Fundamentos de la Estructura y Organización de las Proteínas

Aminoácidos

Las proteínas están constituidas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Estas macromoléculas están formadas por 20 tipos diferentes de aminoácidos, con cadenas que oscilan entre 100 y 300 unidades.

• Los aminoácidos forman enantiómeros y comparten una estructura base común.
• Las proteínas contienen exclusivamente aminoácidos de la serie L.
• Los aminoácidos se enlazan covalentemente; dos aminoácidos reaccionan a través de sus grupos carboxilo y amino para formar, por condensación, un enlace peptídico.
• Pueden presentarse en forma de Zwitterion, donde el grupo amino básico está protonado y el grupo carboxilo ácido está desprotonado, resultando en una carga neta de 0.

Propiedades del enlace peptídico

El enlace peptídico posee un carácter de doble enlace parcial entre el carbono y el oxígeno, así como entre el carbono y el nitrógeno, lo que impide la rotación en torno al enlace C-N. Esto confiere rigidez a la estructura, formando un plano con carácter polar.

Estructura de las Proteínas

• Estructura primaria: Constituida por la secuencia lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos en la cadena polipeptídica.
• Estructura secundaria: Configuraciones regulares y repetitivas que adoptan las cadenas polipeptídicas.

Tipos de estructuras secundarias

• Hélice α: Estabilizada por enlaces de hidrógeno entre grupos amino (donadores) y grupos carboxilo (aceptores).
• Lámina β: Su unidad básica es la hebra β, un fragmento de cadena extendido que se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno. Puede ser:
  • Antiparalela: Las hebras contiguas van en direcciones opuestas.
  • Paralela: Las hebras se disponen mediante un giro largo, situándose una al lado de la otra.
• Motifs (Estructuras secundarias superiores): Agregados discretos de estructuras secundarias que se repiten frecuentemente entre distintas proteínas.

Niveles superiores de organización

• Estructura terciaria: Determinada y estabilizada por interacciones no covalentes y fuerzas de Van der Waals; puede contener diversas estructuras secundarias.
• Estructura cuaternaria: Asociación no covalente de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades).

Dominios y Estabilidad

Los dominios son unidades compactas que se pliegan de forma independiente, formados por 50 a 300 aminoácidos y conectados por segmentos sin estructura regular. Un mismo tipo de dominio puede aparecer en diferentes proteínas con funciones distintas.

Los puentes disulfuro otorgan resistencia a la temperatura y evitan la desnaturalización por urea, aunque pueden ser destruidos mediante el uso de β-mercaptoetanol.