuar como ácidos (liberando protones) o como bases (captando protones), dependiendo del pH del medio.

También pueden ionizarse doblemente, actuando como un ácido y una base a la vez, lo que resulta en una forma dipolar iónica denominada zwitterion.

El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar esta forma dipolar neutra, con igual número de cargas positivas y negativas, se denomina punto isoeléctrico (pI). La forma dipolar, en medio ácido, capta protones y, en medio básico, libera protones.

El Enlace Peptídico: Formación y Características

Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante el enlace peptídico. Este es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua (reacción de condensación).

Características del Enlace Peptídico

El enlace peptídico confiere propiedades estructurales cruciales a las proteínas:

• Es más corto que otros enlaces C–N simples.
• Tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, lo que le confiere cierta rigidez.
• Esta rigidez inmoviliza en un plano a los átomos que lo forman.
• Los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino quedan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

Estructura de las Proteínas: Niveles de Organización

Estructura Primaria

La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de una proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y en qué orden están dispuestos. La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma espacial que adopte.

Toda cadena polipeptídica presenta:

• Extremo N-terminal: Donde está el primer aminoácido, con su grupo amino libre (–NH₂).
• Extremo C-terminal: Donde está el último aminoácido, con su grupo carboxilo libre (–COOH).

La secuencia de una proteína se escribe convencionalmente enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal al C-terminal.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria es la disposición espacial local que adopta la secuencia de aminoácidos (estructura primaria). Esta disposición depende de los aminoácidos que posee la cadena y se debe a la capacidad de giro que poseen los carbonos alfa (Cα) de los aminoácidos. Los modelos más frecuentes son la alfa (α) hélice y la conformación beta (β) o lámina plegada.

La Alfa (α) Hélice

En este tipo de estructura, la cadena de aminoácidos se enrolla helicoidalmente sobre sí misma. Esta estructura se mantiene gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo –NH de un aminoácido con el grupo –C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena. Al formarse la hélice, los grupos –C=O quedan orientados en un sentido y [el texto original termina aquí].