Enzimas y Vitaminas: Mecanismos Catalíticos y Esenciales para la Vida

Introducción a las Enzimas

Todas las enzimas son proteínas con elevado peso molecular y son solubles. Existen dos tipos principales:

• Las que están formadas solo por aminoácidos.
• Las que su estructura es de "holoenzima", formadas por una parte proteica (apoenzima) que proporciona estructura y capacidad de reconocer el sustrato, y otra parte no proteica, el "grupo prostético", que confiere la capacidad de acción sobre el sustrato. Este puede ser inorgánico (cofactor) u orgánico (coenzima).

Cofactores y Coenzimas

Un cofactor actúa cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas. Son activadores inorgánicos de la enzima y actúan induciendo reordenamientos eléctricos adecuados para la unión Enzima-Sustrato (E-S).

Una coenzima actúa cuando es una molécula orgánica.

Mecanismo de Acción Enzimática

Especificidad y Velocidad

La característica más importante de las enzimas es su elevada especificidad y la alta velocidad de la reacción que catalizan. En las reacciones espontáneas que se llevan a cabo, los productos finales tienen menos energía libre que los reactantes, liberándose energía. Sin embargo, al principio se requiere un aporte de energía de activación (Ea) que debe suministrarse a los reactantes para que la reacción transcurra. Si la Ea es baja, la reacción transcurre más fácilmente.

Los catalizadores reducen la Ea. Su presencia aumenta la velocidad de una reacción debido a que facilita:

• La colisión entre reactantes (R) y sustratos (S) o con la enzima, y que además esto ocurra con la orientación adecuada hacia el centro activo de la enzima.
• Disminuye la Ea de los reactivos, ya que modifica las propiedades químicas del sustrato (S), debilitando los enlaces o facilitando la formación de otros nuevos.

Esto se consigue por su especificidad: reconocen sustratos (S) y realizan acciones específicas sobre ellos. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato (S) o un grupo muy reducido.

Modelos de Unión Enzima-Sustrato

Existen dos modelos sobre la forma en que el sustrato (S) se une al centro activo de la enzima:

• Modelo llave-cerradura: la estructura del sustrato y el centro activo son complementarias. (Este modelo no es siempre correcto).
• Modelo del ajuste inducido: a veces el centro activo adopta una conformación idónea en presencia del sustrato. La unión del sustrato al centro activo de la enzima da lugar a la formación del producto.

Cinética Enzimática

Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato (S) sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo constante la cantidad de enzima. Esto implica:

• La formación de complejos Enzima-Sustrato (ES).
• El grado de afinidad entre la enzima y el sustrato (S).
• La reutilización de la enzima.

Esto se explica por la teoría de los "encuentros", la probabilidad de que la enzima (E) y el sustrato (S) se encuentren. Cuando hay poco sustrato (S) y la enzima (E) a concentración baja y constante, el encuentro es difícil y depende de la afinidad. Sin embargo, si hay poca enzima constante, pero mucho sustrato, la enzima se satura y alcanza su velocidad máxima.

Vitaminas: Coenzimas Esenciales

Las vitaminas son compuestos orgánicos sencillos, imprescindibles, necesarios para la actuación de determinadas enzimas. Son componentes de determinadas coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas.

• Se necesitan en muy pequeñas cantidades y, por tanto, no aportan energía, pero sin ellas el organismo no puede aprovechar los elementos constructivos y energéticos captados en la alimentación.
• Tienen que ser ingeridas con la dieta, principalmente de origen vegetal, de hongos y microorganismos.
• Tanto su exceso como su falta pueden producir alteraciones del organismo más o menos graves.
• Existen dos tipos de vitaminas: las liposolubles (K, E, A, D), que se disuelven en grasas, y las hidrosolubles (C, B), que se disuelven en agua.