Mecanismos de Acción y Regulación de la Actividad Enzimática

Centro Activo y Cinética de la Reacción Enzimática

El centro activo es el espacio donde ocurre la unión sustrato-enzima y el consecuente desarrollo de la reacción química. La eficiencia de este proceso depende de diversos factores:

• Concentración de enzima: La velocidad de la reacción aumenta con un incremento de la concentración de la enzima, siempre y cuando la concentración de sustrato sea constante y esta sea mucho mayor que la concentración de la enzima.
• Concentración de sustrato: Este proceso se divide en tres fases principales:
  • Primer tramo: La relación es directamente proporcional; a baja concentración de sustrato, la velocidad de la reacción aumenta proporcionalmente conforme aumenta dicha concentración.
  • Segundo tramo: La relación es exponencial. En un principio, la velocidad aumenta de manera proporcional a la concentración de sustrato, pero a mayores concentraciones de esta, la velocidad aumentará de manera exponencial (manteniendo la concentración de la enzima constante).
  • Tercer tramo: A concentraciones elevadas de sustrato, se alcanza la velocidad máxima de la reacción. En este punto, la velocidad se vuelve constante y no se verá alterada por un incremento adicional en la concentración de sustrato, ya que se ha alcanzado la fase de saturación de la enzima.

Mecanismos de Regulación Enzimática

1. Regulación mediante precursores (Zimógenos)

Algunas enzimas son sintetizadas en su forma inactiva, donde la cadena proteica es más larga que en su forma activa. Esta forma se denomina precursor o zimógeno, el cual pasará a su forma activa únicamente cuando se encuentre en el lugar y momento en que se necesite. Por ejemplo: el tripsinógeno (inactivo) que se convierte en tripsina (activa), o el pepsinógeno (inactivo) que se transforma en pepsina (activa).

2. Regulación Alostérica

La enzima, además de poseer el centro activo por el que se une al sustrato, tiene otro centro por donde se une el llamado modulador o efector; esta zona se denomina centro alostérico. Cuando el modulador se une al centro alostérico, se produce una alteración en la conformación estructural de la enzima que afecta a la configuración del centro activo de la misma. El modulador puede actuar como un activador o un inhibidor.

3. Inhibición Enzimática

Inhibición Reversible

• Inhibición competitiva: El inhibidor posee una estructura muy similar a la del sustrato, por lo que compite con él para unirse al centro activo. El grado de inhibición dependerá de las concentraciones relativas entre ambos (sustrato e inhibidor).
• Inhibición no competitiva: El sustrato y el inhibidor no compiten entre sí. El inhibidor se une a una parte de la enzima distinta del centro activo, provocando un cambio en este que impide la unión del sustrato.
• Inhibición acompetitiva: El inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto del centro activo. No impide que el sustrato se una a la enzima, pero sí evita que se produzca la reacción, debido a que el complejo enzima-inhibidor-sustrato resultante es inactivo.

Inhibición Irreversible

En este caso, el inhibidor se une de manera covalente y permanente a la enzima, impidiendo la recuperación de su actividad biológica. Un ejemplo característico es el efecto del veneno tras la picadura de una serpiente.