Proteínas: Desnaturalización, Clasificación y Estructura de la Insulina

Desnaturalización de Proteínas

En muchos casos, al desnaturalizarse, las proteínas cambian de un estado soluble a otro insoluble y se precipitan. Las proteínas precipitadas son, básicamente, agregados de moléculas proteicas lo suficientemente grandes como para ser visibles. Por ejemplo, la clara de huevo (albúmina), soluble y transparente, se vuelve insoluble y opaca al calentarse; este calentamiento provoca cambios irreversibles. En muy contadas ocasiones, los cambios que sufre la proteína en sus propiedades físicas son reversibles.

Factores que Causan la Desnaturalización

Las proteínas son muy sensibles a la acción de varios factores o agentes que las pueden desnaturalizar. Estos son:

• Cambio en la polaridad del disolvente.
• Adición de un detergente.
• Cambio de la fuerza iónica (concentración de sales).
• Cambio de pH (adición de ácidos o bases fuertes).
• La variación de la temperatura.
• Adición de metales pesados.
• La agitación mecánica.
• Adición de agentes reductores.
• El ultrasonido.
• La luz ultravioleta.
• Los rayos X.

Clasificación de las Proteínas

La variedad de proteínas es muy grande, por lo que para su clasificación se recurre a criterios físicos (forma), químicos (composición) y funcionales (función en los seres vivos).

1) Por su Forma

Se clasifican en fibrosas y globulares.

Proteínas Fibrosas

Las proteínas fibrosas no se disuelven ni se dispersan en agua (ej. la queratina del cabello). Son proteínas largas, con forma de hilos, y se encuentran en los tejidos animales. Son duras, resistentes y químicamente inertes (presentes en cabello, uñas o cuernos), funcionando como material estructural. Están unidas por puentes de hidrógeno, lo que las hace insolubles en agua, ya que las fuerzas intermoleculares intercadena que deben vencer son muy fuertes.

Proteínas Globulares

Las proteínas globulares son proteínas más bien esféricas, cuya función es el mantenimiento y la regulación de los procesos vitales. Son solubles en agua y en soluciones salinas, ya que las fuerzas intermoleculares son débiles (los puentes de hidrógeno son internos). Consisten en una o un grupo de cadenas enrolladas o plegadas de manera bastante compacta (ej. insulina, hemoglobina, histonas).

2) Por su Composición

Se clasifican en simples y complejas (o conjugadas).

Proteínas Simples (Holoproteínas)

Las proteínas simples (holoproteínas) son aquellas formadas únicamente por aminoácidos (ej. albúmina de huevo, globulinas). Son moléculas de cadena larga que se forman por la unión de cientos e incluso miles de aminoácidos. Sus pesos moleculares oscilan entre 15,000 y 40 millones. En este tipo de proteínas, toda la molécula es de naturaleza proteica, es decir, que por hidrólisis dan solamente aminoácidos, sin ningún otro tipo de producto. Ejemplos:

Con estructura fibrosa

• Colágeno: presente en tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
• Elastina: presente en tendones y arterias.
• Queratinas: presentes en uñas, pelos, lana y plumas.
• Fibroína: presente en el hilo del gusano de seda y de la araña.

Con estructura globular

• Gluteínas: presentes en granos de cereales como trigo, cebada y arroz.
• Albúminas: presentes en clara de huevo, leche y plasma sanguíneo.
• Globulinas: presentes como anticuerpos, en el huevo y la leche.

Proteínas Complejas o Conjugadas (Heteroproteínas)

Las proteínas complejas o conjugadas (heteroproteínas) son aquellas que resultan de la asociación de una proteína simple con una fracción o sustancia de naturaleza no proteica, denominada grupo prostético. Estos grupos pueden ser de muy diferente composición química. Se clasifican de acuerdo con la naturaleza química de sus grupos prostéticos. Ejemplos:

3) Por su Función

Las proteínas, de acuerdo con la función que realizan en los organismos, se clasifican en siete grupos principales:

• Proteínas de transporte: Transportan sustancias dentro de los tejidos (ej. Hemoglobina para oxígeno y dióxido de carbono en sangre; Mioglobina para oxígeno en músculo).
• Proteínas contráctiles: Forman parte de los filamentos gruesos (Miosina) o delgados (Actina) de las miofibrillas.
• Proteínas estructurales: Forman parte de la pared celular (Glucoproteínas), en tejidos conectivos (Colágeno), en uñas, plumas y cuernos (Alfa-queratina).
• Proteínas de protección: Son las proteínas relacionadas con la inmunidad y la defensa (ej. Anticuerpos, Fibrinógeno).
• Proteínas que regulan genes: Se asocian con ADN inhibiendo los genes (ej. Histonas).
• Proteínas de naturaleza hormonal: Regulan metabolismos (ej. Insulina, Hormona del Crecimiento).
• Proteínas catalíticas: Catalizan las reacciones biológicas (ej. Enzimas, Citocromo C que transfiere electrones).

Estructura de Algunas Proteínas Importantes

Insulina

La insulina es una proteína de naturaleza hormonal que estimula la utilización de la glucosa en los tejidos.

a) Estructura Primaria

La insulina tiene un peso molecular mínimo de 6,000 g/mol (unidad monomérica).

Está formada por dos cadenas:

• Cadena A con 21 aminoácidos.
• Cadena B con 30 aminoácidos.

Total de aminoácidos de la unidad monomérica: 51

Fórmula condensada o cuantitativa: (Ala)3 (Arg)(Asn)3 (Cis)6 (Fen)3 (Gli)4 (Gln)3 (Glu)4 (His)2 (Ile) (Leu)6 (Lis) (Pro) (Ser)3 (Tir)4 (Tre) (Val)5

La secuencia de aminoácidos y los puentes disulfuro intercadena e intracadena se muestran en la hoja de esquemas.

Datos interesantes sobre la conservación de la secuencia

Se ha encontrado que:

• La Cadena A tiene igual composición y secuencia en el hombre, el perro, el conejo y el cachalote.
• La Cadena B tiene igual composición y secuencia en el hombre y el elefante.
• La Cadena B tiene igual composición y secuencia en el cerdo, la vaca, el cachalote, la oveja, el perro y el caballo.

Aminoácidos de los extremos amino terminal

• Cadena A: Glicina
• Cadena B: Fenilalanina