Les proteïnes

L'estructura dels aminoàcids

Una proteïna es pot definir com un polímer d'aminoàcids. Els aminoàcids són compostos orgànics de baix pes molecular que es caracteritzen pel fet de tenir un grup carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH2).

Els aminoàcids que constitueixen proteïnes, els anoments aminoàcids primaris, presenten aquests dos grups units al mateix carboni, l'anomenat carboni α, i per això s'anomenen aminoàcids de tipus α. Les altres dues valències del carboni se saturen amb un àtom de H i amb un grup variable anomenada R.

Les propietats del aminoàcids

Fisiques: Tots els aminoàcids, menys un,anomenat glicocol·la o glicina, presenten el carboni α asimètric, ja que esta enllaçat a quatre radicals diferents: un grup amino, un grup carboxil, un radical i un hidrogen. A causa d'aixo els aminoàcids presenten activitat òptica. Si un aminoàcid desvia el pla de lumm cap a la dreta s'anomena desxtrogir o (+), i si ho fa cap a l'esquerra s'anomena levogir o (-)

La configuracio D o L

Quimiques:En dissolució aquosa, esña minoàcids es comporten a la vegada com els àcids i com a bases, la qual cosa s'anomena comportament amfòter. És a dir el grup àcid o carboxil allibera protons (-COOH→ -COO^- + H⁺) i el grup bàsic o amino capta protons -NH2 + H⁺→ NH3⁺. S'origina aixi una forma dipolar iònica anomenada zwitterió

Classificació dels aminoàcids

·Aminoàcids no polars o hidrofòbics. Són els aminoàcids en els quals el radical R és una cadena hidrocarbonada com, l'alanina

·Aminoàcids polars sense càrrega. Són els aminoàcids en els quals el R és una cadena que presenta radicals que formen enllaços d'hidrogen amb l'aigua, com per exemple la glicina i la cisteïna

·Aminoàcids polars amb càrrega negativa o àcids. Són els aminoàcids en els quals el R presenta un grup àcid (-COOH). Són l'àcid aspàrtic i l'àcid glutàmic

·Aminoàcids polars amb càrrega positiva o bàcics. Són els aminoàcids en els quals el R presenta un grup bàsic.

L'enllaç peptídic

Els enllaços químics entre aminoàcids s'anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que es formen. Quan els aminoàcids enllaçats són dos, la cadena s'anomena dipèptid. Si en són tres, tripèptid, etc. Si en són menys de 10 s'anomena oligopèptid, i si són + de 10, s'anomena polipèptid.

L'enllaç peptídic és un enllaç covalent que s'estableix entre el grup carboxil d'un aminoàcid i el grup amino del seguent. I te un comportament similar al d'un enllaç doble.

L'estructura de les proteïnes

L'estructura primaria: és la seqüència d'aminoàcids de la proteïna. Informa dels aminoàcids que la constitueixen i de l'ordre en què s'han unit. Totes les proteïnestenen un primer aminoàcid i un últim aminoàcid. El primer es reconeix perquè té el grup amino lliure (-NH2), l'anomenat extrem N-inicial de la proteïna. L'últim es reconeix perquè té el gru p carboxil lliure (-COOH), l'anomenat extrem C-terminal. La seqüència d'una proteïna s'expressa enumerant ela aminoàcids des de l'extrem N-inicial fins a l'extrem C-terminal.

L'estructura secundaria: és la disposició en l'espai de l'estructura primària. Hi ha tres tipus

- L'estrucutura secundaria en α-helix: es forma quan l'estructura primària s'enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa. Aixó és degut a la formació d'enllaços d'hidrgen entre l'oxigen del -CO- d'un aminoàcid i l'hidrogen del -NH- del quart aminoàcid que el segueix. Es forma una hèlix que presenta 3,6 aminoàcids per volta. La α-ceratina presenta estructura α-hèlix

-L'estructura secudària de l'hèlix del col·lagen: la cadena polipeptídica de la proteïna col·lagen té una dispocisió en helix especial, una mica mes allargada que la α-hèlix, a causa de l'abundància de prolina i hidroxiprolina. L'estabilitat de l'hèlix de col·lagen és deguda a l'associació de tres hèlixs que originen una superhèlix o molècula completa de col·lagen. Les tres hèlix s'uneixen per mitja d'enllaços covalents i enllaços febles de tipus pont d'hidrogen

-L'estructura secundaria en conformació-β: els aminoàcids no formen una hèlix, sinó una cadena estesa en forma de zig-zag, a causa de la manca d'enllaços d'hidrogen entre els aminoàcids pròxims. Si la cadena amb conformació-β es replega, es poden establir enllaços d'hidrogen. Aixo dona lloc a una làmina en ziga-zaga, molt estable, anomenada làmina plegada.

L'estructura terciària: es la dispocisió en l'espai que presenta l'estructura secundaria quan es plega sobre si mateixa i origina una conformació global. Les conformacions globulars es mantenen estables per l'existencia d'enllaços entre els R dels aminoàcids.

En una proteïna amb estructura terciaria, la cadena polipeptídica als trams rectes generalment presenta una estructura secundaria de tipus α-hèlix o de conformació-β(lamina plegada). En canvi , als colzes o girs no presenta cap estructura presisa

L'estructura quaternaria:  és la que presenta les proteïnes constituïdes per dues o més cadenes polipeptídiques amb estructura terciària, idèntiques o no, unides per mitja `d'enllaços febles (no covalents).

Cada una d'aquestes cadenes polipeptídeques rep el nom de protòmer. Segons el nombre de protomers que s'associen,aquestes proteïnes s'anomenen dímers,com l'hexocinasa; tetràmers com l'hemoglobina; pentàmers com L'RNA- polmerasa; i polímer quan presenten un gran nombre de protòmers

Les propietats de les proteïnes

- la solubilitat

-la desnaturalització

-L'especificitat

-La capacitat amortidora

 La classificació de les proteïnes

Si la proteïna esta constituida nomes per aminoàcids s'anomena holoproteïa. Quan a més d'aminoàcids, presenten algun altre tipus de molècula, rep el nom d'heteroproteïna

Les Holoproteïnes

Les proteïnes filamentoses : són insolubles en aigua i es troben principalment en els animals

 Les proteïnes globulars: generalment són solubles en aigua i en dissolucions salines

 Les Heteroproteïnes

Cromoproteïnes : Porfiríniques: 1.- Hemoglobina 2.- Mioglobina 3.-Catalasa 4.- Citocroms

                             : No pordiríniques: 1.- Hemocianina 2.- Hemeritrina

Glicoproteïnes: Glicoproteïnes de membrana, hormona estimulant del fol·licle, hormona luteïnitzant, etc.

Lipoproteïnes: Quilomicrons, lipoproteïnes sanguínes

Fosfoproteïnes: Caseïna, vitel·lina

Nucleoproteïnes: Associacions DNA-histones

 Funcions de les proteïnes

- Funció estructural

-Funció de reserva

-Funció de transport

-Funció enzimàtica

-Funció hormonal

-Funció de defensa

-Funció contràctil

-Funció homeostàtica