Estructura i funció de les proteïnes

Proteïna:

compostos orgànics fets d'aa arranjats en una cadena lineal.

Aa primaris

: Aa que constitueixen les proteïnes, presenten aquests 2 grups units al mateix C.

Aa essencials

: Aa que no es poden sintetitzar i són essencials pels éssers humans.

Punt isoelèctric

: PH en el qual un aa tendeix a adoptar una forma dipolar neutra.

Aa hidrofòbics

: Aa en els quals el radical R és una cadena hidrocarbonada.

Aa polars no càrrega:

Aa en els quals el radical R de la cadena presenta enllaços d'hidrogen amb l'aigua.

Aa p. càrrega -:

Aa en els quals el radical R presenta un grup àcid.

Aa p. càrrega +:

Aa en els quals el radical R presenta un grup bàsic.

Polipèptid:

Proteïna que està formada per més de 50 aa i enllaços peptídics.

Estructura Primària

: Seqüència d'aa en una proteïna, informa dels aa que la constitueixen i de l'ordre en què s'han unit.

Extrem N-inicial

: Primer aa de la proteïna que té un grup amino lliure.

Extrem C-terminal

: Últim aa de la proteïna que té un grup carboxil lliure.

Làmina β

: Aa que no formen una hèlix, sinó una cadena estesa en forma de zig-zag.

Queratina

: Proteïna estructural fibrosa amb funció de rigidesa i resistència.

Dominis estructurals

: Regions de la proteïna que són estables, compactes i tenen un aspecte globular.

Prot.filamentoses

: Proteïnes insolubles en aigua i dissolucions salines, amb funcions esquelètiques.

Dímers

: Proteïnes compostes per 2 subunitats.

Tetràmers

: Proteïnes compostes per 4 subunitats.

Solubilitat

: Deguda a una proporció més alta d'aa amb radicals polars.

Desnaturalització

: Pèrdua de l'estructura terciària i també secundària d'una proteïna.

Holoproteïnes

: Proteïnes constituïdes exclusivament per aa.

Prot.globulars

: Generalment solubles en aigua i dissolucions salines.

Heteroproteïnes

: Molècules que presenten una part proteica i una altra no proteica menor.