Estructura de Proteínas: Aminoácidos, Enlace Peptídico y Niveles de Organización

Clasificación y Estructura de Aminoácidos y Proteínas

Los aminoácidos son las unidades fundamentales que componen las proteínas. Se clasifican según la naturaleza de su cadena lateral (grupo R):

Tipos de Aminoácidos

• Aminoácidos apolares: La cadena R es hidrófoba, de naturaleza alifática (Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Prolina y Metionina) o aromática (Fenilalanina y Triptófano). Pueden interaccionar con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de van der Waals.
• Aminoácidos polares sin carga: La cadena R tiene grupos polares que pueden formar puentes de hidrógeno con otras moléculas polares. Incluyen: Glicina, Serina, Treonina, Tirosina, Cisteína, Glutamina y Asparagina.
• Aminoácidos polares básicos: La cadena R tiene grupos amino con carga positiva. Son Lisina, Arginina e Histidina.
• Aminoácidos polares ácidos: La cadena R tiene grupos carboxilo con carga negativa. Son Ácido Aspártico y Ácido Glutámico.

El Enlace Peptídico: Fundamento de las Proteínas

El enlace peptídico es un enlace covalente de tipo amida que se forma cuando reacciona el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro aminoácido, con liberación de una molécula de agua.

• Los cuatro átomos implicados en el enlace (–CO–NH–) están en un mismo plano, lo que confiere al enlace peptídico una naturaleza coplanar y rígida.
• Solo los enlaces simples C–C_α y N–C_α presentan capacidad de rotar sobre sí mismos, permitiendo la flexibilidad de la cadena polipeptídica.

Organización de las Cadenas Polipeptídicas: Péptidos y Proteínas

Las cadenas lineales de aminoácidos unidos por enlace peptídico reciben diversos nombres en función del número de aminoácidos que las componen:

Péptidos

Cadenas de menos de 100 aminoácidos. A su vez se dividen en:

• Oligopéptidos: Menos de 10 aminoácidos. Dentro de ellos se habla de di-, tri-, tetrapéptidos, etc.
• Polipéptidos: Más de 10 aminoácidos.

Proteínas

Cadenas de más de 100 aminoácidos. Formadas por una o varias cadenas polipeptídicas. Su conformación espacial es la responsable de su actividad biológica. Se organizan en cuatro niveles estructurales:

• Estructura Primaria: Es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína.
• Estructura Secundaria: Es el plegamiento local de la cadena de aminoácidos.
• Estructura Terciaria: Plegamiento tridimensional de la estructura secundaria sobre sí misma.
• Estructura Cuaternaria: Asociación de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.

Niveles Estructurales de las Proteínas en Detalle

Estructura Primaria

Se define como la secuencia de aminoácidos que forman la proteína, unidos entre sí por enlaces peptídicos; es decir, el tipo de aminoácidos que la componen y el orden en que estos se unen. Este es el nivel estructural más sencillo pero el más importante, ya que determina los siguientes niveles de organización. De hecho, a medida que la proteína se sintetiza, adquiere espontáneamente su estructura secundaria y terciaria.

Las fuerzas que estabilizan la estructura primaria son exclusivamente los enlaces peptídicos.

Estructura Secundaria

Se llama estructura secundaria a la disposición espacial que adopta una cadena polipeptídica debido al plegamiento que sufre su estructura primaria (su secuencia de aminoácidos). Las fuerzas que mantienen estable dicha estructura son los puentes de hidrógeno intracatenarios entre átomos de enlaces peptídicos próximos. La capacidad de rotación de los enlaces C–C_α y N–C_α permite la formación de estas estructuras.

Hélice α (Alfa-hélice)

Este tipo de estructura secundaria se forma cuando la cadena peptídica se enrolla helicoidalmente a lo largo de un eje longitudinal, originando una especie de cilindro. En su superficie se sitúan los planos de los sucesivos enlaces peptídicos (el esqueleto de la cadena polipeptídica), como una cinta plegada. El enrollamiento de la cadena es de tipo dextrógiro (hacia la derecha).

La hélice α está estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios que se establecen entre el grupo –NH– de un aminoácido y el grupo –CO– de otro aminoácido próximo (concretamente el situado cuatro posiciones después). Estos puentes de hidrógeno, formados por los átomos del esqueleto polipeptídico, confieren gran estabilidad a la estructura.

Hélice de Colágeno

La hélice de colágeno es una hélice levógira (enrollada hacia la izquierda), más alargada y de sección más estrecha que la α-hélice. Cada vuelta de hélice tiene aproximadamente 3 aminoácidos. A diferencia de la α-hélice, la estabilidad de una única hélice de colágeno no se debe a puentes de hidrógeno intracatenarios, sino que la estabilidad del colágeno como proteína se logra por la asociación de tres de estas hélices para formar una triple hélice, estabilizada por puentes de hidrógeno intercatenarios.

Lámina β (Beta-plegada)

La lámina β se caracteriza porque la cadena polipeptídica aparece plegada sobre sí misma, conservando el zigzagueo característico de su estructura primaria. Esta estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno que pueden ser intracatenarios o intercatenarios, formándose entre segmentos adyacentes de la cadena polipeptídica.

Giros β (Beta-turns)

Son bucles o giros que imponen un cambio de dirección de 180º en la cadena polipeptídica. Conectan tramos con distinta estructura secundaria (α o β), permitiendo el plegamiento compacto de la proteína.