Estructuras secundarias de las proteínas: α-hélice, colágeno y conformación β

Resumen

El texto explica las estructuras secundarias de las proteínas: la α-hélice, la hélice del colágeno y la conformación β, junto con sus enlaces de hidrógeno característicos. Después aborda la estructura terciaria globular, los dominios estructurales y las proteínas filamentosas. Es un material útil para repasar la organización espacial de las proteínas en Biología.

Puntos clave

La α-hélice se forma por enlaces de hidrógeno entre el -CO- de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido siguiente, con 3,6 aminoácidos por vuelta.
La α-queratina es una proteína con estructura en α-hélice.
La hélice del colágeno es levógira, más alargada y presenta tres aminoácidos por vuelta; no forma α-hélice por la abundancia de prolina e hidroxiprolina.
El colágeno está formado por tres hélices unidas por enlaces covalentes y puentes de hidrógeno.
En la conformación β la cadena se distiende en zig-zag por la ausencia de enlaces de hidrógeno entre aminoácidos próximos; la β-lámina plegada es muy estable.
En la estructura terciaria los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior, lo que favorece la solubilidad en agua de muchas proteínas globulares.
Los dominios estructurales son combinaciones de α-hélice y conformación β, estables y compactos, que actúan como unidades modulares.

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Estructura α-Hélice

Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con un giro dextrógiro. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del -CO- de un aminoácido y el hidrógeno del -NH- del cuarto aminoácido siguiente.

Los oxígenos de los grupos -CO- quedan orientados en el mismo sentido y todos los hidrógenos de los grupos -NH- quedan orientados en sentido contrario.

Se forma una hélice que presenta 3,6 aminoácidos por vuelta. La α-queratina es una proteína que presenta estructura en α-hélice.

Estructura de la Hélice del Colágeno

Es una hélice especial, que se enrolla de forma levógira y es algo más alargada, debido a la abundancia del aminoácido prolina e hidroxiprolina.

Los radicales de estas moléculas dificultan la formación de enlaces de hidrógeno, por lo que no se forma una α-hélice, y presenta tres aminoácidos por vuelta. El colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices de colágeno. Las tres hélices se unen por medio de enlaces covalentes y por puentes de hidrógeno.

Conformación β

En la conformación β, la cadena de aminoácidos no forma una hélice, sino una cadena distendida en forma de zig-zag debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos.

Si la cadena con conformación β se repliega, se pueden establecer enlaces de hidrógeno entre segmentos distantes, y dan lugar a una lámina en zig-zag, muy estable, denominada β-lámina plegada.

Por ejemplo: la fibroína β-queratina de la seda.

Estructura Terciaria de las Proteínas

Se da cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular. En ella, los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares en el exterior, lo que facilita que muchas proteínas globulares sean solubles en agua.

Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales (R). Estos enlaces pueden ser de varios tipos:

Enlace disulfuro
Interacciones iónicas, como el enlace de hidrógeno.
Interacciones hidrofóbicas, como las fuerzas de Van der Waals.

Conformación Interna y Dominios Estructurales

Los tramos rectos de las proteínas presentan estructuras secundarias del tipo α-hélice o de conformación β (lámina plegada), mientras que las zonas de giros (codos) no tienen estructura secundaria.

En algunos casos hay combinaciones de α-hélice y de conformación β que se encuentran repetidas en una misma proteína. Se denominan dominios estructurales y suelen ser estables, compactas y de aspecto globular.

Los diferentes dominios se unen entre sí por zonas estrechas, lo que posibilita un cierto movimiento relativo. Por ejemplo, en las enzimas.

Evolutivamente, los dominios estructurales son “clichés estructurales” de elevada eficacia biológica y que, por ello, han servido como unidades modulares de diferentes proteínas.

Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria alargada, y dan lugar a las denominadas proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.

Preguntas frecuentes

¿Qué enlaces mantienen la α-hélice?

La α-hélice se mantiene por enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del grupo -CO- de un aminoácido y el hidrógeno del grupo -NH- del cuarto aminoácido siguiente. Los oxígenos quedan orientados en el mismo sentido y los hidrógenos en sentido contrario.

¿Por qué el colágeno no forma una α-hélice?

Porque la abundancia de los aminoácidos prolina e hidroxiprolina dificulta la formación de enlaces de hidrógeno. Por ello forma una hélice especial levógira, con tres aminoácidos por vuelta.

¿Qué tipos de enlaces estabilizan la estructura terciaria?

Se mantiene por enlaces entre los radicales: enlaces disulfuro, interacciones iónicas (como el enlace de hidrógeno) e interacciones hidrofóbicas (como las fuerzas de Van der Waals).