Aminoácidos y proteínas: estructura, enlace peptídico y desnaturalización

Estereoisomería en Aminoácidos

Todos los aminoácidos presentan estereoisomería (a excepción de la glicina) debido a la presencia de un carbono asimétrico. Esto permite la existencia de dos configuraciones espaciales o estereoisómeros, los cuales son enantiómeros, es decir, imágenes especulares no superponibles.

Propiedades de los Aminoácidos

• Son solubles en agua.
• Se presentan como sólidos cristalinos con un punto de fusión elevado.
• Poseen comportamiento anfótero (actúan como tampón de pH).
• Presentan estereoisomería.

El Enlace Peptídico

Es un enlace covalente que se establece entre dos aminoácidos. En este proceso, intervienen el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de otro, dando lugar a una amida y la liberación de una molécula de agua.

Clasificación según el número de aminoácidos:

• Oligopéptidos: 2-10 aminoácidos.
• Polipéptidos: 10-60 aminoácidos.
• Proteínas: más de 60-100 aminoácidos.

Características del enlace:

• Covalente.
• Tamaño intermedio.
• Configuración trans.
• Rígido, sin rotación, excepto en el carbono alfa.

Estructura Nativa y Plegamiento

La estructura nativa es la configuración natural en la que la proteína es biológicamente activa y puede realizar su función correctamente. Durante el proceso de traducción, la cadena de aminoácidos se pliega para adquirir esta forma activa. Cabe destacar la existencia de proteínas auxiliares denominadas chaperonas y chaperoninas, que facilitan el correcto plegamiento.

Desnaturalización de Proteínas

La desnaturalización es un cambio en la estructura de una proteína que implica la pérdida de su estructura nativa y, por consiguiente, de su función biológica. Puede ser provocada por agentes externos como el calor, cambios de pH o compuestos químicos. Este proceso puede ser reversible o irreversible; cuando la proteína se desnaturaliza, a menudo coagula y precipita.

Propiedades de las Proteínas

• Solubilidad: Determinada por la presencia de grupos polares en los radicales de los aminoácidos, los cuales establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
• Especificidad: Consecuencia de la gran cantidad de combinaciones posibles al formar las cadenas peptídicas. Se clasifica a nivel de función y a nivel de especie.
• Desnaturalización: Capacidad de perder su estructura tridimensional.
• Capacidad tampón: Las proteínas son sustancias anfóteras gracias al grupo carboxilo terminal, al grupo amino terminal y a los grupos ionizables presentes en los radicales.