Pèptids i Proteïnes: Estructura i Funcions

Pèptids i Proteïnes

Composició i Característiques

La major part dels pèptids formen part de les proteïnes. En aquest cas, si un aminoàcid té més d'un grup carbonil, l'enllaç peptídic es forma en el carbonil que hi ha al costat del carboni:

COOH - CH₂ - C - COOH
                           NH₂

Els pèptids generalment tenen un pes molecular elevat i sempre tenen un grup amino i un grup carboxil terminals que poden reaccionar amb diferents substàncies. Per identificar els aminoàcids d'un polipèptid s'han d'anar fent hidròlisis parcials (trencament afegint H₂O).

Pèptids no proteics

• Vasopresina: Regula la quantitat d'aigua a l'orina.
• Oxitocina: Intervé en la dilatació de l'úter durant el part i en la sortida de la llet; si les dones no en produeixen, se n'ha de posar.

Tant la vasopresina com l'oxitocina són pèptids de 9 aminoàcids que tenen una funció hormonal; són hormones segregades per la hipòfisi.

• Glutatió: 3 aminoàcids. Es troba a moltes cèl·lules animals.
• Carnosina: 2 aminoàcids. Es troba al múscul.
• Glucagó: 29 aminoàcids. Hormona que té efectes contraris a la insulina.

Proteïnes

Formades per una o varies cadenes polipeptídiques. Són molt fortes, tant, que només es poden trencar amb els sucs digestius.

Característiques de les proteïnes

Quasi totes són incolores. Poden cristal·litzar. Algunes són solubles en aigua, d'altres no (depenent de si per fora hi ha parts polars). Si per fora tenen parts polars són més solubles, si per fora no tenen parts polars són insolubles (forma de corda). Les proteïnes es poden desnaturalitzar, això vol dir que quan estan sotmeses a temperatures o pH extrems, perden gairebé tota la seva estructura i la conseqüència d'això és que coagulen. Les proteïnes són específiques. Són pròpies de l'espècie. Si comparem proteïnes homòlogues (realitzen la mateixa funció a diferents espècies), es pot veure que a moltes de les espècies hi ha alguna diferència.

• Insulina: Proteïna que es troba a tots els mamífers, per tant, és una proteïna homòloga per a tots ells. Transporta la glucosa de la sang a les cèl·lules. A tots els mamífers, aquesta insulina té 2 cadenes d'aminoàcids: la cadena A té 21 aminoàcids i la B en té 30. Aquesta és específica, és a dir, pot haver-hi alguna diferència. A la cadena A es diferencia en els aminoàcids 8, 9 i 10 i a la B en qualsevol.
• Citocrom b: Proteïna que està a tots els éssers vius. Té 104 aminoàcids, dels quals 33 no varien ni en nombre ni en ordre. Quan més llunyanes filogenèticament estiguin dues espècies, més diferència hi haurà al citocrom b (ex: mosca i ésser humà). Inclús dins la mateixa espècie pot haver-hi diferències, tot i que això es deu a mutacions.
• Hemoglobina: 2 α, 2 β. Quan hi ha un canvi en l'aminoàcid número 6 de la β2, les persones pateixen Anèmia Falciforme.

Estructura de les proteïnes

És la configuració espacial que adopten les proteïnes a causa dels enllaços que tenen. La major part de les proteïnes arriben a tenir una estructura terciària, això suposa que tenen una primària i secundària.

• Primària: És aquella que ve donada per l'enllaç peptídic; aquest és rígid i no pot girar. Unió d'aminoàcids mitjançant l'enllaç peptídic.
• Secundària: Es produeix quan dins la primària es produeixen moviments que fan que apareguin altres enllaços sempre més febles.
  • Hèlix: Es produeix quan els aminoàcids giren a nivell del carboni α i es produeix una espiral dextrogira (gira a la dreta) amb els radicals cap a fora i els grups C/O/N/H enfrontats i units mitjançant ponts d'hidrogen. Els ponts d'hidrogen són un altre tipus d'enllaç més feble que el peptídic i mantenen l'estructura secundària.
  • Làmina plegada: Es pot produir en una sola cadena polipeptídica o en varies. La proteïna adoptarà una forma d'acordió. A dins de les làmines queda l'enllaç peptídic. El plegament es fa a nivell dels carbonis α i la part variable (R) queda a dalt o a baix. Dins les làmines també hi ha grups C/O/N/H enfrontats que donaran forma a l'estructura en establir-se els ponts d'hidrogen.

Hi ha algunes estructures secundàries especials, com algunes formades per una triple hèlix levogira.

• Fibrosa: Es produeix quan una proteïna amb estructura secundària adopta forma de corda.
• Globular: Es produeix quan adopta forma de cabdell. Queden cap a fora, generalment, parts polars que la fan soluble, i a les proteïnes fibroses no queden parts ionitzades, per tant, no són solubles. Els enllaços que donen aquesta estructura terciària poden ser ponts d'hidrogen, ponts disulfur, forces de Van der Waals i forces electroestàtiques.