Especificidad y Clasificación de las Enzimas: Un Vistazo a su Función Catalítica

Desnaturalización de Enzimas: Impacto en los Niveles de Organización

Las enzimas, al ser proteínas con estructura terciaria o cuaternaria, son susceptibles a la desnaturalización por agentes como calor, pH extremos o solventes orgánicos. La desnaturalización puede ser reversible o irreversible, y a menudo resulta en la pérdida o disminución de la actividad enzimática debido a la alteración de su estructura tridimensional.

Especificidad Enzimática: La Clave para la Catálisis Selectiva

La especificidad enzimática se refiere a la capacidad de una enzima para unirse y catalizar la transformación de un sustrato específico. Esta especificidad está determinada por la complementariedad entre la forma, carga y propiedades hidrofóbicas/hidrofílicas del sitio activo de la enzima y el sustrato.

Modelos de Especificidad Enzimática

Modelo de la "Llave-Cerradura"

Este modelo clásico propone que la enzima y el sustrato encajan perfectamente como una llave en una cerradura. Sin embargo, este modelo es rígido y no explica la flexibilidad de las enzimas.

Modelo del Ajuste Inducido

Propuesto por Daniel Koshland, este modelo sugiere que el sitio activo de la enzima es flexible y se adapta a la forma del sustrato al unirse, formando un complejo enzima-sustrato más estable.

Tipos de Especificidad Enzimática

• Especificidad de Reacción: Las enzimas catalizan un tipo específico de reacción química.
• Especificidad de Sustrato:
  • Estereoisómeros: Algunas enzimas distinguen entre isómeros, como la maltasa que solo reconoce α-glucosa.
  • Grupos Químicos: Las enzimas pueden ser específicas para ciertos grupos químicos, como las peptidasas que hidrolizan enlaces peptídicos.
  • Especificidad Absoluta: La enzima reconoce y cataliza la transformación de un único sustrato, como la glucocinasa que solo actúa sobre la glucosa.
  • Especificidad Relativa: La enzima actúa sobre un grupo de sustratos similares, como la hexocinasa que fosforila varias hexosas.

Nomenclatura y Clasificación de Enzimas

La nomenclatura enzimática ha evolucionado con el tiempo. Inicialmente se usaban nombres triviales, luego se añadió el sufijo "-asa" al sustrato, y actualmente se basa en el tipo de reacción catalizada.

La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (IUBMB) clasifica las enzimas en seis clases principales:

Oxidorreductasas

Catalizan reacciones de oxidación-reducción, transfiriendo electrones entre moléculas. Ejemplos: deshidrogenasas, oxidasas.

Transferasas

Transfieren grupos funcionales entre moléculas. Ejemplos: transaminasas, quinasas.

Hidrolasas

Catalizan la ruptura de enlaces mediante la adición de agua. Ejemplos: esterasas, peptidasas.

Las otras clases incluyen liasas, isomerasas y ligasas, cada una con funciones específicas en el metabolismo celular.