Estructura de las Proteínas: Niveles, Funciones y Plegamientos

La actividad biológica de cualquier proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena polipeptídica. Esta cadena sufre una serie de plegamientos que la capacitan para llevar a cabo su función biológica.

Estructura Primaria

Se denomina de esta forma a la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido cuyo grupo amino está libre y otro extremo con un aminoácido con su grupo carboxilo libre. Constituye una cadena de planos articulados, pues como se ha visto, los enlaces peptídicos no pueden girar y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en un mismo plano.

Estructura Secundaria

La disposición de la cadena polipeptídica en el espacio puede adoptar múltiples formas. Existe una conformación más estable que ninguna otra que lógicamente es la que se mantiene.

Alfa-Hélice

Este nombre alude a la α-queratina, proteína muy abundante en las células de la epidermis que presenta esta característica estructura helicoidal. El plegamiento se mantiene estable por medio de los puentes de hidrógeno que se establecen entre el grupo NH de un aminoácido y el grupo CO del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal. Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la α-hélice. Debido a esta falta de participación de las cadenas laterales, proteínas con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma estructura secundaria.

Lámina Plegada Beta

Este tipo de estructura secundaria también se conoce como estructura β porque la β-queratina, presente en uñas, pelos y plumas, es un ejemplo característico de lámina plegada. El plegamiento no origina una estructura helicoidal como en la α-hélice, sino una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de diferentes cadenas unidas entre sí por puentes de hidrógeno transversales análogos a los que estabilizan la α-hélice.

Estructura Terciaria

Depende de la función de la proteína, por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica. Es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica.

• Puentes Disulfuro: Constituyen enlaces covalentes entre dos grupos SH que pertenecen a sendos aminoácidos cisteína.
• Fuerzas Electrostáticas: Se trata de enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas eléctricas opuestas. Se producen lógicamente entre grupos R de aminoácidos.
• Puentes de Hidrógeno: Se establecen entre grupos polares no iónicos en los que existen cargas parciales en su cadena lateral.
• Fuerzas de Van der Waals e Interacciones Hidrofóbicas: Son las uniones más débiles y se producen entre aminoácidos apolares.

Por último, se pueden distinguir dos tipos de estructuras tridimensionales:

• Globulares: Poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas esferoidales.
• Fibrilares: El plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo que estas estructuras presentan formas alargadas.

Estructura Cuaternaria

Es sencillamente la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria, establecidos esta vez entre las cadenas laterales de los aminoácidos de las distintas subunidades. La hemoglobina, las proteínas musculares, los complejos multienzimáticos y las inmunoglobulinas, entre otras, tienen estructura cuaternaria.