Estructura, desnaturalización y propiedades bioquímicas de las proteínas

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Resumen

El documento explica los niveles de estructura de las proteínas (primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria) y el fenómeno de la desnaturalización, con sus principales agentes. También define las proteínas y la caseína de la leche, y describe pruebas experimentales como el reactivo de Biuret, la reacción xantoproteica, el reactivo de Millon y el punto isoeléctrico.

Puntos clave

  • La desnaturalización pierde las estructuras secundaria y terciaria, quedando solo la cadena peptídica, y la proteína pierde su actividad biológica.
  • Agentes desnaturalizantes: calor, radiaciones, ácidos, alcohol u otros solventes y sales de metales pesados.
  • La estructura primaria es el tipo y la secuencia de los aminoácidos; un cambio en el orden altera la proteína.
  • La estructura secundaria puede ser helicoidal o de hoja plegada beta, estabilizadas por puentes de hidrógeno.
  • La estructura cuaternaria se forma cuando varias cadenas polipeptídicas se unen; la hemoglobina tiene cuatro cadenas y un grupo hemo con hierro.
  • La caseína es una fosfoproteína de la leche que se separa por acidificación y da positivo al Biuret.
  • El punto isoeléctrico es el pH en el que el aminoácido está en forma dipolar neutra (zwitterión).

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Desnaturalización de las Proteínas

Por acción de varios agentes, las proteínas pueden alterarse y perder su estructura secundaria y terciaria, quedando solamente la cadena peptídica.

A este fenómeno se le llama desnaturalización y, por esta causa, la proteína pierde su actividad biológica. Algunos factores que desnaturalizan la proteína son: el calor, las radiaciones, los ácidos, el alcohol u otros solventes, y las sales de metales pesados.

Estructura de las Proteínas

a) Estructura Primaria (Cadenita de collar)

Comprende dos aspectos fundamentales:

  • Tipo de aminoácidos que la forman.
  • Secuencias en que están unidos.

Cada proteína tiene un orden en los aminoácidos que es característico. Un cambio en ese orden hace variar la naturaleza de la proteína y su actividad biológica.

b) Estructura Secundaria (Cono en serpiente o mapa triple)

Se refiere a la disposición que adquiere en el espacio la cadena peptídica. Una de las disposiciones posibles es en forma helicoidal, a causa de los puentes de hidrógeno entre los grupos amino (NH) y los grupos carbonilo (C=O); la otra estructura es la B plegada (hoja plegada beta), debido a los puentes de hidrógeno entre dos cadenas polipeptídicas.

c) Estructura Terciaria (Serpiente ovillo y palitos fibra)

Comprende la disposición que la cadena adopta en el espacio. Se presenta en dos formas: ovillo (globular) y fibra.

La estructura terciaria tridimensional de una proteína resulta de la interacción entre aminoácidos de diferentes puntos de la estructura secundaria enrollada.

d) Estructura Cuaternaria (Enredado corte un cerebro)

Solo se conoce la estructura cuaternaria de algunas proteínas. Por ejemplo: la hemoglobina está formada por cuatro cadenas iguales, dispuestas alrededor de un grupo no proteico llamado hemo, que presenta un átomo de hierro (Fe), capaz de tomar o ceder oxígeno.

Cuando dos o más cadenas de polipéptidos se entrelazan para formar una molécula de proteína, se da la estructura cuaternaria.

Definiciones y Composición Bioquímica

a) Definición de Leche y Composición

Es una secreción nutritiva de color blanquecino opaco producida por las glándulas mamarias de las hembras; su función es nutrir y proteger.

b) Definición de Proteínas

Son biomoléculas de importancia fundamental para el organismo. Forman parte de los músculos, el pelo, la caseína de la leche, el huevo, la hemoglobina de la sangre, hormonas, enzimas, etc. Las proteínas son biopolímeros, cuya unidad estructural son los aminoácidos, unidos por el enlace peptídico.

Los aminoácidos son compuestos difuncionales que contienen un grupo carboxilo y un grupo básico amino.

c) Tipo de Proteína de la Caseína

La caseína es una proteína de la leche del tipo fosfoproteína que se separa de la leche por acidificación y forma una masa blanca.

Pruebas Experimentales y Reacciones

  • d) ¿Cómo pruebo experimentalmente que la caseína es una proteína?: A través del reactivo de Biuret.
  • e) ¿Cuándo da positivo el Biuret?: Cuando se aplica a partir de tripéptidos.
  • f) ¿La caseína precipita con calor?: Sí, porque se desnaturaliza y pierde la solubilidad.
  • g) ¿Qué restos de aminoácidos reconozco a través de la reacción xantoproteica?: Aminoácidos portadores de grupos aromáticos.
  • h) ¿Qué restos de aminoácidos reconozco a través del reactivo de Millon?: Grupos fenólicos.
  • i) Punto Isoeléctrico: Es el pH en el cual el aminoácido se encuentra en su forma dipolar neutra (zwitterión).

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Preguntas frecuentes

¿Qué es la desnaturalización de las proteínas?

Es la alteración de una proteína por agentes como el calor, los ácidos o el alcohol, que le hace perder sus estructuras secundaria y terciaria y, con ello, su actividad biológica. Solo queda la cadena peptídica.

¿Qué diferencia hay entre la estructura secundaria y la terciaria?

La estructura secundaria es la disposición en el espacio de la cadena peptídica, en hélice o en hoja plegada beta. La terciaria es la disposición tridimensional final, resultado de interacciones entre aminoácidos de distintas partes de la estructura secundaria.

¿Qué es el punto isoeléctrico?

Es el pH en el que el aminoácido se encuentra en su forma dipolar neutra, llamada zwitterión.

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Test

1. ¿Qué nombre recibe la pérdida de estructura secundaria y terciaria de una proteína?
2. ¿Cuál de estos factores puede desnaturalizar una proteína?
3. ¿Qué estructura resulta de la unión de dos o más cadenas polipeptídicas?
4. ¿Qué grupo no proteico contiene la hemoglobina y qué metal lleva?
5. ¿Qué reactivo se usa para comprobar experimentalmente que la caseína es una proteína?
6. ¿Qué tipo de aminoácidos reconoce la reacción xantoproteica?

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