Estructura y propiedades de las proteínas: niveles estructurales y funciones clave

Estructura de las proteínas

Estructura primaria de las proteínas

Estructura primaria de las proteínas: corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica qué aminoácidos la constituyen y en qué orden se disponen en la cadena. En todas las proteínas se considera como extremo inicial aquel que presenta el aminoácido con el grupo amino libre y como extremo final aquel cuyo aminoácido tiene el grupo carboxilo libre.

Estructura secundaria

Estructura secundaria: es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio. A medida que los aminoácidos se van uniendo durante la síntesis proteica, la cadena polipeptídica que se forma adopta una posición que corresponde a la estructura secundaria. Se conocen 3 tipos:

• α-hélice: se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro.
• Hélice de colágeno: las cadenas polipeptídicas que forman el colágeno tienen una disposición en hélice especial, que se enrolla de forma levógira y es algo más alargada que la α-hélice.
• Conformación-β: en esta conformación la cadena de aminoácidos no forma una hélice sino una cadena distendida en forma de zig-zag, debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos.

Estructura terciaria

Estructura terciaria: es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. En ellas, los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior. Esta disposición facilita que muchas proteínas globulares sean solubles en agua y en disoluciones salinas.

Las conformaciones globulares se estabilizan mediante diferentes tipos de interacciones: enlace disulfuro, enlaces de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas.

Estructura cuaternaria

Estructura cuaternaria: es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles, y en ocasiones por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro. Cada una de estas cadenas recibe el nombre de protomero. Según el número de protómeros se llaman:

• Dímeros (ejemplo: insulina).
• Trímeros (ejemplo: colágeno).
• Tetrámeros (ejemplo: hemoglobina).
• Pentámeros (ejemplo: ARN-polimerasa).

          H
H2N → C → COOH
          R

Propiedades de las proteínas

Solubilidad

Solubilidad: los radicales establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de H2O y cada radical queda cubierto por una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras moléculas.

Desnaturalización

Desnaturalización: pérdida de las estructuras terciaria y cuaternaria, y a veces de la secundaria, debido a la ruptura de los enlaces que las mantienen. Esta ruptura se produce por cambios en el pH, variaciones de temperatura, etc.

Capacidad amortiguadora

Capacidad amortiguadora: las proteínas están constituidas por aminoácidos, por eso tienen un comportamiento anfótero; pueden comportarse como un ácido, liberando H+, o como una base, aceptando protones.

Definición: Una proteína es un polipéptido formado por más de 50 aminoácidos.