Guia completa sobre enzims: funcions, cinètica i aplicacions

Enviado por Chuletator online y clasificado en Biología

Escrito el en catalán con un tamaño de 3,44 KB

Què són els enzims?

Els enzims són generalment proteïnes que es poden trobar dins i fora d'una cèl·lula. Tenen com a funció ser biocatalitzadors. La seva nomenclatura acaba en -asa.

Un biocatalitzador és un enzim que accelera les reaccions químiques sense consumir-se en el procés. L'energia d'activació és la quantitat mínima d'energia necessària per iniciar una reacció química.

Models d'acció enzimàtica

  • Model del pany i clau: Enzim rígid, encaixa perfectament des de l'inici. És un model antic.
  • Model d'acoblament induït: Enzim flexible, l'enzim canvia de forma. És el model més actual.

Cinètica i inhibició

La cinètica enzimàtica estudia la velocitat de les reaccions catalitzades per enzims i com varia segons diferents factors.

  • Inhibició competitiva: L'inhibidor competeix amb el substrat pel centre actiu.
  • Inhibició incompetitiva: L'inhibidor s'uneix en un altre lloc; és a dir, canvia l'activitat de l'enzim.

Aplicacions industrials dels enzims

Tenen aplicacions en la fabricació de medicaments i processos de retroalimentació negativa. Per millorar el rendiment, la vida útil i l'activitat dels enzims, s'utilitzen tècniques com:

  • Aïllament d'enzims per treballar en condicions extremes.
  • Modificació de l'estructura de l'enzim.
  • Modificació del solvent.
  • Immobilització d'enzims.

Immobilització d'enzims

Els enzims en forma lliure presenten problemes d'estabilitat i no es poden reutilitzar. La immobilització és la tècnica d'encorar l'enzim en un material inert. Consisteix a fixar els enzims sobre un suport sòlid perquè es puguin recuperar i reutilitzar després de la reacció.

Objectius i balanç

  • Objectius: Reutilitzar l'enzim diverses vegades, reduir costos industrials, permetre processos continus i augmentar l'estabilitat.
  • Avantatges: Reutilització, més estabilitat, menor contaminació i separació fàcil.
  • Inconvenients: Pèrdua parcial dels enzims, cost elevat i possible desnaturalització.

Tipus d'immobilització

  • Adsorció: Unió dèbil a una superfície. Carriers: silici, alúmina. Ex: catalasa.
  • Atrapament/Inclusió: Els enzims no estan fixats directament, sinó atrapats dins d'una matriu polimèrica, en gel o fibres. El substrat i el producte poden passar a través de la membrana, però l'enzim no.
  • Encapsulació: Capturar els enzims en membranes semipermeables (cel·lulosa, alginat, maltodextrina). El substrat i el producte poden passar a través de la membrana, però l'enzim no.

Altres mètodes

  • Cross-linking enzyme: S'usa un agent (glutaraldehid) que lliga diferents enzims. És irreversible i no s'usa un suport.
  • Covalent binding: El suport té un grup funcional que facilita la unió (dextrosa, agarosa, cel·lulosa). L'elecció depèn de l'enzim. Els grups funcionals són: amino, carboxil, hidroxil, fenòlic, etc.
  • Afinitat: Es basa en l'afinitat entre molècules (ex: anticòs-antigen). S'usen anticossos afins a l'enzim.

Entradas relacionadas: