Fundamentos de Bioquímica: Estructura y Función de las Proteínas

Punto Isoeléctrico (pI)

El pI es el valor de pH donde el aminoácido (AA) presenta carga neta cero o la mayor cantidad de ion dipolar:

• AA Básicos: 9
• AA Neutros: 6
• AA Ácidos: 3

Enlaces y Estructuras Químicas

Enlace Disulfuro

Une dos moléculas de cisteína para formar cistina. Las cadenas pesadas y ligeras se unen mediante puentes disulfuro intercatenarios, mientras que la estructura de anclaje se estabiliza mediante puentes disulfuro intracatenarios, fundamentales en las inmunoglobulinas.

Enlace Peptídico

Se forma entre el grupo carbonilo y el grupo amino mediante una reacción de condensación. Presenta las siguientes características:

• Resonancia: Capacidad de compartir electrones entre más de dos átomos.
• Coplanaridad: Enlace en 180º (grupo R hacia afuera, enlace hacia adentro).
• Configuración Cis/Trans: Debido al carácter de doble enlace parcial.

Biosíntesis Proteica

El proceso sigue la secuencia: ADN → ARNm → ARNt. Se realiza en el ribosoma hasta alcanzar un codón de término, el cual no codifica para ningún aminoácido, finalizando la síntesis y liberando la proteína del ribosoma.

Clasificación de los Péptidos

• Péptido: Unión de aminoácidos mediante enlace peptídico; se lee desde el extremo amino terminal al carboxilo terminal.
• Oligopéptidos: Menores a 20 aminoácidos.
• Polipéptidos: De 20 a 50 aminoácidos.
• Proteína: Mayor a 50 aminoácidos.

Funciones Biológicas de las Proteínas

Las proteínas expresan la información genética y cumplen diversas funciones:

• Reserva: Ovoalbúmina, caseína.
• Transporte: Hemoglobina, lipoproteínas.
• Contracción: Actina, miosina.
• Defensiva: Inmunoglobulinas, fibrinógeno.
• Estructural: Glicoproteínas, queratina, colágeno.
• Hormonal: Insulina, glucagón (metabolismo de la glucosa).
• Enzimática: Catalasa, hexoquinasa.

Niveles de Organización Estructural

Estructura Primaria

Determina la función de la proteína. Está estabilizada por enlaces covalentes peptídicos; la secuencia de aminoácidos es única para cada proteína.

Estructura Secundaria

Plegamientos locales de la cadena polipeptídica sintetizada en el ribosoma:

• Alfa hélice: 3 a 6 aminoácidos por vuelta; se enrolla helicoidalmente y se forman puentes de hidrógeno entre C=O y N-H.
• Lámina Beta (β-plegada): Cadena en forma de pliegue con disposición paralela o antiparalela.
• Giro Beta: Formado por glicina y prolina; permite el cambio de dirección de la cadena peptídica, haciéndola más compacta.
• Ribonucleasa: Ejemplo de mezcla de hélice y lámina β.

Estructura Terciaria

Interacción entre aminoácidos lejanos mediante puentes disulfuro, interacciones dipolo-dipolo, ion-ion, puentes de hidrógeno no peptídicos entre grupos R e interacciones hidrofóbicas (ej. mioglobina).

Estructura Cuaternaria

Proteína conjugada formada por varias cadenas polipeptídicas (iguales o diferentes) con estructura terciaria. Ejemplos: hemoglobina e inmunoglobulina" } }