Fundamentos de Bioquímica Veterinaria: Procesos Celulares y Enzimáticos

1. Fundamentos de Bioquímica en Veterinaria

• Importancia clínica: Explica procesos químicos animales como el metabolismo, la digestión y el desarrollo de enfermedades (ej. cetosis en vacas).
• Nutrición animal: Permite comprender la digestión, absorción y metabolismo de nutrientes para el diseño de dietas balanceadas.
• Bioquímica molecular: Estudia las bases moleculares de los procesos biológicos, como la glucólisis.

2. Biología Celular: Procariotas vs. Eucariotas

• Tipos celulares: Procariotas y eucariotas.
• Diferencias clave:
  • Núcleo: Ausente en procariotas, presente en eucariotas.
  • Organelos: Ausentes en procariotas, presentes en eucariotas.
  • Tamaño: Las células procariotas son de menor tamaño.
• Ejemplos: Procariota (E. coli); Eucariota (hepatocito).

Organelos y funciones celulares

• Núcleo: Almacena ADN y controla la expresión génica.
• Mitocondria: Produce ATP (energía celular).
• RER (Retículo Endoplasmático Rugoso): Síntesis y procesamiento de proteínas.
• Lisosomas: Digestión intracelular y reciclaje.
• Peroxisomas: Oxidación de ácidos grasos y detoxificación de H₂O₂.
• Aparato de Golgi: Modifica, empaqueta y distribuye proteínas.
• Vacuola: Almacena agua, nutrientes y desechos.

3. Propiedades del Agua y Equilibrio Ácido-Base

• Propiedades del agua: Alta capacidad calorífica, solvente universal, cohesión y adhesión.
• Agua como nucleófilo: Ataca centros electrofílicos en hidrólisis (ej. ruptura de enlaces peptídicos).
• Deshidratación: Unión de moléculas liberando agua (ej. formación del enlace peptídico).
• pH: Definido como –log[H⁺]; mide la acidez o basicidad.
• Rangos de pH: Ácido (<7), Neutro (=7), Básico (>7).
• Factores externos: La temperatura y el pH alteran la disociación del agua.
• Sistemas Buffer: Resistencia a cambios de pH (ácido débil + base conjugada).
  • Buffer fisiológico: Bicarbonato (H₂CO₃/HCO₃⁻) en sangre.
  • Buffer fosfato: (H₂PO₄⁻/HPO₄²⁻) en orina y líquido intracelular.
  • Funciones: Mantienen el pH sanguíneo y permiten la actividad enzimática.

4. Aminoácidos y Proteínas

• Estructura del aminoácido: Carbono α con grupo –NH₂, –COOH, –H y cadena lateral R.
• Punto isoeléctrico (pI): pH con carga neta cero (zwitterión).
• Clasificación de aminoácidos:
  • No polares (hidrofóbicos): Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp.
  • Polares sin carga: Ser, Thr, Cys, Tyr, Asn, Gln.
  • Positivos (básicos): Lys, Arg, His.
  • Negativos (ácidos): Asp, Glu.
• Proteínas: Polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (condensación).
• Niveles estructurales: Primaria (secuencia), secundaria (α-hélice/β-lámina), terciaria (plegamiento 3D), cuaternaria (subunidades).
• Desnaturalización: Pérdida de estructura 3D por calor o pH extremo (ej. clara de huevo cocida).

5. Enzimología y Cinética

• Clases de enzimas: Oxidorreductasas, Transferasas, Hidrolasas, Liasas, Isomerasas, Ligasas.
• Función: Disminuyen la energía de activación, acelerando las reacciones.
• Ajuste inducido: El sustrato induce un cambio conformacional en la enzima.
• Cinética:
  • Vo (Velocidad inicial): Cuando [S] es alta y [P] es casi cero.
  • Km: [S] a la que Vo = Vmax/2 (menor Km = mayor afinidad).
  • Vmax: Velocidad máxima con saturación de sustrato.
  • Lineweaver-Burk: Gráfica 1/Vo vs 1/[S] para determinar Km y Vmax.
• Inhibición:
  • Competitiva: ↑ Km, Vmax sin cambios.
  • No competitiva: ↓ Vmax, Km sin cambios.
• Conceptos avanzados:
  • Cofactores: Inorgánicos (iones metálicos) y orgánicos (coenzimas).
  • Holoenzima: Apoenzima (parte proteica) + cofactor.
  • Isoenzima: Diferentes formas de una enzima (ej. LDH1 en corazón, LDH5 en hígado).
  • Zimógeno: Precursor inactivo (ej. pepsinógeno).