Enzimas ligasas catalizan reacciones de ligación entre grupos

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Bloque 2.
Tema 06. Enzimas
INTRODUCCIÓN
Necesidad de los enzimas
El ser vivo funciona mediante millares de reacciones químicas que en conjunto constituyen su metabolismo. Estas reacciones deben estar controladas para que todo funcione correctamente. El control lo realizan las enzimas.

Concepto de reacción química

Es una modificación de la estructura molecular de una o varias sustancias, llamadas sustratos, que se transforman en otras llamadas productos. EJEMPLOS.
Proceso de obtención de energía en la célula:
C
6H12O6 + 6O2 --------------- 6CO2 + 6H2O + Energía química
Proceso de la fotosíntesis:
6CO
2 + 6H2O + Energía luminosa --------------- C6H12O6 + 6O2
Las reacciones químicas tienen, entre otras, las siguientes carácterísticas:
„« Cumplen la ley de conservación de la masa: el número de átomos al principio y al final de la reacción es el mismo.
„« Se forman o se rompen enlaces.
„« Hay un intercambio de energía.

Tipos de reacciones desde el punto de vista energético

? EXERGÓNICAS:

„« Se desprende energía en el transcurso de la reacción.
„« Son espontáneas.
„« Los productos tienen menos energía que los sustratos.
„« Ejemplo: la obtención de energía en la célula.

? ENDERGÓNICAS:

„« Se absorbe energía en el transcurso de la reacción.
„« No son espontáneas.
„« Los productos tienen más energía que los sustratos.
„« Ejemplo: el proceso de fotosíntesis.
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REPRESENTACIÓN GRÁFICA:

Reacción exergónica: Reacción endergónica:


AMBAS REACCIONES SE DAN ACOPLADAS: la energía que se libera en una reacción se utiliza en otra reacción que la necesite.

Concepto de energía de activación

Cantidad de energía que necesitan alcanzar el / los sustrato/s para comenzar la reacción.

Concepto de catalizador

Para acelerar una reacción química podemos calentar los reactivos o añadir un catalizador, es decir, una sustancia que atraiga hacia sí las moléculas de los reactivos, favoreciendo el contacto, la reacción y que se formen los productos sin necesidad de calentarlos. Por ello, el catalizador disminuye la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición. Las moléculas que desempeñan esta función son las enzimas.

Un catalizador es, por tanto, una sustancia que facilita (acelera) las reacciones químicas. En los seres vivos se llaman biocatalizadores y los principales son las enzimas. Estas actúan de la misma forma que cuando usamos un medio de transporte para ir más rápido a los sitios. IPEP DE CÓRDOBA BIOLOGÍA 2º Bachillerato Profesora: Carmen Rodríguez del Ágüila Aurora López Quintela
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ENZIMAS
Concepto y carácterísticas
Las enzimas son los biocatalizadores celulares. Son generalmente proteínas que catalizan de forma específica las reacciones químicas que tienen lugar en las células (metabolismo celular), acelerándolas hasta hacerlas casi instantáneas, sin consumirse. Sin la acción catalítica de los enzimas, las reacciones químicas serian tan lentas que el metabolismo celular no podría desarrollarse.
Sus principales carácterísticas son:
? Disminuyen la energía de activación de la reacción en que intervienen, por lo que aceleran las reacciones biológicas. Para que una sustancia (sustrato) sea modificada y transformada en producto se necesita inicialmente una energía de activación que debilite las uniones entre sus átomos. Las enzimas disminuyen considerablemente esta energía facilitando que la reacción se produzca.

? No modifican la energía que se libera o se absorbe en una reacción.

? Al terminar la reacción quedan libres, sin alterar, y pueden funcionar otra vez; por eso son necesarias en cantidades muy pequeñas.

Pero además, a diferencia de los catalizadores no biológicos presentan estas cuatro carácterísticas:
? Son muy específicas,

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? Actúan a temperatura ambiente,
? Poseen un alto peso molecular y
? Son muy activas, es decir aumentan la velocidad de reacción mucho más que los catalizadores no biológicos.

Estructura y tipos

Todas las enzimas tienen una zona por donde se unen al sustrato. Esa regíón se denomina Centro Activo y tiene una forma y un volumen adecuado al sustrato al que se va a unir de forma específica.
Hay dos modelos básicos de enzimas, según su estructura:
?

Enzimas estrictamente proteicas:

formadas por una o más cadenas polipeptídicas. La enzima es activa por sí misma.

Holoenzimas:

La enzima está formado por una parte proteica (llamada apoenzima)
Y otra de diferente naturaleza. Esta parte no proteica puede ser:

o cationes metálicos (Fe 2+, Mg 2+,…). Se llaman cofactores.

o Moléculas orgánicas complejas. Se llaman coenzimas y se unen transitoriamente a la enzima para actuar. La coenzima sí se modifica en el transcurso de la reacción. Muchas vitaminas son coenzimas o forman parte de dichas moléculas.
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MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
Concepto
Forma en la que se lleva a cabo la catálisis enzimática.

Etapas de la catálisis

„« Reconocimiento del enzima y del sustrato. En el interior celular hay muchos enzimas y muchos sustratos. Cada una debe reconocer al suyo. „« Formación del complejo enzima - sustrato. La uníón se realiza por el centro activo del enzima. Se establecen enlaces entre el enzima y el /los sustrato/s que favorecen la catálisis. „« Formación de el / los producto/s, al ocurrir la reacción. „« Liberación de productos y del enzima intacto, que puede volver a actuar otra vez.

Reconocimiento enzima - sustrato

Hay dos hipótesis para explicar este hecho:

„« Modelo llave - cerradura: el sustrato encaja en el enzima lo mismo que una llave en su cerradura. Supone que el enzima es rígido. „« Modelo del acoplamiento inducido: el sustrato induce un cambio en el enzima hasta que ambos (E y S) se acoplan perfectamente. Supone cierta flexibilidad en el enzima. ESQUEMA
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
Concepto
Estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones catalizadas por enzimas.

Factores que modifican la velocidad de reacción

?

Concentración de la enzima

Cuanto mayor sea la concentración de la enzima, mayor será la velocidad de reacción.

Concentración de sustrato

A medida que aumenta la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de la reacción. La concentración de sustrato con la que se alcanza la velocidad máxima se denomina saturación de la enzima; en ese punto todas las moléculas de enzima están trabajando. A partir de aquí la velocidad de reacción NO aumenta aunque aumente la concentración de sustrato. Un valor importante en la cinética enzimática es la K

M, que es constante para cada enzima. Se define como la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima.
Mide la afinidad y la eficacia de una enzima. Un valor de KM pequeño indica que el enzima tiene una gran afinidad por el sustrato y una gran eficacia, pues se necesita poca concentración de sustrato para alcanzar la mitad del rendimiento. Por el contrario, una KM elevada es índice de poca afinidad y poca eficacia.
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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Necesidad de la regulación
Las reacciones químicas de la célula no necesitan darse siempre con la misma velocidad y, además, hay una serie de circunstancias que pueden modificar la velocidad de las reacciones químicas.

Factores que regulan la actividad enzimática

?

Temperatura:

Cuando la temperatura se aleja de la óptima disminuye la velocidad de reacción. Se debe a la desnaturalización de la enzima (proteína), que puede llegar a anular la actividad enzimática. La temperatura óptima varía con la especie (Ej. La temperatura óptima de las enzimas en la especie humana es de 37o C).
?

pH

Las enzimas presentan dos valores de pH entre los cuales son eficaces (pH mínimo y máximo). El pH óptimo es aquel en el que la enzima alcanza su máxima eficacia. Cuando el pH se aleja del valor óptimo, la variación en la [H+] provoca cambios en los radicales que afectan a los enlaces que mantienen a la estructura terciaria del enzima, desnaturalizándola. Cuando la variación es extrema puede ocasiona la pérdida de la actividad enzimática. El pH óptimo varía con la enzima (Ej. La pepsina del estómago tiene un pH óptimo de 1,5; la tripsina de 7,8…)
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Inhibidores

Son sustancias que disminuyen o frenan la velocidad de reacción. Pueden ser: O Según el tiempo de actuación: O I. Reversibles: el inhibidor se une al centro activo del enzima de forma temporal, impidiendo que la enzima funcione mientras dura la uníón. O I. Irreversibles: el inhibidor se une al enzima y lo modifica de tal forma que queda inactivo para siempre. Así actúan muchos venenos como el cianuro, los insecticidas… „« Según el tipo de inhibidor: O I. Competitivos: El inhibidor es una sustancia parecida al sustrato que compite con él para unirse al enzima. Cuando el inhibidor se une al centro activo de la enzima se forma el complejo enzima -inhibidor, lo que impide que se una el sustrato, no se da la reacción y no hay productos. Si aumentamos la concentración de sustrato disminuye la inhibición y aumenta la velocidad de reacción. O I. No competitivos: el inhibidor se une al enzima por una zona diferente al centro activo, lo modifica, e impide que se una el sustrato y que por tanto se dé la reacción. Al aumentar la concentración de sustrato no varía la inhibición.
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„« Caso particular: Inhibición por producto. Ocurre cuando el producto de la reacción no se libera del enzima; el enzima queda bloqueado y no puede actuar hasta que se produzca la liberación. Es una inhibición reversible. Este mecanismo se utiliza mucho en las células para regular las reacciones bioquímicas: si hay excedente de producto, el producto no se libera hasta que la célula no lo gaste.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

?

Nomenclatura

La forma más cotidiana de nombrar a las enzimas consiste en añadir el sufijo - asa a la raíz del nombre del sustrato sobre el que actúan: Ej. Amilasa, maltasa, lipasa, sacarasa… También se puede añadir el sufijo a la raíz de la palabra que designa la reacción que catalizan; ej. Hidrolasa, isomerasa, … En los documentos científicos las enzimas se nombran utilizando un código de cuatro cifras establecido por una comisión internacional de enzimas.

Algunos grupos y ejemplos

„« Hidrolasas: catalizan reacciones de ruptura de enlaces, con intervención del agua, en sustratos muy diversos. Amilasas, lipasas, peptidasas…. „« Liasas: catalizan la liberación de grupos funcionales. Ej. Descarboxilasas.
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„« Isomerasas: catalizan reacciones en las que una molécula se convierte en su isómero. „« Oxido - reductasas: catalizan reacciones de transferencia de H o de electrones entre sustratos. REDUCCIÓN = Ganancia de H o de electrones. OXIDACIÓN = Pérdida de H o de electrones. „« Sintetasas: catalizan reacciones de uníón de monómeros. Ejemplo: Formación de la maltosa por uníón de dos glucosas

ENZIMAS

Concepto y carácterísticas
Las enzimas son los biocatalizadores celulares. Son generalmente proteínas que catalizan de forma específica las reacciones químicas que tienen lugar en las células (metabolismo celular), acelerándolas hasta hacerlas casi instantáneas, sin consumirse. Sin la acción catalítica de los enzimas, las reacciones químicas serian tan lentas que el metabolismo celular no podría desarrollarse.
Sus principales carácterísticas son:
? Disminuyen la energía de activación de la reacción en que intervienen, por lo que aceleran las reacciones biológicas. Para que una sustancia (sustrato) sea modificada y transformada en producto se necesita inicialmente una energía de activación que debilite las uniones entre sus átomos. Las enzimas disminuyen considerablemente esta energía facilitando que la reacción se produzca.

? No modifican la energía que se libera o se absorbe en una reacción.

? Al terminar la reacción quedan libres, sin alterar, y pueden funcionar otra vez; por eso son necesarias en cantidades muy pequeñas.

Pero además, a diferencia de los catalizadores no biológicos presentan estas cuatro carácterísticas:
? Son muy específicas,

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? Actúan a temperatura ambiente,
? Poseen un alto peso molecular y
? Son muy activas, es decir aumentan la velocidad de reacción mucho más que los catalizadores no biológicos.

Estructura y tipos

Todas las enzimas tienen una zona por donde se unen al sustrato. Esa regíón se denomina Centro Activo y tiene una forma y un volumen adecuado al sustrato al que se va a unir de forma específica.
Hay dos modelos básicos de enzimas, según su estructura:
?

Enzimas estrictamente proteicas:

formadas por una o más cadenas polipeptídicas. La enzima es activa por sí misma.

Holoenzimas:

La enzima está formado por una parte proteica (llamada apoenzima)
Y otra de diferente naturaleza. Esta parte no proteica puede ser:

o cationes metálicos (Fe 2+, Mg 2+,…). Se llaman cofactores.

o Moléculas orgánicas complejas. Se llaman coenzimas y se unen transitoriamente a la enzima para actuar. La coenzima sí se modifica en el transcurso de la reacción. Muchas vitaminas son coenzimas o forman parte de dichas moléculas.
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MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA
Concepto
Forma en la que se lleva a cabo la catálisis enzimática.

Etapas de la catálisis

„« Reconocimiento del enzima y del sustrato. En el interior celular hay muchos enzimas y muchos sustratos. Cada una debe reconocer al suyo. „« Formación del complejo enzima - sustrato. La uníón se realiza por el centro activo del enzima. Se establecen enlaces entre el enzima y el /los sustrato/s que favorecen la catálisis. „« Formación de el / los producto/s, al ocurrir la reacción. „« Liberación de productos y del enzima intacto, que puede volver a actuar otra vez.  

Reconocimiento enzima - sustrato

Hay dos hipótesis para explicar este hecho:

„« Modelo llave - cerradura: el sustrato encaja en el enzima lo mismo que una llave en su cerradura. Supone que el enzima es rígido. „« Modelo del acoplamiento inducido: el sustrato induce un cambio en el enzima hasta que ambos (E y S) se acoplan perfectamente. Supone cierta flexibilidad en el enzima. ESQUEMA
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CINÉTICA ENZIMÁTICA
Concepto
Estudia la velocidad a la que transcurren las reacciones catalizadas por enzimas.

Factores que modifican la velocidad de reacción

?

Concentración de la enzima

Cuanto mayor sea la concentración de la enzima, mayor será la velocidad de reacción.

Concentración de sustrato

A medida que aumenta la concentración de sustrato, aumenta la velocidad de la reacción. La concentración de sustrato con la que se alcanza la velocidad máxima se denomina saturación de la enzima; en ese punto todas las moléculas de enzima están trabajando. A partir de aquí la velocidad de reacción NO aumenta aunque aumente la concentración de sustrato. Un valor importante en la cinética enzimática es la K

M, que es constante para cada enzima. Se define como la concentración de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad máxima.
Mide la afinidad y la eficacia de una enzima. Un valor de KM pequeño indica que el enzima tiene una gran afinidad por el sustrato y una gran eficacia, pues se necesita poca concentración de sustrato para alcanzar la mitad del rendimiento. Por el contrario, una KM elevada es índice de poca afinidad y poca eficacia.
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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Necesidad de la regulación
Las reacciones químicas de la célula no necesitan darse siempre con la misma velocidad y, además, hay una serie de circunstancias que pueden modificar la velocidad de las reacciones químicas.

Factores que regulan la actividad enzimática

?

Temperatura:

Cuando la temperatura se aleja de la óptima disminuye la velocidad de reacción. Se debe a la desnaturalización de la enzima (proteína), que puede llegar a anular la actividad enzimática. La temperatura óptima varía con la especie (Ej. La temperatura óptima de las enzimas en la especie humana es de 37o C).
?

pH

Las enzimas presentan dos valores de pH entre los cuales son eficaces (pH mínimo y máximo). El pH óptimo es aquel en el que la enzima alcanza su máxima eficacia. Cuando el pH se aleja del valor óptimo, la variación en la [H+] provoca cambios en los radicales que afectan a los enlaces que mantienen a la estructura terciaria del enzima, desnaturalizándola. Cuando la variación es extrema puede ocasiona la pérdida de la actividad enzimática. El pH óptimo varía con la enzima (Ej. La pepsina del estómago tiene un pH óptimo de 1,5; la tripsina de 7,8…)
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Inhibidores

Son sustancias que disminuyen o frenan la velocidad de reacción. Pueden ser:

o Según el tiempo de actuación: O I. Reversibles: el inhibidor se une al centro activo del enzima de forma temporal, impidiendo que la enzima funcione mientras dura la uníón. O I. Irreversibles: el inhibidor se une al enzima y lo modifica de tal forma que queda inactivo para siempre. Así actúan muchos venenos como el cianuro, los insecticidas… „« Según el tipo de inhibidor: O I. Competitivos: El inhibidor es una sustancia parecida al sustrato que compite con él para unirse al enzima. Cuando el inhibidor se une al centro activo de la enzima se forma el complejo enzima -inhibidor, lo que impide que se una el sustrato, no se da la reacción y no hay productos. Si aumentamos la concentración de sustrato disminuye la inhibición y aumenta la velocidad de reacción. O I. No competitivos: el inhibidor se une al enzima por una zona diferente al centro activo, lo modifica, e impide que se una el sustrato y que por tanto se dé la reacción. Al aumentar la concentración de sustrato no varía la inhibición.
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„« Caso particular: Inhibición por producto. Ocurre cuando el producto de la reacción no se libera del enzima; el enzima queda bloqueado y no puede actuar hasta que se produzca la liberación. Es una inhibición reversible. Este mecanismo se utiliza mucho en las células para regular las reacciones bioquímicas: si hay excedente de producto, el producto no se libera hasta que la célula no lo gaste.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

?

Nomenclatura

La forma más cotidiana de nombrar a las enzimas consiste en añadir el sufijo - asa a la raíz del nombre del sustrato sobre el que actúan: Ej. Amilasa, maltasa, lipasa, sacarasa… También se puede añadir el sufijo a la raíz de la palabra que designa la reacción que catalizan; ej. Hidrolasa, isomerasa, … En los documentos científicos las enzimas se nombran utilizando un código de cuatro cifras establecido por una comisión internacional de enzimas.

Algunos grupos y ejemplos

„« Hidrolasas: catalizan reacciones de ruptura de enlaces, con intervención del agua, en sustratos muy diversos. Amilasas, lipasas, peptidasas…. „« Liasas: catalizan la liberación de grupos funcionales. Ej. Descarboxilasas.
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„« Isomerasas: catalizan reacciones en las que una molécula se convierte en su isómero. „« Oxido - reductasas: catalizan reacciones de transferencia de H o de electrones entre sustratos. REDUCCIÓN = Ganancia de H o de electrones. OXIDACIÓN = Pérdida de H o de electrones. „« Sintetasas: catalizan reacciones de uníón de monómeros. Ejemplo: Formación de la maltosa por uníón de dos glucosas

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