Proteínas primarias secundarias terciarias y cuaternarias

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LAS PROTEÍNAS Y SU ESTRUCTURA

Las proteínas adoptan una determinada configuración espacial de la que depende en gran medida su función. En esta configuración se diferencian cuatro niveles estructurales:

-  LA ESTRUCTURA PRIMARIA:

es la secuencia lineal de aminoácidos que forman la proteína; por tanto, nos indica los aminoácidos que la componen y el orden en el que se disponen. De ella dependen las demás.

La cadena peptídica tiene un eje formado por el carbono α, el carbono carboxílico y el nitrógeno amino(- C – CO – NH- ),

que se repiten un número variables de veces. Este eje se dispone en zigzag, debido a la capacidad de rotación que tienen los enlaces que forma el carbono α.

-  LA ESTRUCTURA SECUNDARIA:

Es la disposición que adopta en el espacio la cadena de aminoácidos. Se debe a la capacidad de rotación que tienen los enlaces que forman el  C  de cada aminoácido. Las estructuras

 secundarias más frecuentes son la a-hélice y la lámina-B.

-  La estructura a-hélice:

En esta estructura, las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice, y se mantienen gracias a enlaces por puentes de hidrógeno intracatenarios.
Estos se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos diferentes, que, debido al enrollamiento, se encuentran enfrentados.

-  La estructura de lámina-B:

Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados.


LA ESTRUTURA TERCIARIA:


Es la disposición que adopta la estructura secundaria en el espacio; por tanto, nos indica la conformación de la molécula. Puede haber dos tipos de conformación:

  • Conformación globular:


    La estructura secundaria se pliega y adopta una forma tridimensional compacta más o menos esférica. Las proteínas globulares son solubles y desempeñas funciones dinámicas.

  • Conformación fibrosa:

    La estructura secundaria no se pliega; por tanto, la proteína tiene forma alargada. Estas proteínas son insolubles y realizan funciones estructurales (colágeno)
    .

TIPOS DE ENLACES QUE MANTIENEN LA ESTRUCTURA TERCIARIA:

  • Interacciones electrostáticas:


    El pH del medio provoca cambios en los aminoácidos. Debido a su carácter anfótero, se producen atracciones entre cargas de signo contrario.

  • Interacciones hidrofóbicas:

    Los restos hidrófobos tienden a alejarse, lo que produce cambios en la estructura, que se doblará a fin de crear zonas alejadas del agua que las rodea.

LA ESTRUCTURA CUATERNARIA:


Solo la presentan las proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas, denominadas subunidades o protómeros, que pueden ser iguales o diferentes. Nos indica cómo se ensamblan entre sí estas subunidades para formar la proteína.


LAS PROPIEDADES DE LAS Proteínas

  • COMPORTAMIENTO QUÍMICO Y LA SOLUBILIDAD:


    Las proteínas son sustancias anfóteras, es decir, se pueden comportar como ácidos y como bases. Pueden amortiguar las variaciones de pH.

La solubilidad depende principalmente de la conformación. En general, las proteínas fibrosas son insolubles en agua, y las globulares son solubles.

  • La especificidad:


    Las proteínas de los seres vivos son carácterísticas de cada especie y, dentro de una misma especie, en algunos casos, varían de unos individuos a otros. Esta propiedad es la responsable de los rechazos en transfusiones y trasplantes. Algunas proteínas, denominadas proteínas homólogas, realizan la misma función en especies diferentes.

  • La desnaturalización:

    Es el proceso por el cual la proteína pierde su configuración espacial carácterística y, como consecuencia, pierde sus propiedades y deja de realizar su actividad biológica.

La desnaturalización ocurre cuando la proteína se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables que pueden romper los enlaces que mantienen las estructuras secundarias, pero no las primarias. En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible y la proteína vuelve a su conformación nativa. Esto se produce cuando los factores son poco intensos y actúan durante poco tiempo.


LAS FUNCIONES DE LAS Proteínas

Estructural:  La tubulina y la actina:


Forman el citoesqueleto, y los cilios y los flagelos. // El colágeno:
Forma los tendones, los huesos, los cartílagos, etc.


De reserva:


Actúan almacenando aminoácidos.




- Ovoalbúmina:

Se encuentra en el huevo.


- Homeostática:

Contribuyen a mantener constantes las condiciones del medio interno. Intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico y, actúan como sistemas amortiguadores de pH.

De transporte:


- Los citocromos

- La hemoglobina y la hemocianina:

Transportan oxígeno en la sangre de los vertebrados y los invertebrados.

- La mioglobina:

Transporta oxígeno en el músculo.

- Las lipoproteínas:

transportan lípidos insolubles.

Función defensiva y protectora: La inmunoglobulinas:


Son los anticuerpos que se sintetizan cuando penetran moléculas extrañas en el organismo.

Función hormonal: La insulina y el glucagón:


Regulan el metabolismo de la glucosa.

Función contráctil:


Confieren a los organismos la capacidad de desplazarse o de cambiar de forma.

-  La actina y la miosina:

Forman la miofibrillas responsables de la contracción muscular.

-  La dineína:

Es responsable del movimiento de los cilios y de los flagelos.

-  Quinesina:

Se mueven sobre los microtúbulos del esqueleto.

Función catalizadora: (los enzimas)


Receptores de membrana. // Señalización celular


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