Funcions i Tipus de Proteïnes: Guia Completa

Funcions de les Proteïnes

Les proteïnes tenen diverses funcions essencials en els organismes vius:

• Catàlisi enzimàtica: Els enzims actuen com a biocatalitzadors, controlant les reaccions del metabolisme i disminuint l'energia d'activació de les reaccions.
• Transport: A més de les proteïnes transportadores de membrana, altres proteïnes extracel·lulars contribueixen al transport de diferents substàncies a través de l'organisme. Per exemple, l'hemoglobina transporta oxigen a la sang dels vertebrats, els citocroms transporten electrons a la cadena respiratòria i les lipoproteïnes transporten el colesterol, els triglicèrids i altres lípids a la sang.
• Magatzem i reserva: Tot i que les proteïnes no són generalment utilitzades com a fonts energètiques, algunes com l'albúmina de la clara d'ou o la caseïna de la llet, serveixen com a magatzem d'aminoàcids a punt de ser utilitzats com a elements nutritius i com a unitats estructurals per a l'embrió en el seu desenvolupament.
• Moviments coordinats: El moviment i la locomoció dels organismes unicel·lulars i pluricel·lulars depenen de proteïnes contràctils com l'actina i la miosina, que formen estructures que produeixen moviment. La dineïna permet el moviment de cilis i flagels.
• Control del creixement i diferenciació: Histones i protamines.
• Toxicitat: Per se, les proteïnes no són tòxiques, però d'una espècie a una altra ho poden ser. Per exemple, la toxina botulínica o el verí de les serps.
• Hormones: Són molècules segregades per glàndules de secreció interna que tenen una funció reguladora de les funcions orgàniques dels éssers pluricel·lulars. Algunes hormones són de tipus proteic, com ara la insulina, el glucagó o l'ACTH.
• Homeostàtica: Les proteïnes intracel·lulars i del medi intern intervenen en el manteniment de l'equilibri osmòtic i actuen, juntament amb altres sistemes amortidors o tampons, per a mantenir constant el valor del pH de l'organisme.

Tipus de Proteïnes

Proteïnes Globulars

• Histones: Es troben al nucli cel·lular, associades a àcids nucleics.
• Globulines: Grup molt ampli que inclou ovoglobulina, sèrumglobulines i fibrinogen.
• Glutelines: Presents al regne vegetal (glutenina).
• Prolamines: Presents al regne vegetal (gliadina).
• Albúmines: Transportadores (seroalbúmina) o de reserva (lactoalbúmina de la llet).

Proteïnes Fibroses

• Ceratines:
  • Alfa-queratina: Proporciona protecció a la pell i òrgans annexos com ungles i banyes.
  • Beta-queratina: Més flexible, com la fibroïna de la seda.
• Elastines: Fibres molt elàstiques que contenen elastina.
• Col·lagen: Fibres presents a tots els teixits connectius dels vertebrats superiors.

Característiques dels Enzims

1. Catalitzen reaccions.
2. No influeixen ni alteren el punt d'equilibri de les reaccions que catalitzen.
3. Els enzims són biocatalitzadors i, com a tals, no es consumeixen en la reacció.
4. Enzims: cofactors i coenzims.
   • Cofactor: Molècula inorgànica.
   • Coenzim: Molècula orgànica.
5. El nombre de canvi.
6. Especificitat dels enzims: Un enzim catalitza una sola reacció química o grups de reaccions molt similars.
7. Sistemes multienzimàtics: Sovint, el substrat inicial d'una reacció metabòlica, abans de convertir-se en producte, passa per una sèrie de productes intermedis.
8. Totes les reaccions catalitzades per enzims són reversibles, això és prova que l'enzim no intervé en el sentit de la reacció.

Estructures de les Proteïnes

• Primària: No té funció biològica. Cadena d'aminoàcids units per enllaços peptídics en forma de ziga-zaga (proteïnes homòlogues).
• Secundària: Ordenació geomètrica de l'estructura en l'espai. Pot ser en forma d'hèlix α o de fulla plegada β en més d'una cadena polipeptídica (proteïnes fibroses).
• Terciària: Determinada per quatre factors: ponts d'hidrogen, enllaços peptídics, atracció iònica entre càrregues positives i negatives, i interaccions hidròfobes entre radicals no polars (proteïnes globulars).
• Quaternària: Proteïnes formades per més d'una cadena polipeptídica.

Model d'Acoblament Induït

L'any 1958, Koshland va suggerir una modificació del model pany-clau. Va proposar que els enzims són estructures molt flexibles i que, en interaccionar amb el substrat, no s'uneixen a un lloc rígid, sinó que poden tenir una certa flexibilitat. Fins i tot, el substrat pot canviar lleugerament de forma. D'aquesta manera, tant l'enzim com el substrat es poden modificar lleugerament fins a interaccionar perfectament. Això implica que es requereix la col·locació i orientació precisa de l'enzim perquè la seva activitat catalítica sigui induïda per la unió del substrat.

Inhibició Enzimàtica

La inhibició enzimàtica és la repressió de l'activitat enzimàtica per molècules o ions anomenats inhibidors. Aquests serveixen per a controlar els mecanismes biològics, ens ajuden a comprovar l'existència de centres catalítics i dels centres orientadors, i ens ajuden a esbrinar les rutes catabòliques d'un enzim.

Tipus d'Inhibició

• Al·lostèrica: Permet regular el funcionament cel·lular, per exemple, la transformació de la glucosa en piruvat.
• Irreversible: Els inhibidors s'uneixen de forma covalent al centre actiu de l'enzim i, en conseqüència, l'enzim ja no pot unir-se al substrat.
• Reversible: Els inhibidors s'uneixen als enzims mitjançant múltiples enllaços febles (ponts d'hidrogen, interaccions hidrofòbiques, enllaços iònics), resultant en una unió forta i específica. Aquests inhibidors es poden eliminar fàcilment per dilució o diàlisi.
  • Reversible competitiva: Substrat i inhibidor competeixen per unir-se al centre actiu de l'enzim al mateix temps.
  • Reversible mixta: Inhibidor i substrat s'uneixen al mateix temps a l'enzim. Es poden unir tots dos al centre actiu, però el més corrent és que ho facin a un altre centre de l'enzim (al·lostèric).
  • Reversible no competitiva: És una forma d'inhibició mixta on la unió de l'inhibidor amb l'enzim redueix l'activitat enzimàtica, però no afecta la unió amb el substrat.