Estructura primaria lípidos
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Define qué es un aa, escribiendo una fórmula de uno cualquiera que justifique tal definición.
Un aa es una biomolécula orgánica con una función amina (-NH2) y una función ácido
(-COOH), concretamente, los que forman las proteínas, tienen ambos grupos amino y carboxilo unidos a un mismo carbono, llamado Cα, cuyas dos valencias restantes se encuentran ocupadas por un H y un radical variable (-R) que caracteriza y diferencia a cada aa.
¿Por qué se dice que los aa tienen carácter anfótero?
Son anfóteros porque pueden disociarse como ácidos y como bases, en función del pH del medio. En medio ácido, captan H+ en el grupo amino (-NH2), que pasa a ionizarse como –NH3+, y se comporta como una base; en medio alcalino ceden H+ del grupo –COOH, que pasa a ionizarse como COO-, y se comportan como un ácido.
¿Qué criterio se utiliza para la clasificación de los aa?
La polaridad de las cadenas laterales R
¿Cuántos carbonos asimétricos poseen los aa?
Todos tienen uno, llamado Cα, menos la glicocola. La isoleucina y la treonina tienen dos.
Hay un α-aminoácido que carece de actividad óptica. Di porque y escribe su fórmula.
El aa es la glicina o glicocola y es inactivo ópticamente porque carece de carbono asimétrico. Su fórmula es: COOH – CH2 – NH2.
Un aa tiene un punto isoeléctrico de 6,5. ¿Qué carga presentará si el pH del medio es 6,5, si es 4 o si es 10?. Indicar en qué pH de los indicados anteriormente el aa se desplazará hacia el ánodo, hacia el cátodo y cuando permanecerá inmóvil.
Si el pH es 6,5, presentará carga neutra (zwitterion).
Si el pH del medio es 4, presentará carga positiva.
Si el pH del medio es 10, presentará carga negativa.
Cuando tiene carga positiva se desplazará hacia el ánodo, si tiene carga negativa lo hará hacia el cátodo y si tiene carga neutra no se desplazará.
Si el punto isoeléctrico de la Ala es 6, indicar la carga y estructura química de este aa a pH 6, 2 y 9.
A pH = 6 tendrá tantas cargas positivas como negativas y una estructura química neutra.
Para un valor de pH = 2, se comportará como una base y adquirirá una carga positiva.
Para pH = 9, se comportará como un ácido y adquirirá carga negativa.
Señala los enunciados verdaderos:
Los aa dextrogiros tienen configuración L.
Todos los aa alifáticos son neutros.
La uníón Ala-Glu puede considerarse un oligopéptido.
Solamente el tercero
Si el pH aumenta a 11, el equilibrio se desplaza hacia la derecha y el aa se comporta como un ácido, con carga negativa.
¿Qué nombre recibe el enlace empleado en la uníón entre dos aa y qué carácterísticas tiene?
El enlace se denomina peptídico y se establece entre el grupo carboxilo de un aa y el grupo amino del aa siguiente, líberándose una molécula de agua.
Se trata de un enlace covalente que se comporta con una gran rigidez, casi como un doble enlace, que hace que los cuatro átomos implicados en el mismo (O=C-N-H) se mantengan en un mismo plano, conservando unas distancias y ángulos fijos.
Un polipéptido está formado por cuatro restos (es decir, lo que queda de la estructura molecular del aa después de realizado el enlace) de Ala, tres de Val y dos restos de Gly. ¿Cuál es su peso molecular?.
El peso molecular se obtiene de sumar el paso atómico del conjunto de elementos que forma el péptido y el resultado en este caso es de PM = 703.
¿En qué consiste la estructura primaria de una proteína?. ¿Existen proteínas con este tipo de estructura?. ¿Por qué crees que es importante su estudio?
La estructura primaria de una proteína viene a ser la sucesión lineal de aa que la forman, que se representan dispuestos por convenio de izquierda a derecha, desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal.
Las proteínas no existen de forma natural en esta estructura, paro su estudio teórico es de gran importancia para conocer cuáles son los aa que forman la cadena polipéptidica, el orden en que se encuentran, la posición de los enlaces con posibles grupos prostéticos y otras carácterísticas que determinan las restantes estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria).
¿Qué tipos de estructuras secundarias de las proteínas conoces?. ¿Podrías ordenarlas de mayor a menor estabilidad y abundancia en la naturaleza?. ¿A qué se debe tal diferencia de estabilidad?.
Las estructuras secundarias de las proteínas que resultan más estables en la naturaleza, por orden de mayor a menor estabilidad y, como consecuencia, de mayor a menor abundancia, son: la hélice (α-hélice), la hoja plegada β (lámina β) y la hélice de colágeno (hélice 310).
La diferencia de estabilidad se debe a que el plegamiento en el espacio de la estructura primaria es tanto más estable cuanto mayor sea el numero de puentes de H que se forman entre grupos –C = O y –N – H de diferentes enlaces peptídicos, para lo cual los planos de dichos enlaces deben quedar en el espacio formando determinados ángulos y unas determinadas distancias. Esta situación se da de una manera más acusada en la α-hélice.
¿Qué enlaces mantienen la forma de la estructura secundaria de las hélices estabilizadas?
Enlaces débiles por puentes de H.
¿Qué enlaces mantienen la forma de las estructuras globulares?
Enlaces por puentes de H, enlaces electrostáticos, enlaces hidrofóbicos, fuerzas de Van der Waals y enlaces covalentes disulfuro.
¿Por qué la seda y el colágeno soportan altas tensiones sin estirarse mientras que la lana si es estirable?
En el caso de la lana, su estructura en forma de α-hélice hace que los enlaces de H se forman dentro de cada cadena, establecíéndose cadenas paralelas, todas en la misma dirección y que, por lo tanto pueden estirarse; esto no sucede n los otros casos, ya que tanto en el colágeno que forma hélices triples como en la seda que tiene una estructura β-laminar o en zigzag, se establecen enlaces por puentes de H entre las distintas cadenas lo que hace que sean más estables y no puedan estirarse.
¿Sabes de qué está hecho un pelo?. ¿Cuál crees que es la causa de que unos cabellos sean rizados y otros lacios?. ¿En qué consiste “hacerse la permanente”?.
El pelo está formado por una proteína, la queratina. Dos α-hélices de queratina sufren un empaquetamiento y se asocian mediante puentes disulfuro para dar una superhélice, que se asocia a su vez con otra superhélice formando una protofibrilla. Estas se asocian para formar una microfibrilla, y éstas, a su vez, constituirán una macrofibrilla. Varias macrofibrillas, empaquetadas en una célula muerta, dan lugar a un pelo.
La causa de que unos pelos sean rizados y otros lacios y toda la gama intermedia, está en la altura en la que tienen lugar los puentes disulfuro entre las α-hélices de la queratina: en los cabellos lacios se establecen al mismo nivel, y en los rizados, a distintos niveles.
La permanente consiste en romper los enlaces disulfuro de las α-hélices de los cabellos lisos y establecer otros a distinto nivel, con lo cual el pelo se riza. Esto se consigue mediante productos químicos.
¿Qué tipo de estructura terciaria tienen la mayoría de las proteínas?. ¿Encuentras alguna relación entre las funciones de las proteínas que la presentan con respecto a las que no poseen tal estructura?
La estructura terciaria mejor representada en las proteínas es la globular, que resulta del plegamiento de la estructura secundaria en forma de ovillo o glomérulo. Esta conformación espacial resulta más estable que las de las proteínas fibrilares en disolución, ya que se comportan las moléculas como microesferas cargadas positivamente y negativamente en la superficie y rodeadas de moléculas de agua.
Por ello la mayoría tiene funciones de tipo dinámico, que requieren estabilidad tanto en los fluidos intracelulares, como en los del medio interno de los organismos (enzimas de función catalizadora, transportadoras, inmunoglobulinas, hormonas, etc.). En cambio, las moléculas de las fibrilares, tienden a unirse para formar estructuras filamentosas (queratina, colágeno, elastina, etc.).
¿Qué conformación espacial es la idónea para las proteínas estructurales?. ¿Y para las proteínas activas?.
Para las estructurales la filamentosa, por ser insoluble; para las activas la globular, que permite su difusión en los medios acuosos.
¿Por qué las proteínas adoptan espontáneamente la configuración más estable?
Las cadenas polipeptídicas se pliegan, a medida que se sintetizan en los ribosomas, y adoptan la configuración más estable, que es la que corresponde al estado de mínima energía libre. Estas configuraciones que adoptan las proteínas de una manera espontánea son las que les permiten desempeñar sus funciones biológicas.
Los dominios estructurales de las proteínas están formados por:
Asociación de péptidos unidos por puentes de H en la estructura cuaternaria
Determinadas combinaciones de α-hélices y láminas-β en la estructura terciaria
La uníón de aa mediante enlaces peptídicos
La segunda es la correcta
¿Cuál es la razón de que proteínas diferentes utilicen dominios estructurales similares?
La razón radica en que dichos dominios son eficaces estructural y funcionalmente, por ello han sido favorecidos por la evolución y se repiten una y otra vez.