Fundamentos de Bioquímica: Estructura del Agua y Niveles de Organización de las Proteínas

Bioelementos: El Agua

Una molécula de agua consta de dos átomos de hidrógeno (H) y uno de oxígeno (O). El átomo de O, además de formar enlaces con los átomos de H, posee dos pares de electrones no compartidos que se repelen entre sí. El agua es una molécula polar debido a sus enlaces covalentes polares y a su geometría angular.

Las moléculas de H₂O se atraen entre sí con gran facilidad: el lado positivo (átomo de H) se asocia con el lado negativo (átomo de O). Los átomos de H involucrados deben estar unidos a átomos electronegativos. La polaridad es una propiedad que representa la separación de las cargas eléctricas en la misma molécula. Las moléculas de H₂O actúan como dipolos debido a que presentan un polo negativo (alta densidad electrónica) y dos polos positivos (baja densidad electrónica).

Proteínas: Niveles Estructurales

Estructura primaria

Corresponde a la secuencia de aminoácidos. Indica qué aminoácidos constituyen la proteína y el orden en que se disponen en la cadena. La función de la proteína depende de esta secuencia y de la forma que adopte. Se distinguen dos extremos:

• Extremo N-terminal: Extremo inicial.
• Extremo C-terminal: Extremo final.

Estructura secundaria

Es la disposición de la cadena de aminoácidos en el espacio. Depende del número de puentes de hidrógeno que se puedan formar, de las condiciones de tensión y de la temperatura.

Estructura α-hélice

Se forma al enrollarse la estructura primaria sobre sí misma con un giro dextrógiro. Se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el O del grupo -CO- de un aminoácido y el H del grupo -NH- del cuarto aminoácido siguiente. Esta disposición permite que todos los O del grupo -CO- queden orientados en el mismo sentido, mientras que los H del grupo -NH- quedan orientados en sentido contrario, resultando en una hélice con 3.6 restos de aminoácidos por vuelta.

Hélice de colágeno

Presenta una estructura especial, más larga y con un giro levógiro. El colágeno está constituido principalmente por tres aminoácidos: glicina, prolina e hidroxiprolina, formando una hélice con tres restos de aminoácidos por vuelta.

Conformación β-lámina

No se forma una hélice, sino una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos.

Estructura terciaria

Es la disposición espacial que adopta la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular. Se mantiene estable gracias a los enlaces entre los radicales de los aminoácidos:

• Enlaces fuertes: Enlace disulfuro o covalente.
• Enlaces débiles: Puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas.

Toda proteína tiene una conformación en la que desarrolla sus funciones correctamente, denominada estado nativo. Si se modifican las condiciones ambientales, la conformación puede variar y la proteína se desnaturaliza.

Estructura cuaternaria

Es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, denominadas protómeros. Según el número de protómeros asociados, se clasifican en:

• Dímeros: Insulina (enlace disulfuro).
• Trímeros: Colágeno.
• Tetrámeros: Hemoglobina (enlace no covalente).
• Pentámeros: ARN polimerasa.