Enzimas: Concepto, estructura y clasificación

Enzimas: Concepto y estructura

Existen catalizadores específicos para todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos. Los catalizadores biológicos se llaman enzimas. Son un grupo numeroso de proteínas que ejercen su acción biológica uniéndose a determinados sustratos y transformándose en productos. Las enzimas hacen posible que las reacciones bioquímicas transcurran a la velocidad adecuada y de forma específica.

Características:

• Aumentan la velocidad de reacciones químicas porque disminuyen la energía de activación de las reacciones, que es la requerida para que tenga lugar la reacción.
• No se consumen en el transcurso de las reacciones, por eso necesitan pequeñas cantidades.

Además, tienen otras características exclusivas de los catalizadores biológicos:

• Son sustancias altamente específicas. Poseen especificidad de acción y de sustrato. La especificidad de acción se refiere a que catalizan solo un tipo de reacción química. La especificidad de sustrato se refiere a que actúan sobre un determinado sustrato.
• Son regulables en su actividad catalítica por ciertos mecanismos de las células, que permiten adecuar la velocidad de las reacciones del metabolismo, adaptándolas a las necesidades de cada momento.

Todas las enzimas son macromoléculas de naturaleza proteica, excepto las ribozimas. Algunas enzimas están formadas solo por cadenas polipeptídicas, pero la mayoría contienen también otro grupo no proteico. En este caso la parte proteica es la Apoenzima y la parte no proteica es el Cofactor. Este conjunto se denomina HOLOENZIMA. El cofactor puede ser de dos tipos:

• De naturaleza orgánica.
• De naturaleza inorgánica.

La estructura proteica de la enzima presenta una zona denominada centro activo, con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato al interactuar con los grupos funcionales de esta zona.

Especificidad de las enzimas

Se debe a la estructura tridimensional del centro activo, en la que un determinado sustrato que posea la conformación espacial complementaria. Se ha observado que los centros activos de algunos enzimas no son complementarios espacialmente al sustrato, pero la interacción enzima-sustrato induce un ajuste específico que modifica la conformación de ambos y puede provocar fenómenos por los que determinados enlaces químicos del sustrato queden distorsionados o favorezcan la formación de nuevos enlaces.

Mecanismo de acción

Cualquier acción química se inicia con la rotura de ciertos enlaces entre los átomos que constituyen las moléculas de los reactivos para formar los nuevos enlaces que originan las moléculas de los productos. En ese estadio en el que no se han formado los enlaces de los reactivos están debilitados, pero aún no se han formado nuevos-->Estado de transición. Para alcanzar el estado de transición, es preciso comunicar a los reactivos cierta cantidad de energía -->Energía de activación.

Factores que modulan la actividad enzimática

Efecto del pH en la actividad enzimática

Al comprobar la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas, se obtiene curvas que indican que las enzimas presentan un pH óptimo, en la cual su actividad es máxima. Los valores por encima o por debajo del óptimo provocan un descenso en la velocidad de reacción. La mayoría de las enzimas tienen un pH próximo a la neutralidad.

Efecto de la temperatura en la actividad enzimática

La temperatura es un factor que también influye en la actividad enzimática. Al aumentar la temperatura aumenta la velocidad de reacción, pues aumenta la movilidad y la energía de las moléculas y favorece los encuentros entre enzima y sustrato.

Inhibición de la actividad enzimática

Inhibición irreversible: se da cuando el inhibidor se une covalentemente a la enzima alterando su estructura e inutilizándola de forma permanente. Inhibición reversible: tiene lugar cuando el inhibidor se une a la misma enzima por enlace no covalente, por lo que fácilmente puede desligarse de ella. La enzima recupera su actividad cuando se separa del inhibidor.

Regulación de la actividad enzimática

Puede ejercerse de dos formas:Sobre la síntesis del enzima: la enzima solamente se produce en la cantidad y en el momento que se necesita y se degrada rápidamente, después de llevar a cabo su acción.Sobre su actividad: la enzima presenta dos conformaciones, activa e inactiva. El paso de una a otra suele estar producido por la unión de ciertas moléculas llamadas efectores, a determinados lugares de la superficie enzimática denominados centros reguladores, que son diferentes al centro activo.

Clasificación de las enzimas

Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidoreducción donde se transfieren electrones.Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra.Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis, es decir, ruptura de enlaces químicos covalentes por introducción de una molécula de agua disociada en sus iones.Liasas: catalizan reacciones de rotura de enlaces tipo C-C, C-N o C-O, sin incorporación de molécula de agua.Isomerasas: catalizan reacciones de isomeración, donde se transforma un isómero en otro.Ligasas: catalizan la unión de moléculas.