Lípidos y Proteínas: Biomoléculas y Funciones Biológicas

Lípidos

3. Lípidos: Biomoléculas orgánicas formadas por C, H y O; en algunos casos también P y N. Químicamente heterogéneos. Insolubles en agua, pero solubles en disolventes orgánicos apolares. Presentan un brillo característico y son untuosos al tacto. FUNCIONES BIOLÓGICAS - Energética, estructural, protectora, transportadora, vitamínica, hormonal.

Proteínas

4. Proteínas: Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S. También pueden aparecer otros elementos en menores proporciones. Son macromoléculas de elevado peso molecular (5.000 - 1.000.000) formadas por la polimerización de aminoácidos. Constituyen un 50% del peso seco de un organismo. Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo. Biológicamente muy activas. Desempeñan una gran diversidad de funciones. II. FUNCIONES BIOLÓGICAS - Enzimática, transporte, movimiento y contracción, soporte mecánico y estructural, nutrición y reserva, inmunidad, regulación hormonal, regulación de la diferenciación, regulación homeostática, recepción y transmisión de señales.

EL ENLACE PEPTÍDICO - Enlace de tipo amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro, liberándose una molécula de agua. El enlace peptídico tiene carácter parcial de doble enlace. Rígido. La unión de dos aminoácidos mediante un enlace peptídico se denomina dipéptido. Si el nº de aminoácidos es menor de cien se denomina polipéptido y con más de cien es una proteína. Algunos desempeñan funciones específicas: Hormonal (vasopresina, oxitocina, insulina), Antibiótica (gramicidina, penicilina) o Transportador de H (glutation).

Niveles estructurales

1. Estructura primaria - Cada proteína se caracteriza por el número, tipo y orden de los aa que la componen. La secuencia de aa condiciona los niveles estructurales siguientes. 2. Estructura secundaria - Todos los enlaces de la cadena polipeptídica, excepto los enlaces peptídicos, permiten la rotación de la molécula. De todas las conformaciones posibles solo algunas son estables. La mayoría de las proteínas presentan una estructura conjunta.

Hélice alfa: Hélice dextrógira con 3,6 aa por vuelta. Puentes de H entre el grupo -NH de un aa y el -C=O del cuarto aa que sigue en la secuencia. Los R quedan hacia afuera.

Lámina plegada β: Cadena plegada sobre sí misma y en zig-zag. Se estabiliza también mediante puentes de H entre distintas zonas de la cadena polipeptídica. Los grupos R se alternan hacia arriba y abajo.

Hélice de colágeno: Predominan la Prolina y la hidroxiprolina. Hélice más abierta. Tres hélices se unen para formar una superhélice de colágeno.

Enzimas

A. Concepto - Biocatalizadores. Proteínas globulares que aceleran las reacciones bioquímicas (unas 107 veces). Cada reacción que se produce en el organismo es catalizada por un enzima. Pueden ser holo- o heteroproteínas. En este último caso, la parte constituida por aminoácidos se denomina Apoenzima (no activo), el grupo prostético se denomina Cofactor y la unión de ambos es el Holoenzima (activo). Los reactivos sobre los cuales actúan los enzimas se conocen como sustratos.

B. Propiedades - Gran poder catalítico: son muy activas. Una pequeña cantidad de enzima es capaz de catalizar la transformación de una gran cantidad de sustrato. Además, aceleran mucho las reacciones (del orden de 107 veces). No se gastan ni alteran durante la catálisis: son reutilizables. Altamente específicos: presentan especificidad de sustrato y de acción. Como el resto de las proteínas, son además característicos de cada especie.

C. Características de la actividad enzimática - Reducen la energía de activación. Permiten que las reacciones bioquímicas transcurran rápidamente y a bajas temperaturas (compatible con el mantenimiento de estructuras complejas). No alteran los equilibrios de reacción. El equilibrio se alcanza en menos tiempo, pero la constante de equilibrio no se ve alterada (las concentraciones de reactivos y productos en el equilibrio). Poseen un centro activo. Zona estereoespecífica de la molécula donde se une el sustrato. Al unirse enzima y sustrato forman el complejo enzima-sustrato que luego se separará en enzima (listo para actuar otra vez) y producto(s).