Enzimas: Catalizadores Biológicos

- Proteínas con función catalítica, aumentan velocidad de reacciones químicas.

- Pequeñas cantidades, reutilizables, alto grado de especificidad, selectivas para su sustrato. El sustrato se une a la enzima en su sitio activo. La especificidad se logra gracias a los aminoácidos que se encuentran en el sitio activo de las enzimas. Interacciones enzima-sustrato no covalentes.

Equilibrio Enzima Sustrato

Las enzimas actúan: - Disminuyendo energía de activación (por la creación de un ambiente), formando una vía alternativa (formando complejo enzima-sustrato), reduciendo la variación de entropía de la reacción (una reacción no enzimática se genera debido a que los reactantes colisionan en todas las direcciones).

Enzimas: Catalizadores

Cofactor: iones metálicos, encargados de facilitar la reacción enzimática.

Coenzima, grupo prostético: grupo no aminoacídico que forma parte de algunas enzimas.

Apoenzima: estructura proteica que no puede catalizar ya que le falta coenzima y cofactor. Holoenzima: apoenzima unida a la coenzima o cofactor, cataliza reacciones.

Enzima inactiva sin coenzima: no hay reacción química.

Enzima activa por coenzima: se produce reacción.

Clasificación Enzima según Función:

Oxidoreductasa: transferencia de electrones.

Transferasas: transferencia de grupos -OH.

Hidrolasas: transferencia de grupos de agua.

Liasas: formación de enlaces.

Isomerasas: transformación de grupos dentro de moléculas.

Ligasas:

Fundamento del Mecanismo de Acción de Catálisis Enzimática

- Teoría de las colisiones: los reactantes deben poseer la energía cinética (E.A) y orientación correcta para formar productos.

- Energía de activación: mínima cantidad de energía para iniciar una reacción química.

Mecanismo de Acción de Catálisis Enzimática

Sustratos: deben alcanzar la energía suficiente para alcanzar el estado de transición (E.A) para que ocurra la reacción.

Energía: barrera que tiene que superar.

- Gracias a las enzimas que se combinan con los sustratos permite que se alcance el E. de transición, es decir, menor energía de activación.

- El catalizador no altera el equilibrio de la reacción.

- Disminuye la E.A y aumenta la velocidad de reacción.

Modelo de Unión del Sustrato al Sitio Activo de la Enzima

- Llave cerradura y modelo de encaje o ajuste inducido: modifica la región de interacción con la enzima.

Catálisis Enzimática

- Durante Reacciones Enzimáticas la concentración de sustrato disminuye y la del producto aumenta.

- La cantidad de enzima libre disminuye y el complejo enzima-sustrato aumenta.

- La enzima puede ser reutilizada.

Cinética Enzimática

- Estudio de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas VmaxS/Km+S (ecuación de Michaelis-Menten).

Factores que Afectan la Velocidad Enzimática

- pH: el cambio protona y desprotona los grupos radicales de los aminoácidos. El pH al cual se logra mayor actividad enzimática se denomina pH óptimo. Las enzimas poseen un valor pH óptimo distinto.

- Efecto de la temperatura: las enzimas poseen Temperatura óptima (T en la que se alcanza mayor actividad enzimática). El aumento de temperatura acelera las reacciones ya que aumenta el movimiento de los componentes de la reacción. La estabilidad de la enzima disminuye debido al aumento o disminución de temperatura óptima (desnaturalización térmica).

- Efecto de concentración del sustrato: la velocidad depende de la concentración del sustrato. Baja concentración la curva asciende, la curva depende de la [S]. Alta [S] la enzima está casi saturada.

Inhibición Enzimática

- Compuesto que disminuye la actividad enzimática afectando la unión de la enzima con el sustrato. El inhibidor puede interactuar con los aminoácidos del sitio activo u otros aminoácidos de la enzima.

Tipos:

- Irreversibles: compuesto que modifica covalentemente un grupo funcional de la enzima, de manera que afecta su unión con el sustrato. El efecto dependerá de la concentración y tiempo en que se exponga la enzima. Generalmente son altamente tóxicos (acetilcolina o VX).

- Reversibles: no competitivo: se une a un sitio alostérico de la enzima (sitio que genera cambio de forma de la enzima). No posee semejanza estructural con sustrato, por lo que no compite con él (Km no modifica y Vmax disminuye).

- Acompetitiva: se une al complejo enzima-sustrato e impide la formación del producto (disminución Km y Vmax).

Modulador Alosterico

Hay enzimas que pueden adoptar 2 conformaciones interconvertibles llamadas R (relajada) y T (tensa). R es la forma más activa ya que se une al sustrato con afinidad. Las formas R y T se encuentran en equilibrio. El modulador alostérico es una sustancia que estabiliza una de las dos conformaciones.

Estabiliza forma R: +reacción y T: -reacción.

Modificación Covalente de Enzima: Fosforilación

Modificación Covalente de Enzima: Proteólisis Parcial

Las enzimas inactivas reciben el nombre de proenzima o zimógenos.