Cinética Enzimática: Factores y Mecanismos

Km o constante de Michaelis-Menten

Mide la afinidad de la enzima por el sustrato. A mayor Km, más tiempo tarda en unirse la enzima y sustrato.

Vmax

Velocidad máxima que alcanza la reacción.

Número de recambio

Número de moléculas de sustrato transformado en producto por unidad de tiempo y moléculas de enzima cuando está totalmente saturada de sustrato.

Unidad de actividad enzimática

Cantidad que cataliza la conversión de 1 micromol de sustrato en producto por minuto.

Grupo prostético

Parte no proteica que constituye la estructura de la holoenzima.

Inhibidores

Son moléculas que tienen la capacidad de interferir con el proceso catalítico de la enzima, interrumpiendo o reduciendo su actividad.

Inhibidores irreversibles

Reaccionan covalentemente con la enzima inactivándola de modo permanente, sin separarse.

Inhibidores reversibles

Se unen a la enzima mediante enlaces no covalentes y en condiciones adecuadas pueden ser desplazados de las proteínas. Hay dos tipos: competitivos y no competitivos.

Competitivos

Suelen parecerse al sustrato y compiten reversiblemente para unirse al centro activo. Afectan al Km y no a la Vmax. A altas concentraciones de sustrato, desaparece la inhibición.

No competitivos

El inhibidor se une al centro activo. La unión enzima-sustrato no se altera, pero sí la Vmax de la reacción.

¿Qué es una enzima alostérica?

Son proteínas que presentan estructura cuaternaria y poseen sitios alostéricos o reguladores en los que se van a unir los metabolitos que actúan como señales reguladoras.

Activación proteolítica

Proceso por el cual una enzima separa una proteína o un precursor proteico en fragmentos más pequeños.

¿Qué es un zimógeno?

Son proenzimas que se encuentran en forma de precursores enzimáticos, es decir, no catalizan reacciones químicas como lo hacen las enzimas. Requieren un cambio bioquímico para convertirse en una enzima activa.

Efecto temperatura y pH en las enzimas

Las enzimas se caracterizan por tener una temperatura y pH óptimos, valores entre los que la actividad catalítica de la enzima es máxima. Estos parámetros pueden afectar a la actividad de la enzima.

Cinética enzimática

Estudio de la velocidad de las reacciones químicas según diferentes factores como temperatura, concentración de sustrato, etc.

Energía de activación

Es la energía necesaria para que un sustrato esté en las condiciones óptimas para transformarse en un complejo activado y así ser un producto.

Velocidad de reacción

Es la velocidad con la que se forman los productos. Cada molécula que aparece como producto desaparece como reactivo. La velocidad es proporcional a la cantidad de sustrato.