¿Qué diferencia hay entre inhibición competitiva y no competitiva?

En la inhibición competitiva la Vmax permanece constante y la Km aumenta. En la no competitiva pura, la Vmax disminuye mientras que la Km no cambia según el texto.

¿Qué es un modulador homotrópico?

Es un modulador alostérico que es la misma molécula que el sustrato. Actúa como modulador positivo y facilita la unión de más moléculas de sustrato.

Inhibición enzimática, regulación alostérica y clasificación de enzimas

Resumen

El texto recoge los tipos de inhibición enzimática según su efecto sobre Km y Vmax, la regulación alostérica con moduladores homotrópicos y heterotrópicos y los modelos de cooperatividad. Incluye también la modificación covalente reversible, con el ejemplo de la glucógeno fosforilasa, y la clasificación de las enzimas en seis grandes grupos.

Puntos clave

Inhibición competitiva: la Vmax se mantiene constante y la Km aumenta.
Inhibición no competitiva pura: la Vmax disminuye.
Inhibición mixta: la Vmax disminuye y la Km aumenta.
Inhibición acompetitiva: tanto la Km como la Vmax disminuyen.
Las enzimas alostéricas se regulan por unión reversible y no covalente de moduladores alostéricos.
Los moduladores homotrópicos son el propio sustrato y generan curvas sigmoideas; los heterotrópicos son moléculas distintas al sustrato.
La glucógeno fosforilasa existe en forma a (más activa, fosforilada) y forma b (menos activa).

Ponte a prueba

Cinética de la Inhibición Enzimática

La inhibición enzimática se clasifica según su efecto en los parámetros cinéticos:

Competitiva: La Vmax permanece constante y la Km aumenta.
No competitiva (pura): La Vmax disminuye.
Mixta: La Vmax disminuye y la Km aumenta.
Acompetitiva: Tanto la Km como la Vmax disminuyen.

Enzimas Alostéricas

Funcionan a través de la unión reversible, no covalente, de compuestos reguladores denominados moduladores alostéricos, los cuales suelen ser cofactores.

Tipos de Moduladores

Homotrópicos: El sustrato y el modulador son la misma molécula (el centro activo y el sitio regulador coinciden). El sustrato actúa como modulador positivo, facilitando la fijación de otras moléculas de sustrato, lo que genera una curva de velocidad inicial (Vo) frente a la concentración de sustrato (S) de tipo sigmoideo.
Heterotrópicos: El modulador es una molécula diferente al sustrato.

Estos efectos alteran débilmente la enzima, modificando su Km o Vmax.

Modelos de Cooperatividad

Modelo concertado: Las subunidades son todas R (relajadas) o T (tensas), y el sustrato se une solo al estado R.
Modelo secuencial: La unión del sustrato a una subunidad convierte solo esa unidad a la conformación R. Las subunidades vecinas pueden mantenerse en T o asumir conformaciones intermedias.

Modificación Covalente Reversible

La actividad enzimática se modula mediante la modificación covalente de uno o más residuos de aminoácidos. Los grupos modificadores incluyen fosfato, AMP, UMP, ADP y grupos metilo (CH3). Generalmente, estos grupos son añadidos y eliminados por otras enzimas reguladoras.

Ejemplo: Glucógeno Fosforilasa

Cataliza la reacción: glucógeno + Pi → glucógeno (n-1) + glucosa-1-fosfato. La glucosa-1-fosfato se utiliza para la síntesis de ATP en el músculo o se convierte en glucosa libre en el hígado.

Forma a: Más activa (con residuos de serina fosforilados).
Forma b: Menos activa; puede ser reconvertida a la forma a por la fosforilasa quinasa.

Clasificación de las Enzimas

Oxidorreductasas: Reacciones de oxidación-reducción (ej. lactato deshidrogenasa).
Transferasas: Transferencia de grupos funcionales (ej. NMP quinasa).
Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis (ej. quimiotripsina).
Liasas: Adición o separación de grupos para formar dobles enlaces (ej. fumarasa).
Isomerasas: Reacciones de isomerización (ej. triosa fosfato isomerasa).
Ligasas: Unión de dos sustratos a expensas de la hidrólisis de ATP (ej. aminoacil-tRNA sintetasa).