Katalisi entzimatikoa
Enviado por Chuletator online y clasificado en Biología
Escrito el en 
vasco con un tamaño de 3,4 KB
Elkarrekintza alosterikoaren:Bidez entzimak aldi baterako aktibatu edo inaktibatu.Gutxienez bi lotura-
gune, entzimetan gertatu,lotura-puntu bat gune aktiboa,bestea, gune erregulatzailea(efektore alosterikoa molekula lotu)
Bide entzimatikoen puntu estrategikoetan agertu, aurreneko urratsetan edo adarkadura-puntuetan. Batzuetan, substratuada efektore alosteriko aktibatzaile gisa, substratua entzimarekin lotzean, gune aktiboaren konformazioa aldatu eta katalisi entzimatikoa ahalbidetu.Erreakzio-multzo baten azken produktua da efektore alosteriko inhibitzaile bezala diharduena entzimetako baten funtzioa inhibituz feed-back inhibizio prozesu a,honek energia aurreztu, azken produktua sobera egoteak sintesiaren aurreneko urratsak inhibitu.
Inhibitzaileek:Entzimek katalizatutako erreakzioaren abiadura moteldu eta, deuseztu. Inhibizo mota hauek ditugu:
INHIBIZIO LEHIAKORRA: entzimaren gune aktiboa aldi baterako okupatuz, jarduera entzimatikoa inhibituz. Inhibizio lehiakorra izenez ezagutu, inhibitzailea eta eta substratua gune aktiboari lotzeko lehian. Prozesu itzulgarria, une oroko lehiakortasuna momentuko substratu eta inhibitzaile kantitatearen araberakoa.
Azken produktuak (E) bigarren produktuaren (B) antzeko egitura, E2 entzimaren gune aktiboari lotzeko lehian jardun .Zelulak E produktua kontsumitzean, gune aktiboa erabat libre, B substratuarentzat.
INHIBIZIOA EZ_LEHIAKORRA: inhibitzaileak ez du substratuaren antzekoa izan beharrik; entzimari gune aktiboa ez den beste leku batean lotu. Inhibitzaile ez-lehiakorra entzimari lotzean, entzima eta substratuaren arteko lotura zaildu. Prozesu itzulgarria.
INHIBIZIO ITZULEZINA: Substantzia batzuk behin-betiko inhibitu entzimak, proteinak guztiz desnaturalizatzen dituztelako ta gune aktiboko talde funtzionalekin iraunkorki lotzeagatik.