Las proteínas
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Helice α: 1.Helice dextrogira.Ls L-aa tiendn a frmar helics dextrogiras,ya q levogiras frmads pr L-aa,s desestabilizn x interacciones stericas ntre ls O2 carbonilics y cadens laterals.Segmntos α-helics levogirs sn infrequents xro puedn aparecer frmados x 4 o mens residuos d glicina. 2. S ncuentran stabilizada x numerosos puents d H. Stablecids ntre ls CO dl grupo carbonilico y l H dl grupo amino(NH). 3. Las cadnas laterals (grupos R) s proyectan hacia l xterior dl sqeleto d la helice. 4.Datos numericos: longitud d la helice α entre 4 y 40 residuos,promedio d 10 residuos,helics d 3 vueltas.3,6 residuos x vuelta. 5. La helic α s un dipolo:tods los puents d H s ncuentran alineados en la misma orientacion. Cn xtremo N-trminal(+) y C-trminal(-). Hojas β 1. stan stabilizads x P.H ntre los O2 carbonilicos ylos H amidicos q puedn stablecers ntre 2 o mas cadnas polipeptidiks adyacnts o ntre sgments d una misma cadna. 2. Ls nlacs d H sn aprox perpendiculars a las cadns polipeptidiks xtendids. 3. Sn ligramnte plegads x ls anguls d nlac Cα,cuando stan xtendids. 4. Ls grups R s proyectn alternativamnt hacia arriba y abaj d la lamina. 5. Ls cadnas polipeptidks adyacnts d una hojaβ plegada puedn sr:paralelas misma orientacion amino-carboxilo n l polipeptido/ Antiparalela(lo cntrario). 6. La antiparalela tiene mayor avanc axial y Ψ, xro mens Φ. 7. aa mas frequent ls q poseen cadna latral peqeñ(Gly y Ala).Y residuos apolars (Val,Ile,Phe,Trp.Residuos cn crga mns frecuents. 8.Lngitud ntre 5 y 10 residuos. Fctors q puedn dsnaturalizr PH,T,Presencia d proteasas,Oxidacion d residuos d Cys,Cntaminacion(urea mercaptoetanol). Plegamiento asistido d las protes La moyoria d las prots n s pliegn spontaneamnt necesitn sr facilitado l plegado:-Las chaperonas moleculars sn prots q interacionan cn polipeptids parcial o incorrctamnt plegads,facilitndo las correctas rutas d plegamiento o facilitndo microentrnos xra podr tner l plegamiento.-Hay 3 tips d prots chaperons:1.Prote disulfuro isomerasa(PDI)2.Peptidilprolil cis-trans isomerasas3.Chaperonas moleculars(Proteins d xoqe trmico,Xaperoinas,Proteinas Hsp 90,Las Nucleoplasminas). Enzimas alostericas Actuan cmo activadors o inhibidors reversibls d las nzimas q regulan la v d las rutas metabliks.Se unen a la nzima en un lugar distinto al cntro activo,cntro alosterico.Puedn sr efectors +(act) o -(inhibn).-Al represntar n una grafik(V/[s[), s obtienen una graf sigmoidea difiriendo d una graf d Micahelis.Esto indik q hay cooperatividad n la union d las moleculs d S.*Cooperatividad:sgnifica q s una nzima q tiene mas d un sitio d union xra su sustrato o efectors alstericos,la union d un ligndo(S y/o efector)afecta a la afinidad d ls otros ligndos.-Alosterismo n s lo mismo q cooperatividad,xro la mayor part d ls nzims muestran ls 2 cosas simultaneamnt.*Efecto homoprotico:Ocurre cuando la ocupacion d un ligando a un sitio d union modifica la afinidad x l mismo ligndo en otros sitios iguals.A ste ligndo s l llama efectr homoprotico.-En la mayor parte d ls enzims alosteriks la union dl sustrato afcta als otros cntros activs d la nzima,actuando l sustrato cmo efectr + homoprotico,favoreciendo la union coop dl sustrato a ls difernts cntros activos.*Efecto heterotropicos:Cuando la union d un ligndo altera la afinidad d otros sitios d union d diferntes xra otros lignds diferntes. Caracteristicas -Las nzimas alostericas sn proteins oligomericas(frmadas x subunidades cmbinads)-Presntan cinetica sigmoide-Admas dl cntro activo(Catalitico)presntan una o varios sitios alostericos-Presntan cooperatividad.Los sitios d union n sn indepndients.-Ls efectors puedn sr homotropicos o heterotropicos-Los efectores puedn sr + o -