Factores que afectan la energía libre de hidrolisis del atp

¿Qué son Los cofactores?

Algunas Enzimas se relacionan con un cofactor no proteínico que se necesita para la Actividad enzimática. Entre los factores que se encuentran de manera más Frecuente están iones metálicos como Zn++ y Fe++, así como moléculas orgánicas, Conocidas como coenzimas, que son a menudo sustancias derivadas de vitaminas. Por ejemplo, la coenzima NAD+ contiene niacina, la llamada FAD contiene Riboflavina, y la coenzima A contiene ácido pantoténico.

Se llama Holoenzima a la enzima con su cofactor, el término apoenzima se refiere a la Porción proteínica de la holoenzima. En ausencia del cofactor apropiado, la Apoenzima no manifiesta ninguna actividad biológica de manera carácterística. El grupo prostético es una coenzima firmemente unida a la enzima que no se Disocia de ella.

¿Cómo funcionan las enzimas?

El Mecanismo de la acción enzimática se puede considerar desde dos perspectivas Diferentes, la primera se refiere a la catálisis en términos de cambios de energía que ocurren durante la reacción, esto es, las enzimas ofrecen una vía De reacción energéticamente favorable distinta a la reacción no catalizada. La Segunda perspectiva describe la manera en que el sitio activo facilita la Catálisis desde el punto de vista químico.

Virtualmente Todas las reacciones químicas tienen una barrera energética que separa a los Reactivos de los productos. Esta barrera, llamada energía libre de activación, Es la diferencia de energía entre la de los reactivos y un intermediario de Alta energía que ocurre durante la formación del producto.

Las Velocidades de las reacciones químicas no catalizadas suelen ser lentas a causa De la energía libre elevada de la activación. Para que las moléculas reaccionen Deben contener energía suficiente para superar la barrera energética del estado De transición. En ausencia de una enzima, sólo Una proporción pequeña de una población de moléculas contará con energía Suficiente para alcanzar el estado de transición entre el reactivo y el Producto. La velocidad de la reacción depende del número de estas moléculas que Cuentan con energía.

En General, cuanto menor sea la energía libre de activación, más moléculas contarán con Energía suficiente para pasar por el estado de transición y, por este motivo, Más rápida será la velocidad de la reacción. Una enzima permite que proceda con Rapidez una reacción bajo las condiciones prevalecientes en la célula al Ofrecer una vía alterna de reacción con menor energía libre de activación. La Enzima no cambia las energías libres de los reactivos o de los productos y, por Este motivo, no cambia el equilibrio de la reacción.

¿Modificar La velocidad de reacción?

Las Enzimas se pueden aislar de las células a fin de estudiar sus propiedades en un Tubo de ensayo (esto es, in vitro). Las diferentes enzimas producen reacciones Distintas a los cambios en concentración de sustrato, temperatura y pH. Las Reacciones enzimáticas de estos factores ofrecen indicios valiosos sobre la Manera en que funcionan las enzimas dentro de las células vivientes.

Concentración Del sustrato

 La Velocidad de una reacción (v) es el número de moléculas de sustrato que se Convierten en moléculas de producto por unidad de tiempo; suele expresarse como µmol de producto formado por minuto. La velocidad de la reacción que cataliza La enzima aumenta con la concentración del sustratohasta que se llega a una velocidad Máxima (Vmax). La nivelación de la velocidad de reacción a concentraciones de Sustrato elevadas refleja la saturación con el sustrato de todos los sitios de Fijación disponibles en las moléculas existentes de la enzima. La mayor parte De las enzimas pone de manifiesto la cinética de Michaelis-Menten, en la que el Trazo de la velocidad inicial de la reacción, v0, contra la concentración del Sustrato [S], es hiperbólico.

Temperatura

 La velocidad de la reacción Aumenta con la temperatura hasta que se llega a una Velocidad máxima. Este incremento es resultado de aumento del número de Moléculas que tienen energía suficiente para sobrepasar la barrera energética y Formar los productos de la reacción. La elevación ulterior de la temperatura da Por resultado disminución de la velocidad de reacción como consecuencia de la Desnaturalización de la enzima.

El pH

 La concentración de H+ Afecta a la velocidad de la reacción de diversas maneras. En primer lugar, El proceso catalítico suele requerir que Enzima y sustrato cuenten con grupos químicos específicos en estado ionizado o No ionizado a fin de que puedan entrar en interacción. Los extremos del pH Pueden dar también por resultado desnaturalización de la enzima, porque la Estructura de la molécula proteínica activa desde el punto de vista catalítico, Depende del carácter iónico de las cadenas laterales de los aminoácidos. El pH al que se logra La actividad enzimática máxima varía en las distintas enzimas, y a menudo Refleja la concentración de iones de hidrógeno [H+] a la que la enzima funciona En el cuerpo.

¿Michaelis Y Menten?

Propusieron Un modelo simple que explica la mayor parte de las carácterísticas de las Reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo, la enzima se combina de Manera reversible con su sustrato para formar un complejo ES que, de manera Subsecuente, se desdobla hasta el producto con regeneración de la enzima libre. El modelo, que abarca a una molécula de sustrato, es el que se presenta a Continuación:

En la Que:

S = es el sustrato

E = es la enzima

ES = es el complejo de enzima Y sustrato

k1, k-1 y K2 = Son las constantes de la velocidad

La Ecuación de Michaelis-Menten describe la manera en la que varía la velocidad de La reacción con la concentración del sustrato:

En la Que:

V0 = velocidad inicial de la Reacción

Vmáx = velocidad máxima

Km = constante de Michaelis

[S] = concentración del Sustrato

Al Derivar la ecuación de la velocidad de Michaelis-Menten se llega a las Siguientes suposiciones:

1. Concentraciones relativas de E y S:

 la concentración del sustrato ([S]) es mucho Mayor que la concentración de la enzima ([E]), de modo que el porcentaje del Sustrato total fijo a la enzima determinada en cualquier momento es pequeña.

2. Suposición del estado sostenido:

 [ES] no cambia con el paso del tiempo (estado Sostenido supuesto); esto es, la velocidad deformación de ES es igual a la Velocidad de desintegración de ES (hasta E + S y hasta E + P). En general, se Dice que un intermediario en una serie de reacciones se encuentra en estado Sostenido cuando la rapidez de su síntesis es igual a la rapidez de su Degradación.

3. Velocidad inicial:

 sólo Se emplean las velocidades iniciales de reacción (vo) en el análisis de las reacciones Enzimáticas. Esto significa que la velocidad de la reacción se mide tan pronto Como se mezclan enzima y sustrato. En ese momento la concentración Del producto es muy pequeña y, en consecuencia, puede ignorarse la reacción Retrógrada desde P hasta S.

¿Quién Inhibe la reacción?

Cualquier Sustancia que pueda disminuir la velocidad de una reacción catalizada por la enzima, se Denomina inhibidor. Los inhibidores reversibles se fijan a las enzimas mediante Enlaces no covalentes. La dilución del complejo enzima inhibidor da por Resultado disociación del inhibidor enlazado de manera reversible, y Recuperación de la actividad enzimática. Ocurre inihibición irreversible cuando Una enzima inhibida no recupera la actividad con la dilución del complejo de Enzima e inhibidor. Las dos clases de inhibidor que se encuentran más a menudo Son la competitiva y la no competitiva.

Inhibición Competitiva

 La Inhibición de esta clase se produce cuando el inhibidor se fija de manera Reversible al mismo sitio que ocuparía normalmente el sustrato y, en Consecuencia, compite con el sustrato para ocupar ese sitio.

Inhibición No competitiva

 La Inhibición de este tipo se reconoce por su efecto carácterístico sobre la Vmáx. Ocurre cuando el inhibidor y el sustrato se fijan en siflos diferentes de la Enzima. El inhibidor no competitivo puede fijarse a la enzima libre o al Complejo ES,y de esta manera impide que ocurra la reacción.

Algunos Inhibidores actúan formando enlaces covalentes con grupos específicos de Enzimas, por ejemplo, el plomo forma enlaces covalentes con las cadenas Laterales de sulfhidrilo de la cisteína en las proteínas. La fijación de este Metal pesado produce inhibición competitiva. La ferroquelatasa, enzima que Cataliza la inserción del Fe2+ en la protoporfirina, molécula precursora del Grupo hemo, es un ejemplo de enzima sensible a la inhibición por el plomo. Otros ejemplos de inhibidores no competitivos son cierlos insecticidas que Producen efectos neurotóxicos como consecuencia de su fijación irreversible Sobre el sitio catalítico de la enzima acetilcolinesterasa.