Enzimas: Catalizadores Biológicos Esenciales para la Vida

¿Qué es una enzima?

Las enzimas son proteínas producidas por las células que regulan la rapidez y especificidad de las miles de reacciones químicas celulares. Esto quiere decir que actúan como catalizadores biológicos muy eficientes e indispensables para la vida.

¿Cómo es esto de catalizar?

Un catalizador ayuda a que una reacción se realice en menos tiempo. Esto es porque el catalizador disminuye la energía de activación para dicha reacción.

Control Activo:

Zona de la molécula a la que se une el sustrato y donde se realiza la catálisis enzimática.

Centro Regulador:

Zona en la que se unen las sustancias que regulan la actividad enzimática.

¿Cómo actúa una enzima?

E + S = ES = E + P

• Las enzimas actúan sobre un sustrato.
• La unión de la enzima con el sustrato forma un complejo enzima-sustrato.
• Posterior a esta unión, se produce el producto y otra vez tenemos a la enzima libre para que realice su acción catalizadora.

Mecanismo de unión en enzimas

Mecanismo Llave-Cerradura

Mecanismo Encaje Inducido:

Propiedades de las enzimas

• Especificidad: Cada una de las enzimas cataliza una sola reacción química, es decir, actúan sobre un solo tipo de sustrato.
• Formación de un complejo enzima-sustrato
• Catalizadores orgánicos: Aceleran la velocidad de las reacciones bioquímicas, sin ser alteradas químicamente por la reacción que catalizan. Debido a esto último, las enzimas pueden actuar varias veces y, por lo tanto, resultan efectivas aún en cantidades muy pequeñas.

Energía de activación:

Las enzimas son moléculas que están para disminuir la energía de activación de las reacciones necesarias para la supervivencia celular.

Regulación de la actividad enzimática

• Concentraciones: Si aumenta la concentración de sustrato o de la enzima, la velocidad de la reacción también crece. En algunas ocasiones, ciertas células pueden disponer abundantemente de un sustrato definido y no poseer la cantidad adecuada de la enzima específica para ese sustrato. La enzima, en tal caso, constituye un factor limitante del metabolismo celular en aquellas células.
• Variación de la actividad enzimática con la concentración de sustrato: Esta gráfica demuestra la formación de un complejo enzima-sustrato.
• Inhibidores:
• Inhibidor competitivo: Estos pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original.

Inhibición competitiva y no competitiva

Son reversibles, pero también hay un tipo de inhibición que no es reversible, ya que esta destruye o desactiva permanentemente la enzima.

Metales pesados:

Los iones de algunos metales pesados, tales como el plomo (Pb) y el mercurio (Hg), precipitan a las proteínas y, por lo tanto, inactivan las enzimas. Normalmente, las enzimas están en suspensión dentro del citoplasma o unidas a una biomembrana. Si los iones de un metal pesado se combinan con una enzima en suspensión, la molécula proteica precipita, perdiendo su eficacia como enzima.

Envenenadores:

Son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces fuertes en un proceso irreversible, lo que impide de manera definitiva la catálisis.

Activadores:

Se unen al centro regulador, cambian la configuración del centro activo que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la catálisis enzimática.

Desnaturalización

Cuando las proteínas se desnaturalizan, pierden su nivel terciario de organización y, consecuentemente, dejan de funcionar.

En el caso particular de las enzimas, hay condiciones ambientales que pueden determinar que las enzimas pierdan su funcionalidad como consecuencia de la desnaturalización:

pH:

Las enzimas tienen un pH óptimo o un intervalo de pH en el que su actividad es máxima; a valores inferiores o superiores de pH, la actividad disminuye.

Temperatura:

Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas. Por cada 10º C de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.

Catalasa

La catalasa: Es una enzima que se encuentra en las células de los tejidos animales y vegetales. Su función es necesaria porque durante el metabolismo celular se forma una molécula tóxica que es el peróxido de hidrógeno, H₂O₂ (agua oxigenada). La catalasa descompone el peróxido de hidrógeno en agua y oxígeno.

La existencia de catalasa en los tejidos animales se aprovecha para utilizar el agua oxigenada como desinfectante, ya que muchas bacterias patógenas son anaerobias (no pueden vivir con oxígeno) y mueren con el desprendimiento de oxígeno que se produce cuando la catalasa de los tejidos actúa sobre el agua oxigenada.

La catalasa químicamente

Es una proteína, podemos desnaturalizarla al someterla a altas temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá también la función y, como consecuencia, su función catalítica, por lo que no podrá descomponer el agua oxigenada y no se observará ningún tipo de reacción.

Reconocimiento de la catalasa

• Se puede reconocer la catalasa al colocar en un tubo de ensayo un trozo de hígado crudo y luego añadir agua oxigenada. Se obtendrá como resultado la liberación de oxígeno y agua. Esto se manifiesta viendo un intenso burbujeo.
• También se puede reconocer la catalasa al observar la formación de burbujas en el líquido y en la superficie de este como resultado de la formación de O₂, producto de la reacción mediada por la catalasa. Se observa el efecto del exceso de oxígeno liberado sobre la intensidad de la llama de la vela cercana a la salida del gas oxígeno del matraz.

Desnaturalización de la catalasa

Ya que la catalasa químicamente es una proteína, podemos desnaturalizarla al someterla a altas temperaturas.

Al perder la estructura terciaria, perderá también la función y, como consecuencia, su función catalítica, por lo que no podrá descomponer el agua oxigenada y no se observará ningún tipo de reacción cuando hagamos la experiencia anterior con muestras de tejidos hervidos.

La amilasa o ptialina

La amilasa o ptialina, presente en la saliva, actúa sobre el polisacárido almidón, hidrolizando el enlace O-glicosídico, por lo que el almidón se terminará por transformar en unidades de glucosa.

Clasificación de proteínas:

Fibrosas:

Cadenas largas, estructura helicoidal, insoluble en agua y diluciones acuosas: ej. queratina y colágeno.

Globulares:

Cadenas dobladas, forma esférica, grupos hidrofóbicos hacia adentro e hidrofílicos hacia afuera.

Enzimas:

Catalizadores, anticuerpos, hormonas, proteínas de transporte.

Mixtas:

Poseen una parte fibrosa comúnmente en el centro de la proteína y globular en el extremo.