Propiedades, Estructura y Funciones de las Proteínas en Bioquímica

Funciones y Clasificación de las Proteínas

Las proteínas cumplen múltiples roles esenciales en los seres vivos:

• Estructural: Histonas, colágeno, elastina, queratina y fibroína.
• Enzimática: Catalizadores biológicos fundamentales para el metabolismo.
• Hormonal: Regulación metabólica, como la insulina y el glucagón.
• Defensiva: Inmunoglobulinas del sistema inmunitario.
• Transporte: Hemoglobina, mioglobina, citocromos y lipoproteínas.
• Reserva: Ovoalbúmina, caseína y gliadina.
• Homeostática: Regulación del pH intracelular y del medio interno.
• Anticongelante: Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
• Contráctil: Actina y miosina para el movimiento muscular.

Estructura de las Proteínas

Las proteínas presentan cuatro niveles de organización estructural:

Estructura Primaria

Hace referencia a la identidad de los aminoácidos, su secuencia y cantidad. Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos. La variación de un solo aminoácido puede alterar la función biológica.

Estructura Secundaria

Corresponde al acomodo en el espacio del esqueleto peptídico y a las interacciones entre aminoácidos próximos en la cadena. Adopta formas espaciales estabilizadas por puentes de hidrógeno:

• Hélice alfa: Los grupos R se disponen hacia el exterior.
• Hoja plegada beta: Los grupos R se alternan hacia arriba y hacia abajo.

Estructura Terciaria

Es el acomodo tridimensional de todos los átomos de la molécula. La proteína se pliega sobre sí misma tendiendo a una forma globular. En un medio acuoso, los aminoácidos apolares se localizan en el interior.

Estructura Cuaternaria

Consiste en la asociación de varias cadenas polipeptídicas, cada una con estructura terciaria. Se mantiene mediante enlaces entre los radicales de cadenas diferentes.

Estado Nativo, Desnaturalización y Propiedades Físicas

• Estado nativo: Conformación óptima adquirida para llevar a cabo su función biológica.
• Desnaturalización: Pérdida de la estructura terciaria que impide realizar su función y puede volverla insoluble.
• Solubilidad: Depende de la interacción con el agua de las cargas presentes en la superficie proteica.
• Efecto del pH: Afecta el microambiente de la molécula.
• Temperatura: Un incremento de la temperatura eleva el número de choques entre las partículas de agua.

Valor Nutricional y Tipos de Proteínas

La recomendación diaria oscila entre 40 y 60 gramos de proteína por día.

Proteínas de la Carne

Según su función biológica y solubilidad, se dividen en:

• Proteínas contráctiles o miofibrilares: Constituyen el tejido muscular y transforman la energía química en mecánica. Representan la fracción más abundante (50% del total de proteínas). Sus principales componentes son miosina, actina, tropomiosina, troponina y actinina.
• Sarcoplásmicas: Incluyen globulinas, albúminas y mioglobina. Son buenos agentes emulsionantes, retienen gran cantidad de agua, tienen capacidad de coagular y formar geles, y son responsables del color.
• Del estroma: Tejido conectivo de tendones, piel y huesos. Cubre el cuerpo y conecta músculos y órganos. Representa el 3% del tejido muscular y está compuesto principalmente por colágeno y gelatina.

Otros Orígenes Proteicos

• Trigo: Gluteninas y gliadinas (cuya intolerancia puede provocar atrofia de las vellosidades intestinales), además de albúminas y globulinas.
• Otros: Proteínas presentes en la cáscara de huevo y edulcorantes proteicos como la taumatina y la monelina.
• Vegetales: Diversas fuentes de origen vegetal.

Enzimas y Compuestos Relacionados

Polifenoloxidasa: Enzima de gran interés bioquímico relacionada con el pardeamiento enzimático en vegetales.