Fundamentos Bioquímicos de las Proteínas y Aminoácidos

Composición y Naturaleza de las Proteínas

Las proteínas están formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Estas son polímeros no lineales y no ramificados, formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. Muchas proteínas presentan tamaños y formas variables; algunas están constituidas por un solo protómero, mientras que otras, llamadas oligoméricas, están formadas por varios.

Aminoácidos: Unidades Estructurales

Todos los aminoácidos poseen un átomo de carbono central unido a un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrógeno y un radical (R). Los radicales determinan el carácter hidrófilo o hidrofóbico de los aminoácidos. Los aminoácidos esenciales son: treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina.

Clasificación de los Aminoácidos

Se clasifican en función de la polaridad de la cadena lateral R o su interacción con el pH del agua:

• Apolares: poseen una cadena hidrocarbonada apolar, lineal o cíclica; presentan pH neutro y son insolubles.
• Polares sin carga: su grupo R forma enlaces de hidrógeno con el agua; presentan pH neutro.
• Básicos: poseen carga eléctrica positiva debido a la presencia del grupo amino en la cadena R.
• Ácidos: poseen carga negativa a pH fisiológico debido al grupo carboxilo.

Propiedades Físicas y Químicas

Propiedades Físicas

Según la posición del grupo NH₂, los aminoácidos se denominan isómeros L o D.

Propiedades Químicas

• Solubilidad: se debe a su carácter polar, a excepción de aquellas que poseen grupos hidrófobos.
• Carácter anfótero: en disoluciones acuosas, se comportan como ácidos o bases según el medio.

El Enlace Peptídico

Este enlace se establece entre el grupo carbonilo y el grupo amino, con el desprendimiento de una molécula de agua.

Niveles de Estructura Proteica

Se distinguen cuatro niveles según los enlaces que determinan su conformación, siendo el enlace covalente el que define la estructura primaria y los enlaces no covalentes los que mantienen el resto:

• Primaria: determinada por la secuencia lineal desde el extremo N-terminal al C-terminal. Esta secuencia es única y de ella dependen los niveles superiores.
• Secundaria: se produce gracias a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos. Depende de la cantidad de puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carbonilo (CO) y el hidrógeno del grupo amino (NH). Se conocen tres tipos: hélice-α, hélice de colágeno y conformación-β.