Propiedades Fundamentales del Agua y Estructura de Aminoácidos y Proteínas

Propiedades Esenciales del Agua y Fundamentos de las Macromoléculas Biológicas

Propiedades Fisicoquímicas del Agua

• Elevado poder disolvente: El agua posee un elevado poder disolvente porque sus moléculas son capaces de interaccionar electrostáticamente con compuestos iónicos, y de interaccionar electrostáticamente y formar puentes de hidrógeno (H) con otros compuestos covalentes polares (como alcoholes, aldehídos, etc.). Esto convierte al agua en el medio donde ocurren la mayoría de las reacciones metabólicas y el medio por el cual se transportan muchas sustancias químicas (ejemplo: nutrientes).
• Elevadas fuerzas de cohesión y adhesión:
  • El agua presenta una elevada fuerza de cohesión debido a que sus moléculas forman puentes de H entre sí.
  • Posee una elevada fuerza de adhesión porque también forma puentes de H con otros compuestos covalentes polares.
  La alta cohesión confiere al agua las siguientes características:
  • Es incompresible, lo que le otorga volumen y forma a las células, y constituye el esqueleto hidrostático de algunos invertebrados.
  • Genera una elevada tensión superficial, dificultando su ruptura y permitiendo que muchos organismos puedan desplazarse sobre ella.
  Las elevadas fuerzas de cohesión y adhesión permiten que el agua ascienda en contra de la gravedad por los capilares, fenómeno conocido como capilaridad.

Estructura y Características de los Aminoácidos

Definición y Composición

Los aminoácidos son moléculas formadas por un átomo de carbono central (carbono alfa) al que se unen:

• Un átomo de hidrógeno.
• Un grupo amino ($\text{-NH}_2$).
• Un grupo carboxilo ($\text{-COOH}$).
• Una cadena lateral variable o grupo R.

Quiralidad e Ionización

En todos los aminoácidos, excepto en la glicina, el carbono alfa es asimétrico (quiral).

En una disolución acuosa, los aminoácidos se encuentran ionizados, ya que los grupos amino y carboxilo pueden ionizarse:

• El grupo amino es básico, capaz de captar un protón ($\text{H}^+$) y adquirir carga positiva ($\text{-NH}_3^+$).
• El grupo carboxilo es ácido, capaz de ceder un protón ($\text{H}^+$) y adquirir carga negativa ($\text{-COO}^-$).

Esta forma ionizada se denomina ión dipolar o zwitterión.

Propiedades Generales

Existen 20 aminoácidos proteicos que forman parte de las proteínas. Sus propiedades generales incluyen:

• Son sólidos, cristalinos, incoloros y solubles en agua.
• Presentan una temperatura de fusión alta, generalmente por encima de los $200 \text{°C}$.

Isomería

La presencia del carbono asimétrico provoca que los aminoácidos presenten isomería espacial, pudiendo existir como isómeros espaciales. Esto también les confiere actividad óptica, existiendo como isómeros ópticos.

Formación de Proteínas

Las cadenas de aminoácidos se organizan jerárquicamente:

• Los péptidos son cadenas cortas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
• Los polipéptidos son cadenas largas de aminoácidos.
• Las proteínas son cadenas muy largas de aminoácidos que se encuentran plegadas y enrolladas tridimensionalmente.

Niveles Estructurales de las Proteínas

La estructura proteica se describe en varios niveles:

1. Estructura primaria: Secuencia lineal de aminoácidos en la cadena.
2. Estructura secundaria: Plegamiento local de la estructura primaria, formando patrones regulares como la hélice alfa ($\alpha$-hélice), la lámina beta ($\beta$-lámina) o la hélice de colágeno.
3. Estructura terciaria: Plegamiento tridimensional global de la estructura secundaria, resultando en formas fibrosas o globulares.
4. Estructura cuaternaria: Asociación de varias cadenas polipeptídicas (iguales o distintas) unidas entre sí.