Clasificación y Funciones de los Aminoácidos: Impacto en Nutrición y Salud

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Clasificación de Aminoácidos

Aminoácidos con Cadenas Laterales No Polares e Hidrofóbicas

Las cadenas laterales de Ala, Val, Leu e Ile se agrupan en el interior proteico, estabilizando la estructura de la proteína mediante interacciones hidrofóbicas. Gly es el aminoácido más simple y contribuye poco a estas interacciones. Met contiene sulfuro. Prolina tiene una cadena alifática ciclada, reduciendo la flexibilidad estructural.

Aminoácidos con Anillos Aromáticos

Poseen cadenas laterales con anillos aromáticos, son relativamente apolares y pueden participar en interacciones hidrofóbicas (Phe más que Tyr y Trp). El grupo hidroxilo de Tyr puede formar puentes de hidrógeno.

Aminoácidos con Cadenas Laterales Polares No Cargadas

Son más hidrofílicas (solubles en agua) debido a grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno con el agua (Hidroxilo en Ser y Thr; Sulfhidrilo en Cys; grupos amida en Asn y Gln).

Aminoácidos con Cadenas Laterales Polares con Carga Negativa

El grupo carboxilo les proporciona carga negativa a pH 7 (Asp y Glu).

Aminoácidos con Cadenas Laterales Polares con Carga Positiva

Tienen carga positiva a pH 7. Lys posee un grupo amino, Arg un grupo guanidinio y Histidina un grupo Imidazole con un pKa cercano a 7, pudiendo estar cargada positivamente o descargada.

Derivados de Aminoácidos con Funciones Biológicas

Neurotransmisores

  • y-aminobutírico (GABA), derivado de Gln
  • Serotonina, derivado de Trp
  • 3,4-dihidroxifenilalanina (Dopa), precursor de dopamina, norepinefrina y epinefrina

Hormonas

  • Tiroxina, derivado de tirosina
  • Ácido indol acético, derivado de triptófano

Precursores e Intermediarios Metabólicos

  • Citrulina y Ornitina

Clasificación Nutricional de Aminoácidos

Esenciales: Val, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr, Trp, His (His solo esencial para infantes).

No esenciales: Se sintetizan en el organismo (Ala, Asn, Asp, entre otros).

Condicionales: Arg, Gln, Tyr, Cys, Gly, Pro, Ser, Orn.

Péptidos: Polímeros de Aminoácidos

La separación y purificación de péptidos es crucial para la bioquímica de alimentos. Avances en purificación permiten su uso en alimentos funcionales con fines nutracéuticos.

Los péptidos bioactivos, fragmentos de proteínas con actividad biológica, se generan in vivo por enzimas gastrointestinales o in vitro.

Péptidos con Moléculas Bioactivas

La hidrólisis de proteínas lácteas produce VPP (valina-prolina-prolina) e IPP (isoleucina-prolina-prolina), que ayudan en el control de la hipertensión.

Requerimientos de Proteínas

La dieta debe aportar la mínima cantidad necesaria para satisfacer la demanda metabólica, considerando la digestión y los aminoácidos esenciales.

Requerimientos Nutricionales Proteicos Especiales

Fenilcetonuria: Incapacidad para descomponer fenilalanina, requiere dieta baja en este aminoácido.

Enfermedad del Jarabe de Arce: Aumento de Leu, Ile y Val, requiere dieta especial baja en estos aminoácidos.

Alergias Alimentarias

Causadas por proteínas inmunogénicas (IgE). Los alérgenos más comunes incluyen leche, huevo, trigo, soja, cacahuetes, nueces, pescado y marisco.