Clasificación y funciones de las proteínas

HOMOPROTEÍNAS: Formadas únicamente por aminoácidos.

Clasificación según su estructura:

• Proteínas fibrosas: más simples

  • Cadenas polipeptídicas ordenadas o enrolladas a lo largo de una sola dimensión (a menudo en fibras paralelas).
  • Insolubles en agua.
  • Funciones estructurales o protectoras
  • Colágeno: principal componente del tejido conjuntivo (cartílago, huesos, tendones, córnea). Principal componente de la matriz extracelular de la piel.
  • Miosina: responsable de la contracción muscular
  • Queratina: forman cuernos, uñas, pelo y lana de muchos animales.
  • Fibrina: de la sangre: interviene en la coagulación sanguínea
  • Elastina: localizada en tejido conjuntivo de estructuras y órganos elásticos: piel, cartílago, vasos sanguíneos. Presenta una conformación irregular parecida más a una red que le permite ser muy elástica y móvil.

• Proteínas globulares: más complejas.

  • Cadenas polipeptídicas forman una estructura compacta más o menos esférica.
  • Son solubles en agua.
  • Principales responsables de las actividades biológicas.
  • Actina: Participa en la contracción muscular junto con la miosina.
  • Albúminas: función de transporte de otras moléculas o reserva de aminoácidos.
    • Ej: ovoalbúmina (clara de huevo), lactoalbúmina (leche), seroalbúmina (sangre).
  • Globulinas: forma globular casi esférica. Solubles en disoluciones salinas.
    • Lactoglobulina (leche), ovoglobulina (huevo), seroglobulina (sangre), α-globulina (asociada a la hemoglobina), inmunoglobulinas (forman los anticuerpos).
  • Histonas y protaminas: Proteínas de carácter básico asociadas al ADN.

HETEROPROTEÍNAS:

• Contienen además de la o las cadenas polipeptídicas, otra sustancia no formadas por aminoácidos. Se denominan grupos prostéticos y son necesarios para desarrollar su función.

• El grupo prostético puede unirse por enlace covalente o por una interacción no covalente.

• Una proteína desprovista de su grupo prostético se denomina apoproteína.

Clasificación de las proteínas conjugadas según su grupo prostético:

• Glicoproteínas:

  contienen un hidrato de carbono unido por enlace covalente a algún aminoácido. Ej: glicoproteínas sanguíneas: inmunoglobulinas, fibrinógeno

• Lipoproteínas:

  contienen una sustancia lipídica unida no covalentemente.

  • Proteínas de membrana: aunque la parte lipídica si forma un enlace covalente con los aminoácidos terminales o con la cisteína.
  • Lipoproteínas del plasma sanguíneo que se encargan de transportar lípidos insolubles:
    • LDL (lipoproteínas de baja densidad): transportan colesterol y fosfolípidos desde el hígado hasta los tejidos para formar las membranas celulares. Si la cantidad de colesterol en el interior de la membrana ya es elevada, este no entra, permanece en el torrente sanguíneo y se pueden formar depósitos en las paredes de las arterias.
    • HDL (lipoproteínas de densidad elevada): acción contraria a LDL. Transportan al hígado el colesterol retirado de las paredes arteriales.

• Cromoproteínas:

  • Porfirínicas: hemoglobina y mioglobina (proteínas transportadoras de O₂). Tienen un grupo prostético, denominado grupo hemo, que contiene un átomo de Fe en medio del compuesto cíclico, y que es el principal responsable de su capacidad de absorber las moléculas de O₂.
  • No porfirínicas: hemocianina. Pigmento respiratorio de color azul que lleva Cu. Se encuentra en la sangre de crustáceos y algunos moluscos para transportar O₂ a las células.

• Nucleoproteínas:

  El grupo prostético es un ácido nucleico. Estabiliza la estructura del ADN, el transporte del núcleo al citoplasma, etc. Ej: protaminas, histonas

• Fosfoproteínas:

  El grupo prostético es el ácido fosfórico. Ej: caseína (leche), vitelina (clara de huevo).