Interacciones Moleculares en Proteínas y Propiedades Físicas de los Glúcidos

Interacciones Moleculares en las Proteínas

Fuerzas de Van der Waals

Las fuerzas de Van der Waals son atracciones eléctricas débiles entre diferentes átomos. Estas fuerzas son el resultado de las fuerzas atractivas y repulsivas que se establecen al acercarse los átomos, de manera que existe una distancia en que la atracción es máxima. Esta distancia se encuentra en lo que se conoce con el nombre de radios de Van der Waals. Estas fuerzas se deben a que cada átomo posee una nube electrónica que puede fluctuar, creando de esta manera dipolos temporales. El dipolo transitorio en un enlace puede inducir un dipolo complementario en otro enlace, provocando que dos átomos de los diferentes enlaces se mantengan juntos. Estos dipolos transitorios provocan una atracción electrostática débil: las fuerzas de Van der Waals.

Los puntos alrededor de los átomos representan el radio de Van der Waals.

Interacciones Hidrofóbicas

Las interacciones hidrofóbicas se dan entre las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofóbicos; estos aminoácidos suelen disponerse en el interior de la proteína, evitando de esta manera las interacciones con el agua. Este tipo de fuerzas hidrofóbicas intervienen en el correcto plegamiento de la proteína. Las uniones hidrofóbicas suelen darse en el interior, o corazón hidrofóbico de la proteína, donde la mayoría de cadenas laterales pueden asociarse estrechamente y se encuentran protegidas de las interacciones con el disolvente.

Enlaces Salinos

Los aminoácidos básicos y ácidos de las proteínas presentan carga a pH fisiológicos. Al poderse encontrar en el esqueleto polipeptídico aminoácidos ácidos que presentan carga negativa y aminoácidos básicos que presentan carga positiva, hay distintas regiones de las proteínas con carga opuesta que se atraen por fuerzas electrostáticas, interacciones que se conocen con el nombre de enlace salino.

Factores Desnaturalizantes

Efecto de la temperatura sobre la estructura de las proteínas

Cuando la temperatura es elevada, aumenta la energía cinética de las moléculas, con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

Efecto de la fuerza iónica sobre la estructura de las proteínas

Un aumento de la fuerza iónica del medio hace que se rompan los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan.

Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas

La alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

Efecto de la polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas

La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua, como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación.

Propiedades Físicas de los Glúcidos

Las propiedades físicas incluyen la capacidad de desviar el plano de la luz polarizada, o poder rotatorio, debido a la ausencia de planos de simetría en sus moléculas.

El ángulo de giro de la luz polarizada es proporcional a la concentración de azúcar en la disolución y al espesor de la disolución atravesada.

Cuando un monosacárido cristalino se disuelve en agua, es frecuente comprobar que el poder rotatorio varía gradualmente con el tiempo hasta alcanzar un valor estable. El valor inicial varía considerablemente de acuerdo al procedimiento utilizado para la cristalización; este cambio gradual recibe el nombre de mutarrotación.

Esto se debe a que, en la mayor parte de las moléculas, los azúcares no tienen la estructura habitual aldehídica o cetónica abierta, sino que en su mayoría se establece un enlace hemiacetálico interno entre el carbonilo y uno de los hidroxilos, dando lugar a moléculas en anillo.