¿Qué diferencia hay entre la amilosa y la amilopectina?

La amilosa es lineal, con enlaces α1→4, mientras que la amilopectina está ramificada, con enlaces α1→4 y α1→6.

¿Qué significa que un enzima tenga Km menor?

Según el resumen, una Km menor indica mayor afinidad de la enzima por su sustrato.

¿Qué diferencia hay entre apoenzima y holoenzima?

El apoenzima es la parte proteica de la enzima, y la holoenzima es el apoenzima unido a su cofactor.

Bioquímica: glúcidos, lípidos, aminoácidos y enzimas (resumen)

Resumen

Resumen esquemático de bioquímica que recorre los glúcidos (disacáridos, polisacáridos, oxidación y fosforilación), los lípidos (ácidos grasos, acilglicéridos, lípidos polares e insaponificables), los aminoácidos y proteínas, y las enzimas. Incluye también la clasificación enzimática, la cinética de Michaelis-Menten, los tipos de inhibición y el alosterismo. Sirve para repasar conceptos clave antes de un examen.

Puntos clave

Los glúcidos son CHO, polares y solubles; la maltosa tiene 2 glucosas (α1→4) y la sacarosa glucosa + fructosa (α1→2).
El almidón y el glucógeno tienen enlaces α1→4 y α1→6, mientras que la celulosa tiene enlaces β1→4.
Los fosfoglicéridos (glicerol + 2 AG + P + X) son los lípidos típicos de las membranas biológicas.
Las enzimas se clasifican en seis grupos: oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas.
Un Km menor indica mayor afinidad de la enzima por el sustrato, y un Kcat mayor implica una conversión de S a P más rápida.
En la inhibición competitiva Vmax no cambia y Km aumenta, mientras que en la no competitiva Vmax disminuye y Km se mantiene.
La hemoglobina tiene estructura cuaternaria (2 α + 2 β) y cambia entre las formas T y R según el pH.

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Glúcidos

Los glúcidos son CHO, polares y solubles.

Maltosa: 2 glucosas (α1→4)
Lactosa: galactosa + glucosa (β1→4)
Sacarosa: glucosa + fructosa (α1→2)
Celobiosa: 2 glucosas (β1→4)

Isomería

Enantiómeros: cambian todos los centros quirales (además de D/L).
Diastereoisómeros: difieren en 1 epímero.

Polisacáridos

Almidón (E): amilosa lineal (α1→4); amilopectina ramificada (α1→4 y α1→6).
Glucógeno (E): muy ramificado (α1→4 y α1→6).
Celulosa: enlaces β1→4.
Quitina: β1→4 de N-acetilglucosamina.

Oxidación de glúcidos

Oxidación de C1: ácido aldónico.
Oxidación de C6: ácido urónico.
Oxidación de C1 y C6: ácido aldárico.

Fosforilación y aminación

Fosforilación: fosfoéster con C1, C5 o C6.
ATP: ribosa + adenina + 3 P.
Aminación: C=O → NH₂.

Lípidos

Los lípidos son CHOP y N en algunos casos.

Ácidos grasos

Son polares en el grupo carboxilo y apolares en la cadena hidrocarbonada. Pueden ser cis y forman micelas.

Ácido oleico: 18:1
Ácido linoleico: 18:2
Ácido linolénico: 18:3

Lípidos apolares

Acilglicéridos: glicerol + 1, 2 o 3 AG (monoacil, diacil, triacilglicérido).
Ceras: monoalcohol + 1 AG.

Lípidos polares y bicapas

Fosfoglicéridos: glicerol + 2 AG + P + X (son los típicos de las membranas biológicas).
Esfingolípidos: esfingosina (N) + 1 AG + P + X.
Gliceroglucolípidos: glicerol + 2 AG + glúcido.
Glucoesfingolípidos: esfingosina + 1 AG (ceramida) + X glúcido. Cerebrósidos y globósidos son neutros; los gangliósidos son negativos.

Lípidos insaponificables

No tienen AG ni grupos OH y son apolares. Incluyen los isoprenoides (isopreno → terpeno), los esteroides (esterano) y los eicosanoides.

Aminoácidos

Los aminoácidos son CHON (+ P y S), solubles y anfóteros.

pK1: COOH
pK2: NH₃⁺
Grupos SH/S^-: cisteína
Grupos OH/O^-: tirosina

Modificaciones postraduccionales

Fosforilación: tirosina, serina, treonina.
Glucosilación: O-glucosilación en serina y treonina; N-glucosilación en asparagina.
Cis: prolina.

Proteínas

Mioglobina: estructura terciaria globular (8 α-hélices). Transporte y almacenamiento de O₂.
Hemoglobina: estructura cuaternaria globular (2 α + 2 β). Con bajo pH forma T; con alto pH forma R.
Colágeno: 3 cadenas α dextrógiras formando una fibra; estructura secundaria levógira. Función de sostén.

Enzimas

Las enzimas son CHON (+ P y S), anfóteras.

Apoenzima: parte proteica.
Holoenzima: apoenzima + cofactor.
- Cofactor: metal, unión no covalente.
- Coenzima: vitamina.
- Grupo prostético: unión covalente permanente.

Clasificación de enzimas

Oxidorreductasas: NAD/FAD; deshidrogenasas, catalasa.
Transferasas: transfieren grupos funcionales (ATP → ADP + P); quinasas.
Hidrolasas: rompen enlaces con H₂O; peptidasas, glucosidasas, fosfatasas, esterasas.
Liasas: rompen enlaces sin H₂O; aldolasas, sintasas.
Isomerasas: interconvierten isómeros; mutasas, epimerasas.
Ligasas: ATP → ADP + Pi, forman enlaces con quitamiento de H; carboxilasas, sintetasas.

Cinética enzimática

Aumentar la velocidad de reacción equivale a disminuir la energía de activación.
Km menor = mayor afinidad.
Kcat mayor = menor tiempo para pasar de S a P.
Michaelis-Menten: describe la formación y ruptura del complejo E-S.

Inhibición enzimática

Inhibición general: disminuye V₀.
Competitiva: Vmax = Vmax_i; Km < Km_i.
No competitiva: Vmax > Vmax_i; Km = Km_i. No se une al centro activo.
Acompetitiva: Vmax > Vmax_i; Km > Km_i. No se une al centro activo.
Aumentar Ki equivale a disminuir la fortaleza de la unión.

Alosterismo

Produce cinética sigmoidea, tiene más de un lugar de unión y unión cooperativa. Si es homotrópico, no hay centro activo.

Isoenzimas: catalizan la misma reacción pero difieren en lugar, estructura o coenzima.
Cooperatividad: provoca curva sigmoidea; la unión de una molécula facilita la siguiente.
Modelo concertado: todas las subunidades cambian a la vez entre T y R.
Modelo secuencial: las subunidades cambian de una en una entre T y R.

Ácidos nucleicos

Los ácidos nucleicos son CHONP.