Fundamentos de Bioquímica y Biología Molecular: Del ADN a las Proteínas
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1. Dogma Central de la Biología Molecular
El Dogma Central de la Biología Molecular postula el flujo de la información genética dentro de las células vivas. Explica cómo la información contenida en el ADN se replica para perpetuarse, se transcribe a ARN y finalmente se traduce en proteínas funcionales.
- Replicación: Proceso mediante el cual una molécula de ADN genera una copia idéntica de sí misma. Interviene la enzima ADN polimerasa.
- Transcripción: Proceso de copia de un fragmento de la secuencia de ADN a una molécula de ARN mensajero (ARNm). Interviene la ARN polimerasa.
- Traducción: Proceso en el cual los ribosomas interpretan el código genético del ARNm para ensamblar aminoácidos en el orden correcto y sintetizar una proteína funcional.
2. Glúcidos
a) ¿Algunos desempeñan funciones estructurales?
Sí. Ejemplo: La celulosa (forma la pared celular de las células vegetales) o la quitina (en el exoesqueleto de artrópodos y hongos).
b) ¿Algunos desempeñan funciones hormonales?
No. Los glúcidos actúan como señales de reconocimiento celular o combustibles metabólicos, pero las hormonas biológicas son de naturaleza lipídica o proteica/peptídica.
c) Diferencias entre almidón y celulosa:
- Criterio Químico / Estructural: El almidón está formado por monómeros de alfa-D-glucosa unidos por enlaces alfa(1-4) y alfa(1-6), lo que le da una estructura helicoidal con ramificaciones. La celulosa está formada por monómeros de beta-D-glucosa unidos por enlaces beta(1-4), formando cadenas lineales y estiradas que se unen entre sí por puentes de hidrógeno, creando microfibrillas muy rígidas.
- Criterio Funcional / Biológico: La función del almidón es puramente de reserva energética en plantas (es fácilmente hidrolizable por amilasas). La función de la celulosa es puramente estructural en vegetales, aportando resistencia física a las paredes celulares (es insoluble e indigerible para la mayoría de los animales).
3. Lípidos
a) Tabla de Funciones de los Lípidos
| Función | Ejemplo Concreto | ¿Saponificable? |
|---|---|---|
| Reserva energética a largo plazo | Triglicéridos (grasas en tejido adiposo) | Sí |
| Estructural (componente de membranas) | Fosfolípidos (como la fosfatidilcolina) | Sí |
| Biocatalizadora / Vitamínica | Vitamina D | No |
| Reguladora / Hormonal | Hormonas esteroideas (como la testosterona o el cortisol) | No |
b) Propiedad y estructura general de un lípido de membrana
Los lípidos de membrana deben poseer la propiedad de ser anfipáticos. Su estructura general consta de una región o cabeza hidrófila (polar) que interactúa con el medio acuoso celular, y unas colas hidrófobas (apolares) compuestas por cadenas de ácidos grasos que huyen del agua. Esto les permite autoensamblarse formando la bicapa lipídica.
4. El ADN
a) Estructura de la doble hélice (Watson y Crick)
- Disposición de ambas cadenas: Son antiparalelas (una cadena va en dirección 5' a 3' y la otra en dirección 3' a 5') y están dispuestas de forma helicoidal (enrolladas alrededor de un eje imaginario central).
- Cómo son las secuencias: Son complementarias. La adenina (A) siempre se empareja con la timina (T), y la citosina (C) siempre se empareja con la guanina (G).
- Fuerzas que las mantienen unidas: Se mantienen unidas principalmente por puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas complementarias (2 puentes entre A-T y 3 puentes entre C-G), ayudados por las fuerzas de apilamiento hidrofóbico entre las bases.
b) Definición de cromatina y relación con la regulación génica
- Definición: La cromatina es la forma en la que se presenta el ADN en el núcleo celular durante la interfase. Consiste en la asociación del ADN con proteínas estructurales llamadas histonas y otras proteínas no histónicas.
- Relación con la regulación génica: La cromatina regula la expresión de los genes mediante su grado de compactación. La eucromatina es el estado laxo o abierto que permite que la maquinaria de transcripción acceda al ADN, por lo que los genes se expresan. La heterocromatina es el estado muy compactado o cerrado que impide físicamente el acceso a las enzimas, por lo que los genes quedan silenciados.
5. Análisis de la Molécula (Péptido)
a) Identifica el tipo de biomolécula (general)
Es un péptido (más concretamente, un oligopéptido / pentapéptido, ya que contiene 5 aminoácidos). Pertenece al grupo de las proteínas.
b) Rodea en la imagen un monómero e indica su nombre (general)
- Para rodear en la imagen: Debes marcar una de las secciones compuestas por un carbono central (CH), su cadena lateral (R), y los restos del grupo amino y carboxilo vecinos (por ejemplo, el aminoácido central que contiene el anillo de cinco miembros).
- Nombre general: Aminoácido.
c) Señala en la imagen el enlace que une los monómeros entre sí e indica su nombre
- Para señalar en la imagen: Debes marcar cualquier unión covalente entre el grupo carbonilo (C=O) de un aminoácido y el grupo amino (NH) del siguiente (el enlace directo C-N).
- Nombre: Enlace peptídico.
d) ¿Tiene direccionalidad esta molécula? En caso afirmativo identifica en la imagen y nombra sus extremos
Sí, tiene direccionalidad.
- Extremos: El extremo izquierdo es el Extremo N-terminal (representado por H3N+) y el extremo derecho es el Extremo C-terminal (representado por el COOH del extremo final).
e) ¿Esta molécula es anfótera?
Sí, es anfótera porque posee tanto grupos funcionales que pueden comportarse como ácidos (donando protones H+, como los grupos carboxilo -COOH de las cadenas laterales y el extremo terminal) como grupos que actúan como bases (aceptando protones H+, como el grupo amino -NH3+ terminal y las cadenas laterales básicas). Esto le permite amortiguar variaciones de pH según el medio en el que se encuentre.
6. Estructura de las Proteínas
a) Tabla de Niveles Estructurales
| Nivel Estructural | Descripción | Tipo de Enlaces |
|---|---|---|
| Estructura Primaria (1.º) | Secuencia lineal y ordenada de aminoácidos que componen la cadena peptídica. | Enlaces peptídicos (covalentes). |
| Estructura Secundaria (2.º) | Plegamiento local regular de la cadena debido a la rotación de los enlaces del esqueleto (formas de alfa-hélice o lámina beta). | Puentes de hidrógeno entre los grupos -CO- y -NH- del esqueleto polipeptídico. |
| Estructura Terciaria (3.º) | Disposición tridimensional completa de toda la cadena polipeptídica en el espacio (conformación globular o fibrosa). | Interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, enlaces iónicos (puentes salinos) y puentes disulfuro (covalentes entre cisteínas). |
| Estructura Cuaternaria (4.º) | Acoplamiento y unión espacial de dos o más cadenas polipeptídicas independientes (llamadas protómeros o subunidades). | Mismos enlaces no covalentes que la estructura terciaria (interacciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas) y ocasionalmente puentes disulfuro. |
b) En el caso de una proteína desnaturalizada, ¿se conserva alguno de estos niveles estructurales? En caso afirmativo, indica cuál/les
- Respuesta: Sí, se conserva únicamente el nivel primario (1.º).
- Explicación: La desnaturalización rompe los enlaces débiles y secundarios encargados de sostener las estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, pero no tiene la energía suficiente para romper los enlaces peptídicos covalentes que unen los aminoácidos en la estructura primaria.
7. Enzimas
a) ¿Qué significa que las enzimas son específicas de sustrato y de función?
- Especificidad de sustrato: Significa que la enzima reconoce y se une de manera exclusiva a una molécula particular o a un grupo muy reducido de moléculas con estructuras muy similares (los sustratos), gracias a la complementariedad geométrica y química del centro activo.
- Especificidad de función: Significa que cada enzima cataliza únicamente un tipo de reacción química determinado (por ejemplo: una oxidación, una hidrólisis o una isomerización) sobre ese sustrato, impidiendo que ocurran reacciones secundarias.
b) Define qué es la Km de una enzima e indica cuál de estas enzimas es más eficiente: Enzima A (Km = 10-5 M) o Enzima B (Km = 10-2 M)
- Definición de Km: Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción enzimática alcanza exactamente la mitad de su velocidad máxima (Vmáx/2). Es una medida inversa de la afinidad de la enzima por su sustrato.
- Respuesta de eficiencia: La Enzima A es más eficiente.
- Razonamiento: Cuanto menor sea el valor de Km, mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato, lo que significa que necesita mucha menos cantidad de sustrato para saturarse y alcanzar una velocidad de catálisis alta. Dado que 10-5 M es un valor mucho más pequeño que 10-2 M, la Enzima A funciona de manera más óptima a bajas concentraciones de sustrato.
8. Cinética Enzimática
a) Representa cómo influye el pH en la velocidad de una reacción enzimática. Define pH óptimo e indícalo en la gráfica que has representado. Indica a qué niveles afecta el pH a la actividad enzimática:
- Para la representación gráfica: Se debe dibujar un eje de coordenadas donde el eje vertical (Y) es la Velocidad y el eje horizontal (X) es el pH. La curva resultante tiene forma de campana (campana de Gauss). El punto más alto de la curva se proyecta hacia el eje X para marcar el pH óptimo.
- Definición de pH óptimo: Es el valor o rango estrecho de pH en el cual la enzima adopta su conformación tridimensional perfecta y la ionización de su centro activo es la ideal, logrando así desarrollar su máxima velocidad de reacción catalítica.
- Niveles a los que afecta: Afecta directamente a la estructura terciaria (3.º) y cuaternaria (4.º) de la proteína, alterando los enlaces iónicos y puentes de hidrógeno debido al cambio de cargas eléctricas en los radicales de los aminoácidos. También afecta al estado de ionización específico de los aminoácidos del centro activo, impidiendo que se una el sustrato adecuadamente.
b) Además del pH, cita otros factores que afectan a la actividad enzimática:
- La temperatura.
- La concentración de sustrato.
- La concentración de la propia enzima.
- La presencia de inhibidores (competitivos o no competitivos) o activadores (moduladores alostéricos).
9. Metabolismo: Catabolismo, Anabolismo y Metabolitos
a) Define brevemente: catabolismo y anabolismo, incluyendo los conceptos de ATP y poder reductor en tu explicación:
- Catabolismo: Es la fase de degradación del metabolismo en la cual moléculas complejas y ricas en energía se oxidan y descomponen en moléculas más sencillas. Este proceso es exergónico, lo que permite liberar energía que se almacena en forma de ATP y generar poder reductor (en forma de coenzimas reducidas como NADH o FADH2).
- Anabolismo: Es la fase biosintética o de construcción del metabolismo, donde se fabrican moléculas complejas a partir de precursores sencillos. Es un proceso endergónico y reductivo, por lo que requiere obligatoriamente el consumo de la energía almacenada en el ATP y la utilización del poder reductor generado previamente en el catabolismo para forzar las reacciones de síntesis.
b) Explica: metabolismo primario y secundario. Cita un ejemplo de metabolito secundario vegetal:
- Metabolismo primario: Comprende todos los procesos metabólicos vitales y universales que realiza la planta indispensables para su supervivencia, crecimiento y reproducción básicos (como la fotosíntesis, la respiración celular o la síntesis de proteínas estructurales).
- Metabolismo secundario: Conjunto de rutas metabólicas que producen compuestos especializados que no son esenciales para la vida inmediata de la célula vegetal, pero cumplen funciones ecológicas y adaptativas cruciales frente al entorno (como la defensa contra herbívoros, atracción de polinizadores, protección UV o comunicación celular).
- Ejemplo de metabolito secundario vegetal: Los taninos, la cafeína, la nicotina, el mentol o los carotenoides.
10. Biotecnología Vegetal
Elige una de las herramientas biotecnológicas vistas en clase y explica brevemente en qué se basa y qué utilidades tiene:
- Definición: Es el conjunto de técnicas científicas que utilizan herramientas moleculares, celulares o genéticas sobre organismos vegetales (o sus partes) con el fin de modificarlos, mejorar sus características agronómicas, o transformarlos para producir sustancias de interés comercial, farmacéutico o alimentario.
- Herramienta elegida: Agrobacterium tumefaciens (Transgénesis mediante vectores bacterianos).
- En qué se basa: Se basa en el uso de una bacteria del suelo que de forma natural es capaz de transferir un fragmento de su propio material genético (el plásmido Ti) al genoma de una planta. Los científicos extraen los genes patógenos de la bacteria y los sustituyen por el gen de interés que se quiere introducir en la planta. Al infectar los tejidos vegetales con esta bacteria modificada, esta inserta el nuevo gen en el ADN celular del vegetal.
- Utilidades: Creación de plantas resistentes a plagas de insectos (como el maíz Bt), desarrollo de cultivos tolerantes a la sequía extrema o salinidad del suelo, y la producción de compuestos farmacéuticos de alto valor.
11. Análisis de Lípidos (Ácidos Grasos)
a) ¿Qué tipo de moléculas son A, B y C (general)?
Son ácidos grasos (ácidos carboxílicos de cadena larga).
- La molécula A es un ácido graso saturado (cadena lineal sin dobles enlaces).
- Las moléculas B y C son ácidos grasos insaturados (presentan dobles enlaces C=C que provocan una angulación o codo en la cadena).
b) ¿Son anfipáticas?
Sí. Son moléculas anfipáticas porque poseen una cabeza polar o hidrófila compuesta por el grupo carboxilo (-COOH) que interactúa bien con el agua, y una cola hidrocarbonada larga apolar o hidrófoba que repele el agua.
c) ¿Cuál de las 3 tiene el punto de fusión más alto? Razónalo:
- La molécula A (el ácido graso saturado) tiene el punto de fusión más alto.
- Razonamiento: Al ser una cadena completamente lineal, las moléculas pueden empaquetarse de forma muy compacta, cercana y ordenada entre sí, favoreciendo al máximo la creación de enlaces y atracciones intermoleculares por fuerzas de Van der Waals. Romper este entramado tan ordenado requiere mucha más energía térmica (calor). Las moléculas insaturadas (B y C), al tener codos debido a los dobles enlaces, no se empaquetan bien, dejando huecos y haciendo que sus puntos de fusión sean más bajos.
d) Cita dos moléculas o estructuras en las que pueden estar presentes estas moléculas:
- Estructura 1: Fosfolípidos (o glicerofosfolípidos de la membrana plasmática).
- Estructura 2: Triglicéridos (grasas de reserva o aceites vegetales).
e) Para las dos moléculas/estructuras que has mencionado en el apartado anterior, ¿Qué implicaciones biológicas o estructurales tiene que esté presente la molécula A, B o la C?
- Implicación en membranas celulares: Si la estructura de la membrana posee mayor cantidad de molécula A (saturada), la membrana celular se vuelve más rígida, viscosa y menos permeable, ya que las cadenas se compactan firmemente. Si la membrana incorpora moléculas B o C (insaturadas), sus dobles enlaces e imperfecciones espaciales impiden la compactación de los lípidos, lo que incrementa la fluidez y elasticidad de la membrana, garantizando la viabilidad celular ante temperaturas muy bajas (mecanismo de adaptación al frío).
- Implicación en grasas de reserva (triglicéridos): Los triglicéridos ricos en moléculas saturadas (A) tienden a ser sólidos a temperatura ambiente (grasas animales), sirviendo como un almacén compacto de energía. Los ricos en moléculas insaturadas (B o C) tienden a ser líquidos (aceites vegetales), lo que permite mantener la movilidad lipídica en los tejidos de las plantas y organismos ectotermos.