Enzimas: Estructura, Mecanismo de Acción y Clasificación Bioquímica

Definición y Fundamentos de las Enzimas

Las **enzimas** son **proteínas** que poseen actividad **catalítica**. Son sintetizadas por las células vivas y actúan en la totalidad de las reacciones químicas de los organismos, las cuales forman en conjunto el **metabolismo**.

Sin enzimas, los procesos biológicos serían tan lentos que las células no podrían existir. Las **enzimas** son los catalizadores más eficientes que se conocen; pueden aumentar la velocidad de una reacción en un factor de hasta $10^{20}$ respecto de las reacciones no catalizadas. Pueden actuar dentro de la célula, fuera de esta, y en el tubo de ensayo.

Interacción Enzima-Sustrato: El Centro Activo

La sustancia sobre la que actúa la enzima se denomina **sustrato**. El sustrato se une a una región concreta de la enzima: el **centro o sitio activo**. Este comprende:

1. Un **sitio de unión**, formado por los aminoácidos (aa) que están en contacto directo con el sustrato.
2. Un **sitio catalítico**, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.

Una vez formados los productos, la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.

Mecanismo de Acción Enzimática

Unión de la Enzima y su Sustrato

Las enzimas cuentan con una o varias estructuras de tipo **terciario** que mantienen el despliegue de uno o más sitios activos.

Unión al Centro Activo

El sustrato, a su vez, debe aproximarse a la enzima en una posición espacial **complementaria** al sitio activo, para que, mediante el contacto en al menos tres puntos, sea reconocida su isomería.

Formación de Productos

Una vez aceptado, el sustrato es modificado químicamente por los residuos catalíticos del sitio activo y transformado en **producto**. Este último abandona el sitio activo.

Especificidad y Propiedades Distintivas

Las enzimas son altamente **específicas**, incluso al grado de poder distinguir entre **estereoisómeros**. Solo actúan sobre un único sustrato, o sobre varios, pero con destacada preferencia por uno de ellos y reducida actividad sobre los demás. Una enzima puede transformar hasta 1000 moléculas de sustrato por segundo.

Diferencias Clave con Catalizadores Inorgánicos

Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción química. Sin embargo, las enzimas poseen tres propiedades que los catalizadores inorgánicos *no* tienen:

• **Especificidad** por el sustrato.
• Se inactivan por **desnaturalización**.
• Pueden ser **reguladas**.

Estructura Enzimática y Cofactores

La mayor parte de las enzimas son **proteínas globulares**. La mayoría tienen una pequeña sección no proteínica, denominada **cofactor**. Un cofactor puede ser un **ion inorgánico** o una molécula orgánica pequeña (denominada **coenzima**).

Clasificación de las Enzimas (Seis Clases)

Según el tipo de reacción que catalizan, las enzimas se dividen en seis clases principales:

1. **Oxidorreductasas:** Catalizan reacciones de óxido-reducción.
2. **Transferasas:** Catalizan la transferencia de grupos intactos de una molécula a otra.
3. **Hidrolasas:** Catalizan reacciones de hidrólisis (ruptura de enlaces con participación de agua).
4. **Liasas:** Catalizan la adición de grupos a dobles enlaces (sin participación de agua).
5. **Isomerasas:** Catalizan la transferencia intramolecular de grupos.
6. **Ligasas:** Catalizan la unión de dos sustratos a expensas de la hidrólisis de ATP.

Modelos de Unión Enzima-Sustrato

Modelo de Llave-Cerradura

El sustrato y la enzima se acoplan de forma **estereoespecífica**, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura. Este modelo *no* considera la flexibilidad conformacional de las enzimas.

Modelo de Ajuste Inducido

Tanto la enzima como el sustrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión. En algunos casos, el centro activo adopta la conformación idónea solo en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo de la enzima desencadena un **cambio conformacional** que da lugar a la formación del producto.

Cinética y Actividad Enzimática

Cinética Enzimática

La **Cinética Enzimática** es el estudio cuantitativo del efecto de los factores que intervienen en la **actividad enzimática**, la cual se evalúa a través de la **velocidad de la reacción catalizada**.

Variables Clave

Las variables más importantes que afectan la velocidad de reacción son:

• Concentración de enzima, sustratos y productos.
• pH.
• Temperatura.

Actividad Enzimática

La actividad enzimática se define como el número de moles de sustrato que reaccionan para formar producto, por mol de enzima y por unidad de tiempo. Esto supone que la enzima está plenamente **saturada** con sustrato y, por lo tanto, que la reacción se efectúa con su **máxima rapidez**.