Los Cuatro Niveles de Organización Estructural de las Proteínas

Estructura Primaria de las Proteínas

La estructura primaria corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína. Esta secuencia indica qué aminoácidos la constituyen y el orden en que se disponen en la cadena. La función de la proteína dependerá directamente de esta secuencia de aminoácidos y de la forma tridimensional que adopte.

El extremo inicial de todas las proteínas presenta el aminoácido con el grupo amino libre, denominado extremo N-terminal, y el extremo final es aquel aminoácido que tiene el grupo carboxilo libre, conocido como extremo C-terminal.

Estructura Secundaria de las Proteínas

La estructura secundaria es la disposición espacial que adopta la cadena de aminoácidos. Durante la síntesis proteica, los aminoácidos se unen, y gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos, la cadena polipeptídica resultante adopta una disposición espacial estable.

Esta estructura depende del número de enlaces de hidrógeno que se pueden formar, es decir, de los aminoácidos que la constituyen, y de las condiciones ambientales (como la tensión y la temperatura) a las que se encuentra. Se conocen dos tipos fundamentales de estructuras secundarias:

• La α-hélice.
• La conformación-β (o lámina plegada β).

Tipos de Estructura Secundaria

Estructura α-Hélice

Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro. Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del grupo -CO- de un aminoácido y el hidrógeno del grupo -NH- del cuarto aminoácido siguiente. La formación de estos enlaces de hidrógeno hace que todos los oxígenos de los grupos -CO- queden orientados en el mismo sentido, mientras que todos los hidrógenos de los grupos -NH- queden orientados en sentido contrario.

Hélice de Colágeno

El colágeno presenta una estructura helicoidal especial, algo más larga y con giro levógiro. El colágeno está constituido básicamente por tres aminoácidos: glicina, prolina e hidroxiprolina. Los radicales de los dos últimos tienen una estructura que dificulta la formación de enlaces de hidrógeno. El colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices que originan una superhélice o molécula completa de colágeno.

Conformación-β (Lámina Plegada β)

En este caso, la cadena de aminoácidos no forma una hélice, sino una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre aminoácidos próximos. Si la cadena se repliega, se pueden establecer enlaces de hidrógeno entre segmentos que, debido al plegamiento, quedan próximos.

Estructura Terciaria de las Proteínas

La estructura terciaria es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma, originando una conformación globular. En esta disposición, los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior. Por ello, muchas proteínas globulares son solubles en agua y en disoluciones salinas.

Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces que se establecen entre los radicales R de los aminoácidos. Estos enlaces pueden ser:

Tipos de Enlaces que Estabilizan la Estructura Terciaria

• Enlace fuerte: Enlace disulfuro (covalente).
• Enlaces débiles: Enlace de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas.

Conformación Interna y Dominios Estructurales

Los tramos de las proteínas con estructura terciaria pueden presentar combinaciones de estructuras secundarias (α-hélice y conformación-β) que se encuentran repetidas. A estas combinaciones se les denomina dominios estructurales, y suelen ser estables, compactos y de aspecto globular. Los diferentes dominios se unen entre sí por zonas estrechas, lo que posibilita un cierto movimiento relativo.

Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias mantienen la estructura secundaria alargada y se denominan proteínas filamentosas.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

La estructura cuaternaria es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no. Estas cadenas se unen mediante enlaces débiles o por enlaces covalentes, como el enlace disulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

Clasificación según el número de Protómeros

Según el número de protómeros que se asocian, las proteínas pueden ser:

• Dímeros: como la insulina.
• Trímeros: como el colágeno.
• Tetrámeros: como la hemoglobina.
• Pentámeros: como la ARN polimerasa.